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- PDB-6iga: Crystal structure of argininosuccinate lyase from Mycobacterium t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iga
タイトルCrystal structure of argininosuccinate lyase from Mycobacterium tuberculosis
要素Argininosuccinate lyase
キーワードLYASE / argininosuccinate lyase / fumarate / tetramer
機能・相同性
機能・相同性情報


argininosuccinate lyase / argininosuccinate lyase activity / L-arginine biosynthetic process via ornithine / L-arginine biosynthetic process / peptidoglycan-based cell wall / cytosol
類似検索 - 分子機能
Argininosuccinate lyase / Argininosuccinate lyase, C-terminal / Argininosuccinate lyase C-terminal / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) ...Argininosuccinate lyase / Argininosuccinate lyase, C-terminal / Argininosuccinate lyase C-terminal / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Argininosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.776 Å
データ登録者Chen, X.B. / Liu, X.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China813300237 中国
National Natural Science Foundation of China81520108019 中国
引用ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / 年: 2019
タイトル: Crystal structure and biochemical study on argininosuccinate lyase from Mycobacterium tuberculosis.
著者: Chen, X.B. / Chen, J. / Zhang, W. / Wang, H. / Liu, X. / Zhou, W. / Yang, H. / Rao, Z.
履歴
登録2018年9月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Argininosuccinate lyase
B: Argininosuccinate lyase
C: Argininosuccinate lyase
D: Argininosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,4095
ポリマ－199,3134
非ポリマー961
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area28860 Å2
ΔGint-166 kcal/mol
Surface area57440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)129.155, 129.155, 200.137
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質
Argininosuccinate lyase / ASAL / Arginosuccinase


分子量: 49828.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: argH, Rv1659, MTCY06H11.24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P9WPY7, argininosuccinate lyase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M ammonium tartrate dibasic, pH 7.0, 20% (w/v) polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97778 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97778 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.776→50 Å / Num. obs: 43973 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.142 / Net I/σ(I): 7.66
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.443 / Num. unique obs: 2273

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HY1

1hy1


解像度: 2.776→45.673 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2552 2170 4.93 %
Rwork0.219 --
obs0.2208 43973 88.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.776→45.673 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13588 0 5 0 13593
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00613824
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94218802
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5264996
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0462180
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042504
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.776-2.84050.3421030.2721565X-RAY DIFFRACTION51
2.8405-2.91160.28951150.27052312X-RAY DIFFRACTION74
2.9116-2.99030.35491360.2772510X-RAY DIFFRACTION81
2.9903-3.07820.28511460.26382671X-RAY DIFFRACTION86
3.0782-3.17760.34361470.26742786X-RAY DIFFRACTION91
3.1776-3.29110.33921630.26912911X-RAY DIFFRACTION94
3.2911-3.42280.29731280.25492993X-RAY DIFFRACTION95
3.4228-3.57860.31291500.24252940X-RAY DIFFRACTION94
3.5786-3.76710.26051250.23992999X-RAY DIFFRACTION95
3.7671-4.0030.25321540.212987X-RAY DIFFRACTION96
4.003-4.31190.2171360.19223058X-RAY DIFFRACTION97
4.3119-4.74540.20831720.17683007X-RAY DIFFRACTION96
4.7454-5.43110.22051800.19572997X-RAY DIFFRACTION95
5.4311-6.8390.25551420.21823093X-RAY DIFFRACTION96
6.839-45.6790.19571730.17532974X-RAY DIFFRACTION90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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