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- PDB-6ia9: urate oxidase under 2000 bar (220 MPa) of argon -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ia9
タイトルurate oxidase under 2000 bar (220 MPa) of argon
要素Uricase
キーワードOXIDOREDUCTASE / aspergillus flavus / homotetramer / purine metabolism / argon / high pressure
機能・相同性
機能・相同性情報


purine nucleobase catabolic process / factor-independent urate hydroxylase / urate oxidase activity / urate catabolic process / peroxisome
類似検索 - 分子機能
Uricase, conserved site / Uricase signature. / Uricase / Uricase
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL GROUP / ARGON / 8-AZAXANTHINE / Uricase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus flavus (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Prange, T. / Colloc'h, N. / Carpentier, P.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用
ジャーナル: Acta Cryst. D / 年: 2022
タイトル: Comparative study of the effects of high hydrostatic pressure per se and high argon pressure on urate oxidase ligand stabilization
著者: Prange, T. / Carpentier, P. / Dhaussy, A.C. / Girard, E. / Colloc'h, N.
#1: ジャーナル: Current trends in X-ray crystallography / 年: 2011
タイトル: Current trends in X-ray Crystallography. Intech Open books
著者: Colloc'h, N. / Marassio, G. / Prange, T.
#2: ジャーナル: Journal of Applied Crystallography / 年: 2016
タイトル: Gas-sensitive biological crystals processed in pressurized oxygen and krypton atmospheres: deciphering gas channels in proteins using a novel soak-and-freeze methodology
著者: Lafumat, B. / Mueller-Dieckmann, C. / Leonard, G. / Colloc'h, N. / Prange, T. / Giraud, T. / Dobias, F. / Royant, A. / van der Linden, P. / Carpentier, P.
履歴
登録2018年11月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年9月23日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_type ...atom_site / atom_type / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_auth_evidence / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / software / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_conn_type / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 / _atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 ..._atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 / _atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 / _atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 / _atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 / _atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 / _atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 / _atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 / _atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 / _atom_type.scat_Cromer_Mann_c / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly.pdbx_strand_id / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _refine.B_iso_mean / _refine.aniso_B[1][1] / _refine.aniso_B[2][2] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free / _refine.details / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_all / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.ls_wR_factor_R_free / _refine.ls_wR_factor_R_work / _refine.overall_SU_B / _refine.pdbx_R_Free_selection_details / _refine.pdbx_average_fsc_free / _refine.pdbx_average_fsc_work / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _refine.pdbx_method_to_determine_struct / _refine.pdbx_overall_ESU_R / _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free / _refine.pdbx_starting_model / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine.solvent_model_details / _refine_hist.cycle_id / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _reflns.number_obs / _software.name / _software.version / _struct_conf.beg_auth_asym_id / _struct_conf.beg_auth_comp_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_comp_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_asym_id / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_mon_prot_cis.auth_asym_id / _struct_mon_prot_cis.label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_strand_id / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_asym_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
解説: Model completeness
詳細: The N-term acetyl group were not modelled in the initial deposition. Done now
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 3.02022年2月9日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / citation_author / database_2 / entity / pdbx_audit_support / pdbx_contact_author / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / software / struct / struct_asym / struct_conn / struct_mon_prot_cis
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_distant_solvent_atoms.auth_seq_id / _pdbx_distant_solvent_atoms.neighbor_macromolecule_distance / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_validate_peptide_omega.omega / _refine.B_iso_mean / _refine.aniso_B[1][1] / _refine.aniso_B[1][3] / _refine.aniso_B[2][2] / _refine.aniso_B[2][3] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc / _refine.details / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_all / _refine.ls_wR_factor_R_free / _refine.ls_wR_factor_R_work / _refine.overall_SU_B / _refine.pdbx_average_fsc_free / _refine.pdbx_average_fsc_work / _refine.pdbx_overall_ESU_R / _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free / _refine.pdbx_starting_model / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.dev_ideal_target / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.R_factor_all / _refine_ls_shell.pdbx_fsc_free / _refine_ls_shell.pdbx_fsc_work / _refine_ls_shell.wR_factor_R_work / _software.version / _struct.title / _struct_asym.entity_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle
解説: Model completeness
詳細: This entry adopts the sorting of catalyric water molecules asked by one referee of the forthcoming paper. Please note that in the ligand AZA you are using for comparisons, an ideal angle C2- ...詳細: This entry adopts the sorting of catalyric water molecules asked by one referee of the forthcoming paper. Please note that in the ligand AZA you are using for comparisons, an ideal angle C2-N1-C6 whic is probably erroneous (should be close to 123 deg, not equal to 115,.. deg.)
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 3.12024年1月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
aaa: Uricase
aba: Uricase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,90414
ポリマ－66,9972
非ポリマー90612
水8,845491
1
aaa: Uricase
aba: Uricase
ヘテロ分子

