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- PDB-6hwn: Structure of Thermus thermophilus ClpP in complex with a tripeptide. -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6hwn | ||||||||||||
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Title | Structure of Thermus thermophilus ClpP in complex with a tripeptide. | ||||||||||||
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![]() | HYDROLASE / complex / activator | ||||||||||||
Function / homology | ![]() endopeptidase Clp / ATP-dependent peptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Felix, J. / Schanda, P. / Fraga, H. / Morlot, C. | ||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Mechanism of the allosteric activation of the ClpP protease machinery by substrates and active-site inhibitors. Authors: Felix, J. / Weinhaupl, K. / Chipot, C. / Dehez, F. / Hessel, A. / Gauto, D.F. / Morlot, C. / Abian, O. / Gutsche, I. / Velazquez-Campoy, A. / Schanda, P. / Fraga, H. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 528.2 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 438.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6hwmC ![]() 3ktiS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 22763.105 Da / Num. of mol.: 7 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 273.330 Da / Num. of mol.: 7 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: We observe a continuous stretch of electron density near the active site serine (Ser97) of each TtClpP monomer, which based on its shape, suggests the presence of a tripeptide. Due to the ...Details: We observe a continuous stretch of electron density near the active site serine (Ser97) of each TtClpP monomer, which based on its shape, suggests the presence of a tripeptide. Due to the unknown nature of the proposed tripeptide, we have built it in the electron density as tri-L-alanine. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: Chemical | ChemComp-PEG / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.62 Å3/Da / Density % sol: 53.03 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.8 / Details: 100 mM Sodium acetate pH 4.8 and 30% PEG 400. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 2M / Detector: PIXEL / Date: Feb 9, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.966 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.95→46.59 Å / Num. obs: 118066 / % possible obs: 99.25 % / Redundancy: 5.3 % / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.078 / Net I/σ(I): 13.06 |
Reflection shell | Resolution: 1.95→1.97222 Å / Redundancy: 5.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.56 / Num. unique obs: 11696 / CC1/2: 0.646 / Rrim(I) all: 1.093 / % possible all: 98.58 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3KTI Resolution: 1.95→46.587 Å / SU ML: 0.24 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 23.1 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.95→46.587 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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