+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6iac | |||||||||||||||
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Title | Portal and tail of native bacteriophage P68 | |||||||||||||||
Components |
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Keywords | STRUCTURAL PROTEIN / structural proteins / bacteriophage portal / bacteriophage tail / native complex | |||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information : / Phage 5-bladed beta propeller receptor binding platform domain / Portal protein Gp10 / Phage Connector (GP10) / Portal protein Gp10 superfamily Similarity search - Domain/homology | |||||||||||||||
Biological species | Staphylococcus phage P68 (virus) | |||||||||||||||
Method | ELECTRON MICROSCOPY / single particle reconstruction / cryo EM / Resolution: 3.9 Å | |||||||||||||||
Authors | Hrebik, D. / Skubnik, K. / Fuzik, T. / Plevka, P. | |||||||||||||||
Funding support | Czech Republic, 4items
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Citation | Journal: Sci Adv / Year: 2019 Title: Structure and genome ejection mechanism of phage P68. Authors: Dominik Hrebík / Dana Štveráková / Karel Škubník / Tibor Füzik / Roman Pantůček / Pavel Plevka / Abstract: Phages infecting can be used as therapeutics against antibiotic-resistant bacterial infections. However, there is limited information about the mechanism of genome delivery of phages that infect ...Phages infecting can be used as therapeutics against antibiotic-resistant bacterial infections. However, there is limited information about the mechanism of genome delivery of phages that infect Gram-positive bacteria. Here, we present the structures of native phage P68, genome ejection intermediate, and empty particle. The P68 head contains 72 subunits of inner core protein, 15 of which bind to and alter the structure of adjacent major capsid proteins and thus specify attachment sites for head fibers. Unlike in the previously studied phages, the head fibers of P68 enable its virion to position itself at the cell surface for genome delivery. The unique interaction of one end of P68 DNA with one of the 12 portal protein subunits is disrupted before the genome ejection. The inner core proteins are released together with the DNA and enable the translocation of phage genome across the bacterial membrane into the cytoplasm. | |||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Movie |
Movie viewer |
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Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6iac.cif.gz | 231 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6iac.ent.gz | 163.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6iac.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6iac_validation.pdf.gz | 782.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6iac_full_validation.pdf.gz | 789.3 KB | Display | |
Data in XML | 6iac_validation.xml.gz | 42.5 KB | Display | |
Data in CIF | 6iac_validation.cif.gz | 64.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ia/6iac ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ia/6iac | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4435MC 4436C 4437C 4438C 4440C 4442C 4449C 4450C 4451C 4453C 4454C 4455C 4456C 4457C 4458C 4459C 6iabC 6iatC 6iawC 6ib1C 6q3gC M: map data used to model this data C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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-Components
#1: Protein | Mass: 37874.699 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Staphylococcus phage P68 (virus) / References: UniProt: Q4ZE61, UniProt: Q859I4*PLUS | ||
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#2: Protein | Mass: 29164.445 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Staphylococcus phage P68 (virus) / References: UniProt: Q859I5 | ||
#3: Protein | Mass: 74833.750 Da / Num. of mol.: 3 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Staphylococcus phage P68 (virus) / References: UniProt: Q859I6 #4: Protein | Mass: 15250.671 Da / Num. of mol.: 6 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Staphylococcus phage P68 (virus) / References: UniProt: Q859I1 |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ELECTRON MICROSCOPY |
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EM experiment | Aggregation state: PARTICLE / 3D reconstruction method: single particle reconstruction |
-Sample preparation
Component |
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Molecular weight |
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Source (natural) |
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Details of virus |
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Natural host |
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Virus shell | Name: Capsid / Diameter: 485 nm / Triangulation number (T number): 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Buffer solution | pH: 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Buffer component |
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Specimen | Conc.: 2 mg/ml / Embedding applied: NO / Shadowing applied: NO / Staining applied: NO / Vitrification applied: YES | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Specimen support | Grid material: COPPER / Grid mesh size: 200 divisions/in. / Grid type: Quantifoil R2/1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Vitrification | Instrument: FEI VITROBOT MARK IV / Cryogen name: ETHANE / Humidity: 100 % / Chamber temperature: 293 K / Details: blot time 2s; blot force -2; 3.6 ul of sample |
-Electron microscopy imaging
Experimental equipment | Model: Titan Krios / Image courtesy: FEI Company |
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Microscopy | Model: FEI TITAN KRIOS |
Electron gun | Electron source: FIELD EMISSION GUN / Accelerating voltage: 300 kV / Illumination mode: FLOOD BEAM |
Electron lens | Mode: BRIGHT FIELD / Nominal magnification: 75000 X / Nominal defocus max: 3 nm / Nominal defocus min: 1 nm / Cs: 2.7 mm / C2 aperture diameter: 70 µm / Alignment procedure: COMA FREE |
Specimen holder | Cryogen: NITROGEN / Specimen holder model: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
Image recording | Average exposure time: 1 sec. / Electron dose: 21 e/Å2 / Detector mode: INTEGRATING / Film or detector model: FEI FALCON II (4k x 4k) / Num. of grids imaged: 2 / Num. of real images: 2891 |
Image scans | Sampling size: 1.063 µm / Width: 4096 / Height: 4096 / Movie frames/image: 7 / Used frames/image: 1-7 |
-Processing
Software | Name: PHENIX / Version: (dev_3042: ???) / Classification: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EM software |
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CTF correction | Type: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Particle selection | Num. of particles selected: 37218 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Symmetry | Point symmetry: C12 (12 fold cyclic) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D reconstruction | Resolution: 3.9 Å / Resolution method: FSC 0.143 CUT-OFF / Num. of particles: 21703 / Algorithm: BACK PROJECTION / Num. of class averages: 2 / Symmetry type: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Atomic model building | Protocol: AB INITIO MODEL / Space: REAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement | Resolution: 3.9→49.893 Å / SU ML: 0.82 / σ(F): 1.45 / Phase error: 40.19 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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