aaa: Uricase
aba: Uricase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,80728
ポリマ－133,9954
非ポリマー1,81324
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area28460 Å2
ΔGint-148 kcal/mol
Surface area42880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.552, 96.682, 105.579
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 aaaaba

#1: タンパク質 Uricase / Urate oxidase


分子量: 33498.719 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aspergillus flavus (カビ) / 遺伝子: uaZ, uox / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類)
参照: UniProt: Q00511, factor-independent urate hydroxylase

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非ポリマー , 5種, 503分子

#2: 化合物 ChemComp-ACE / ACETYL GROUP / アセトアルデヒド


分子量: 44.053 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物
ChemComp-AZA / 8-AZAXANTHINE / 8-アザキサンチン


分子量: 153.099 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H3N5O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-AR / ARGON / アルゴン


分子量: 39.948 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ar
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 491 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.5 % / 解説: LARGE COLORLESS PRISMS
結晶化温度: 291 K / 手法: batch mode / pH: 8
詳細: 20 microliter of protein (15 mg/ml) mixed with 20 microliter of solution: Buffer Tris 0.05M (chloride free) + 4% PEG 4000.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 1.77 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月10日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.77 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.723→71.322 Å / Num. obs: 72278 / % possible obs: 93.8 % / 冗長度: 11.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rpim(I) all: 0.017 / Rrim(I) all: 0.062 / Net I/σ(I): 22.8
反射 シェル解像度: 1.723→1.826 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.542 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 3531 / CC1/2: 0.802 / Rpim(I) all: 0.26 / Rrim(I) all: 0.63 / % possible all: 56.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1r56 reconstructed dimer

1r56


解像度: 1.8→46.333 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 4.014 / SU ML: 0.115 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.126 / 詳細: Hydrogens have not been used
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2432 3583 4.957 %
Rwork0.209 68695 -
all0.211 --
obs-72278 96.208 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 34.255 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.004 Å20 Å2-0 Å2
2--0.003 Å2-0 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→46.333 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4718 0 56 491 5265
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0124962
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4511.6386739
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.1925606
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.70122.93256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.1215871
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6031525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2659
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.023765
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.22332
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3170.23329
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.2404
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.340.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1930.2130
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1060.238
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.0213.2692396
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.7554.8863000
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.8363.4572566
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.9415.0643733
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it6.92144.5117815
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.8-1.8470.3921700.38634020.38654540.5730.54165.49320.349
1.847-1.8970.3422060.36142670.3653520.6850.66483.57620.329
1.897-1.9520.3262390.30649110.30752060.7720.77598.92430.263
1.952-2.0120.3152630.26547940.26750570.8330.8551000.227
2.012-2.0780.3042510.26646520.26849060.8450.86199.93890.225
2.078-2.1510.2982490.24145120.24447610.8660.8861000.207
2.151-2.2320.3032360.23943370.24245740.8690.88899.97810.213
2.232-2.3230.2842070.23342020.23544100.8960.90299.97730.205
2.323-2.4260.2931940.24740510.24942510.8650.88599.85890.222
2.426-2.5440.2792030.21538680.21840720.9060.91799.97540.2
2.544-2.6810.2482060.20636700.20938770.9110.92699.97420.192
2.681-2.8430.2812010.20634640.2136680.9050.92799.91820.199
2.843-3.0380.2651610.2233260.22234870.8920.9121000.218
3.038-3.2810.2661220.22530970.22632200.9130.92599.96890.225
3.281-3.5920.2231610.21228290.21229910.9480.94499.96660.218
3.592-4.0130.1881580.17725590.17827190.9580.96399.92640.188
4.013-4.6280.1781230.13523000.13724250.9710.97799.91750.15
4.628-5.6540.1621080.1419560.14120640.9740.9771000.156
5.654-7.9370.244810.18615530.18916340.9560.9711000.2
7.937-46.3330.187440.1829470.1829940.9790.97699.69820.214

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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