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- PDB-6hg9: Crystal Structure of the human IL-17RC ECD in complex with human ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hg9
タイトルCrystal Structure of the human IL-17RC ECD in complex with human IL-17F, Crystal form II
要素
  • Interleukin-17 receptor C
  • Interleukin-17F
キーワードIMMUNE SYSTEM / Cystine-knot / FnIII domains / receptor-cytokine complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / regulation of interleukin-2 production / interleukin-17 receptor activity / positive regulation of lymphotoxin A production / granulocyte chemotaxis / regulation of interleukin-8 production / positive regulation of antimicrobial peptide production / Interleukin-17 signaling / interleukin-17A-mediated signaling pathway / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway ...regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / regulation of interleukin-2 production / interleukin-17 receptor activity / positive regulation of lymphotoxin A production / granulocyte chemotaxis / regulation of interleukin-8 production / positive regulation of antimicrobial peptide production / Interleukin-17 signaling / interleukin-17A-mediated signaling pathway / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / interleukin-17-mediated signaling pathway / cytokine receptor binding / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / cartilage development / regulation of interleukin-6 production / cytokine binding / defense response to fungus / coreceptor activity / negative regulation of angiogenesis / positive regulation of cytokine production / cytokine activity / positive regulation of interleukin-6 production / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to Gram-negative bacterium / adaptive immune response / defense response to Gram-positive bacterium / inflammatory response / protein heterodimerization activity / innate immune response / signaling receptor binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / cell surface / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Interleukin-17 receptor C/E, N-terminal / Interleukin-17 receptor extracellular region / Interleukin-17 receptor-like / SEFIR domain / SEFIR domain / SEFIR domain profile. / Interleukin-17, chordata / Interleukin-17 family / Interleukin-17 / Cystine Knot Cytokines, subunit B ...Interleukin-17 receptor C/E, N-terminal / Interleukin-17 receptor extracellular region / Interleukin-17 receptor-like / SEFIR domain / SEFIR domain / SEFIR domain profile. / Interleukin-17, chordata / Interleukin-17 family / Interleukin-17 / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-17 receptor C / Interleukin-17F
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.62 Å
データ登録者Rondeau, J.M. / Goepfert, A.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2020
タイトル: Structural Analysis Reveals that the Cytokine IL-17F Forms a Homodimeric Complex with Receptor IL-17RC to Drive IL-17RA-Independent Signaling.
著者: Goepfert, A. / Lehmann, S. / Blank, J. / Kolbinger, F. / Rondeau, J.M.
履歴
登録2018年8月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-17F
B: Interleukin-17 receptor C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,1642
ポリマ－66,1642
非ポリマー00
水00
1
A: Interleukin-17F
B: Interleukin-17 receptor C

A: Interleukin-17F
B: Interleukin-17 receptor C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,3284
ポリマ－132,3284
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_544y+1/3,x-1/3,-z-1/31
Buried area12790 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area53290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.312, 160.312, 197.983
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-17F / IL-17F / Cytokine ML-1


分子量: 15695.895 Da / 分子数: 1 / 断片: IL-17F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL17F / プラスミド: pCI-derived / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / Variant (発現宿主): GnTi- / 参照: UniProt: Q96PD4
#2: タンパク質 Interleukin-17 receptor C / IL-17RC / Interleukin-17 receptor homolog / IL17Rhom / Interleukin-17 receptor-like protein / IL- ...IL-17RC / Interleukin-17 receptor homolog / IL17Rhom / Interleukin-17 receptor-like protein / IL-17RL / ZcytoR14


分子量: 50468.336 Da / 分子数: 1
Mutation: N118Q, N186Q, N213Q, N226Q, N263Q, N349Q, Q307R, N372Q, N406Q
由来タイプ: 組換発現
詳細: Q307R variant,with the following N-glycosylation site mutations: N118Q, N186Q, N213Q, N226Q, N263Q, N349Q, N372Q, N406Q
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL17RC, UNQ6118/PRO20040/PRO38901 / プラスミド: pCI-derived / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / Variant (発現宿主): GnTi- / 参照: UniProt: Q8NAC3
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.76 % / Mosaicity: 0.1 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 200mM ammonium formate, 20.0% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99996 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月18日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99996 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.62→80.6 Å / Num. obs: 11380 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.2 % / Biso Wilson estimate: 165.32 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.105 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
3.62-3.8210.62.14616420.5150.6892.25599.9
11.45-80.68.80.02439710.0080.02599.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.7.2データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JPY

1jpy


解像度: 3.62→56.836 Å / SU ML: 0.65 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.75
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2577 558 4.91 %
Rwork0.2256 --
obs0.2272 11371 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 446.25 Å2 / Biso mean: 193.8146 Å2 / Biso min: 83.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.62→56.836 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4169 0 0 0 4169
残基数----532
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
3.6204-3.98470.40091300.325526692799
3.9847-4.5610.27941490.27326792828
4.561-5.74560.27161430.235926762819
5.7456-56.84250.22331360.192627892925
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.0711.03652.02964.02550.73845.05990.0196-0.3047-0.3021-0.34870.3030.23170.2745-0.0067-0.33741.1668-0.101-0.05860.9620.1110.888320.3759-63.2106-8.9584
26.45111.854-0.76425.79740.31025.1822-0.252-1.31030.5192-0.81680.1688-0.6062-0.26810.76270.11451.55870.053-0.34411.8475-0.57052.058555.5914-36.027-19.9494
30.4811.6837-0.62814.1992-1.56414.06110.07660.9314-0.76380.7502-0.2345-1.2826-0.6308-0.56930.17941.85560.2374-0.14061.9304-0.60612.186958.5294-3.8074-18.0365
43.4064-1.5882-0.99765.99851.79113.9683-0.12170.7506-0.05890.14991.1928-1.9420.79480.2182-1.00752.15770.2015-0.02571.8778-0.27111.621363.134620.3434-15.4519
51.94040.7169-2.34667.6885-1.64815.22860.3001-0.70870.41740.7645-0.1943-0.2795-0.63110.3429-0.12921.7038-0.37510.00211.4173-0.00361.13720.4022-48.2923-30.2459
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 21 through 207 )B21 - 207
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 208 through 292 )B208 - 292
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 293 through 387 )B293 - 387
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 388 through 464 )B388 - 464
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 54 through 162 )A54 - 162

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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