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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6hyf | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the third FNIII domain from rat beta4 integrin, a binding site for periaxin | ||||||
![]() | Integrin beta-4 | ||||||
![]() | PROTEIN BINDING / myelin / integrin / periaxin | ||||||
機能・相同性 | ![]() Type I hemidesmosome assembly / Laminin interactions / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Syndecan interactions / trophoblast cell migration / hemidesmosome assembly / nail development / hemidesmosome / peripheral nervous system myelin formation / skin morphogenesis ...Type I hemidesmosome assembly / Laminin interactions / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Syndecan interactions / trophoblast cell migration / hemidesmosome assembly / nail development / hemidesmosome / peripheral nervous system myelin formation / skin morphogenesis / myelination in peripheral nervous system / filopodium assembly / mesodermal cell differentiation / integrin complex / cell adhesion mediated by integrin / cell leading edge / basement membrane / cell adhesion molecule binding / basal plasma membrane / cell-matrix adhesion / G protein-coupled receptor binding / integrin-mediated signaling pathway / cell motility / autophagy / response to wounding / cell migration / integrin binding / cell cortex / membrane => GO:0016020 / receptor complex / cell adhesion / focal adhesion / cell surface / extracellular space / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Raasakka, A. / Kursula, P. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Direct Binding of the Flexible C-Terminal Segment of Periaxin to beta 4 Integrin Suggests a Molecular Basis for CMT4F. 著者: Raasakka, A. / Linxweiler, H. / Brophy, P.J. / Sherman, D.L. / Kursula, P. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 241.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 201.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 456.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 460.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 17.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 25.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 4wtwS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12775.204 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 36 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG 3350, NH4NO3 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月23日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.996 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 51757 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 39.2 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rrim(I) all: 0.073 / Net I/σ(I): 8.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.6→1.64 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 2.392 / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / Num. unique obs: 3746 / CC1/2: 0.166 / Rrim(I) all: 2.839 / % possible all: 98.6 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 4wtw 解像度: 1.6→41.788 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.76
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.6→41.788 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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