[日本語] English
万見
- PDB-3tt7: Structure of ClpP from Bacillus subtilis in complex with DFP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tt7
タイトルStructure of ClpP from Bacillus subtilis in complex with DFP
要素ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / ATPase binding / serine-type endopeptidase activity / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily ...ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIISOPROPYL PHOSPHONATE / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.558 Å
データ登録者Lee, B.-G. / Kim, M.K. / Song, H.K.
引用ジャーナル: Mol.Cells / 年: 2011
タイトル: Structural insights into the conformational diversity of ClpP from Bacillus subtilis
著者: Lee, B.-G. / Kim, M.K. / Song, H.K.
履歴
登録2011年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
B: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
C: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
D: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
E: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
F: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
G: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,11214
ポリマ－151,9497
非ポリマー1,1637
水3,171176
1
A: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
B: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
C: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
D: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
E: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
F: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
G: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
ヘテロ分子

A: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
B: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
C: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
D: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
E: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
F: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
G: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)306,22428
ポリマ－303,89814
非ポリマー2,32614
水25214
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area55190 Å2
ΔGint-125 kcal/mol
Surface area87430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.337, 152.000, 110.067
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.210, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11G-219-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Caseinolytic protease / Endopeptidase Clp / Stress protein G7


分子量: 21706.979 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: clpP / プラスミド: pET26 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P80244, endopeptidase Clp
#2: 化合物
ChemComp-DFP / DIISOPROPYL PHOSPHONATE / ジイソプロポキシホスフィニルラジカル


分子量: 166.155 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15O3P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.26 % / Mosaicity: 1.284 °
結晶化温度: 295 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M bicine/Trizma base(pH 8.5), 0.03M magnesium chloride, 0.03M calcium chloride, 10%(w/v) PEG 4000, 20%(v/v) glycerol, hanging drop, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6500 / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. all: 52595 / Num. obs: 52506 / % possible obs: 88.3 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 2.869 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.55-2.592.30.45524462.512183
2.59-2.642.40.52124522.811182.3
2.64-2.692.50.37724152.896182.6
2.69-2.752.50.3425212.755185.1
2.75-2.812.60.28224922.389183.9
2.81-2.872.50.28524543.253182.3
2.87-2.942.60.21123763.789180.8
2.94-3.022.70.17125053.174183.9
3.02-3.112.80.15925352.743186
3.11-3.2130.12325942.764187.5
3.21-3.3330.11426842.808190.5
3.33-3.462.90.09727383.194190.8
3.46-3.622.50.0825243.527185.5
3.62-3.812.70.07425923.779187.5
3.81-4.052.80.05326873.082190.4
4.05-4.363.50.04628903.005197.3
4.36-4.83.70.0429442.882198.9
4.8-5.4940.0429862.662199.9
5.49-6.9240.03930032.4311100
6.92-503.70.03126682.071188

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KTG

3ktg


解像度: 2.558→37.119 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7221 / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 2624 5.09 %RANDOM
Rwork0.2162 ---
all0.2195 54137 --
obs0.2195 51513 86.53 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.644 Å2 / ksol: 0.353 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 91.29 Å2 / Biso mean: 42.5829 Å2 / Biso min: 20.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.8465 Å20 Å20.2201 Å2
2--1.0462 Å2-0 Å2
3----2.8926 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.558→37.119 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9576 0 70 176 9822
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0099758
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.32413174
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0831568
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051680
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.0943724
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5582-2.60470.45291130.32222267238077
2.6047-2.65480.42271180.34862355247379
2.6548-2.7090.37991280.30542389251780
2.709-2.76780.43441380.32222388252682
2.7678-2.83220.44911200.33822440256082
2.8322-2.9030.41751100.31632358246879
2.903-2.98150.34681260.28482396252280
2.9815-3.06920.39621320.30432379251181
3.0692-3.16820.38741420.27052463260584
3.1682-3.28130.30631600.23952591275188
3.2813-3.41260.37551350.2552646278189
3.4126-3.56780.27571290.23542581271086
3.5678-3.75580.31441510.23392557270886
3.7558-3.99080.25231400.19232651279189
3.9908-4.29850.24091680.17152789295795
4.2985-4.73030.18061480.13872977312599
4.7303-5.4130.21311620.165429713133100
5.413-6.81290.2251620.206229893151100
6.8129-37.12270.20241420.16672702284489

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る