登録情報 データベース : PDB / ID : 6hh3 構造の表示 ダウンロードとリンクタイトル ADP-ribosylserine hydrolase ARH3 of Latimeria chalumnae in complex with ADP-HPD 要素ADP-ribosylhydrolase like 2 詳細 キーワード HYDROLASE / ADP-ribosylation / ADP-ribose / ADPRHL2 / ADP-ribosylhydrolase like 2 / ADP-HPD機能・相同性 機能・相同性情報分子機能 ドメイン・相同性 構成要素
peptidyl-serine ADP-deribosylation / poly(ADP-ribose) glycohydrolase / poly(ADP-ribose) glycohydrolase activity / negative regulation of necroptotic process / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / chromosome / mitochondrial matrix / DNA repair / magnesium ion binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 ADP-ribosylglycohydrolase fold / ADP-ribosylation/Crystallin J1 / ADP-ribosylation/Crystallin J1 / ADP-ribosylglycohydrolase / ADP-ribosylation/Crystallin J1 superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha 類似検索 - ドメイン・相同性生物種 Latimeria chalumnae (シーラカンス)手法 X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度 : 1.82 Å 詳細データ登録者 Ariza, A. 資金援助 英国, 1件 詳細 詳細を隠す組織 認可番号 国 Wellcome Trust 101794 英国
引用ジャーナル : Cell Chem Biol / 年 : 2018タイトル : (ADP-ribosyl)hydrolases: Structural Basis for Differential Substrate Recognition and Inhibition.著者 : Rack, J.G.M. / Ariza, A. / Drown, B.S. / Henfrey, C. / Bartlett, E. / Shirai, T. / Hergenrother, P.J. / Ahel, I. 履歴 登録 2018年8月24日 登録サイト : PDBE / 処理サイト : PDBE改定 1.0 2018年11月28日 Provider : repository / タイプ : Initial release改定 1.1 2018年12月5日 Group : Data collection / Database references / カテゴリ : citation / pdbx_database_procItem : _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title改定 1.2 2019年1月2日 Group : Data collection / Database references / カテゴリ : citationItem : _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last改定 1.3 2024年1月17日 Group : Data collection / Database references ... Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description カテゴリ : chem_comp_atom / chem_comp_bond ... chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim Item : _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ... _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
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