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- PDB-6i4d: Crystal Structure of Plasmodium falciparum actin I in the Mg-K-AT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6i4d
タイトルCrystal Structure of Plasmodium falciparum actin I in the Mg-K-ATP/ADP state
要素
  • Actin-1
  • Gelsolin
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / hydrolase / filamentous / glideosome / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


plastid inheritance / schizogony / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / symbiont-mediated actin polymerization-dependent cell-to-cell migration in host / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption ...plastid inheritance / schizogony / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / symbiont-mediated actin polymerization-dependent cell-to-cell migration in host / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / actin cap / Neutrophil degranulation / regulation of podosome assembly / myosin II binding / host-mediated suppression of symbiont invasion / actin filament severing / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / actin filament capping / actin filament depolymerization / cardiac muscle cell contraction / relaxation of cardiac muscle / podosome / phagocytosis, engulfment / hepatocyte apoptotic process / cilium assembly / sarcoplasm / vesicle-mediated transport / phagocytic vesicle / response to muscle stretch / actin filament polymerization / cytoskeleton organization / Neutrophil degranulation / actin filament / protein destabilization / structural constituent of cytoskeleton / cellular response to type II interferon / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin cytoskeleton organization / amyloid fibril formation / calcium ion binding / ATP hydrolysis activity / extracellular space / extracellular region / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain ...Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / THIOCYANATE ION / Gelsolin / Actin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.24 Å
データ登録者Kumpula, E.-P. / Lopez, A.J. / Tajedin, L. / Han, H. / Kursula, I.
資金援助 フィンランド, ノルウェー, 3件
組織認可番号国
Academy of Finland フィンランド
Sigrid Juselius Foundation フィンランド
Research Council of Norway ノルウェー
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2019
タイトル: Atomic view into Plasmodium actin polymerization, ATP hydrolysis, and fragmentation.
著者: Kumpula, E.P. / Lopez, A.J. / Tajedin, L. / Han, H. / Kursula, I.
履歴
登録2018年11月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin-1
G: Gelsolin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,72612
ポリマ－56,2882
非ポリマー1,43910
水12,412689
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5080 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area20360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.760, 71.450, 110.040
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21221
Space group name HallP22ab(y,z,x)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y,-z+1/2
#3: -x,y,-z
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-827-

HOH

21A-946-

HOH

31A-1003-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AG

#1: タンパク質 Actin-1 / Actin I


分子量: 42047.676 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: PFL2215w
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8I4X0
#2: タンパク質 Gelsolin / Actin-depolymerizing factor / ADF / Brevin


分子量: 14239.979 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gsn, Gsb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13020

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非ポリマー , 9種, 699分子

#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#8: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#9: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#10: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 689 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.59 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 23%(w/v) PEG3350, 0.1 M BIS-TRIS pH 6.0, 0.2M K-SCN; 20% PEG400 used for cryoprotection

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1.031 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年9月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.031 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.24→59.93 Å / Num. obs: 152407 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 12.4 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 1.24→1.28 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 1.071 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 13428 / CC1/2: 0.509 / Rpim(I) all: 0.5109 / Rrim(I) all: 1.193 / % possible all: 88.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4CBU

4cbu


解像度: 1.24→59.93 Å / SU ML: 0.1323 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 14.6308
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1551 1975 1.3 %
Rwork0.1303 --
obs0.1306 152395 98.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 18.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.24→59.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3726 0 83 689 4498
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01064991
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2066869
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085715
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0088924
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.41351934
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.24-1.270.37581210.31319028X-RAY DIFFRACTION84
1.27-1.30.24031340.228710725X-RAY DIFFRACTION99.5
1.3-1.340.23441510.190210758X-RAY DIFFRACTION99.95
1.34-1.390.17631380.165110768X-RAY DIFFRACTION99.94
1.39-1.430.1661360.142410797X-RAY DIFFRACTION99.84
1.43-1.490.14371490.126210805X-RAY DIFFRACTION99.98
1.49-1.560.15961370.116610804X-RAY DIFFRACTION99.97
1.56-1.640.13851480.110510821X-RAY DIFFRACTION99.89
1.64-1.750.13341420.101910844X-RAY DIFFRACTION99.95
1.75-1.880.13331380.104810855X-RAY DIFFRACTION99.97
1.88-2.070.13041440.10710869X-RAY DIFFRACTION99.78
2.07-2.370.13681450.110310954X-RAY DIFFRACTION99.97
2.37-2.980.13871460.124311029X-RAY DIFFRACTION99.93
2.98-600.16381460.139811363X-RAY DIFFRACTION99.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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