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- PDB-6hyl: Structure of PCM1 LIR motif bound to GABARAP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hyl
タイトルStructure of PCM1 LIR motif bound to GABARAP
要素Pericentriolar material 1 protein,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / Autophagy / ATG8 / LIR
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-containing complex localization to centriolar satellite / intraciliary transport involved in cilium assembly / interkinetic nuclear migration / microtubule anchoring / microtubule anchoring at centrosome / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / ciliary transition zone / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of protein complex stability / neuronal stem cell population maintenance ...protein-containing complex localization to centriolar satellite / intraciliary transport involved in cilium assembly / interkinetic nuclear migration / microtubule anchoring / microtubule anchoring at centrosome / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / ciliary transition zone / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of protein complex stability / neuronal stem cell population maintenance / GABA receptor binding / positive regulation of intracellular protein transport / cellular response to nitrogen starvation / non-motile cilium assembly / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / centrosome cycle / protein localization to centrosome / microtubule associated complex / Macroautophagy / pericentriolar material / beta-tubulin binding / axoneme / autophagosome membrane / social behavior / autophagosome maturation / autophagosome assembly / centriolar satellite / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / cilium assembly / smooth endoplasmic reticulum / autophagosome / protein targeting / cytoplasmic microtubule organization / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / sperm midpiece / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / centriole / AURKA Activation by TPX2 / ciliary basal body / neuron migration / negative regulation of neurogenesis / microtubule cytoskeleton organization / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / protein transport / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / actin cytoskeleton / apical part of cell / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / chemical synaptic transmission / nuclear membrane / microtubule / molecular adaptor activity / lysosome / Golgi membrane / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / synapse / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pericentriolar material 1 protein / Pericentriolar material 1 protein, C-terminal / Pericentriolar material 1 C terminus / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / Pericentriolar material 1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.559 Å
データ登録者Mouilleron, S. / Wirth, M. / Zhang, W. / O'Reilly, N. / Tooze, S. / Johansen, T. / Razi, M. / Nyoni, L. / Joshi, D.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Molecular determinants regulating selective binding of autophagy adapters and receptors to ATG8 proteins.
著者: Wirth, M. / Zhang, W. / Razi, M. / Nyoni, L. / Joshi, D. / O'Reilly, N. / Johansen, T. / Tooze, S.A. / Mouilleron, S.
履歴
登録2018年10月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月15日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pericentriolar material 1 protein,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
B: Pericentriolar material 1 protein,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3792
ポリマ－32,3792
非ポリマー00
水4,216234
1
A: Pericentriolar material 1 protein,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1901
ポリマ－16,1901
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Pericentriolar material 1 protein,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1901
ポリマ－16,1901
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.696, 65.977, 95.722
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Pericentriolar material 1 protein,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / hPCM-1 / GABA(A) receptor-associated protein / MM46


分子量: 16189.533 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCM1, GABARAP, FLC3B, HT004 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15154, UniProt: O95166
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M CaCl2, 0.1 M HEPES pH 7, 20% w/v PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→54.32 Å / Num. obs: 49150 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 24.3 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.06 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 1.55→1.61 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.97 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 4840 / CC1/2: 0.69 / Rpim(I) all: 0.47 / Rrim(I) all: 1.08 / % possible all: 95.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GNU

1gnu


解像度: 1.559→54.32 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.56
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2469 2398 4.91 %
Rwork0.199 --
obs0.2013 48800 99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.559→54.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2127 0 0 234 2361
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022281
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5143104
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.2621397
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046330
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003405
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5587-1.59050.47571460.37622538X-RAY DIFFRACTION94
1.5905-1.62510.411490.33942652X-RAY DIFFRACTION98
1.6251-1.66290.31461470.30272657X-RAY DIFFRACTION98
1.6629-1.70450.38961390.2772689X-RAY DIFFRACTION99
1.7045-1.75060.32951260.24712701X-RAY DIFFRACTION99
1.7506-1.80210.31421350.22252725X-RAY DIFFRACTION99
1.8021-1.86030.28321140.20662730X-RAY DIFFRACTION99
1.8603-1.92680.25431320.1942729X-RAY DIFFRACTION100
1.9268-2.00390.25481360.18192746X-RAY DIFFRACTION100
2.0039-2.09510.23581500.17712704X-RAY DIFFRACTION100
2.0951-2.20560.23991470.17662736X-RAY DIFFRACTION100
2.2056-2.34380.24081490.18622740X-RAY DIFFRACTION100
2.3438-2.52470.24851570.18912746X-RAY DIFFRACTION100
2.5247-2.77880.29361380.22774X-RAY DIFFRACTION100
2.7788-3.18090.23151490.20322775X-RAY DIFFRACTION100
3.1809-4.00740.24191360.19082824X-RAY DIFFRACTION100
4.0074-54.35590.19781480.18852936X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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