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- PDB-6hg7: Crystal structure of a collagen II fragment containing the bindin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hg7
タイトルCrystal structure of a collagen II fragment containing the binding site of PEDF and COMP, (POG)4-LKG HRG FTG LQG-POG(4)
要素Collagen alpha-1(II) chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / collagen helix / collagen-like peptide / collagen II
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen type II trimer / collagen type XI trimer / anterior head development / embryonic skeletal joint morphogenesis / otic vesicle development / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / platelet-derived growth factor binding / Extracellular matrix organization / notochord development ...collagen type II trimer / collagen type XI trimer / anterior head development / embryonic skeletal joint morphogenesis / otic vesicle development / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / platelet-derived growth factor binding / Extracellular matrix organization / notochord development / limb bud formation / proteoglycan metabolic process / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Signaling by PDGF / MHC class II protein binding / cellular response to BMP stimulus / tissue homeostasis / endochondral ossification / NCAM1 interactions / collagen fibril organization / proteoglycan binding / cartilage development / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / MET activates PTK2 signaling / inner ear morphogenesis / cartilage condensation / roof of mouth development / Collagen degradation / basement membrane / Non-integrin membrane-ECM interactions / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / ECM proteoglycans / chondrocyte differentiation / Integrin cell surface interactions / heart morphogenesis / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / visual perception / central nervous system development / skeletal system development / sensory perception of sound / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / regulation of gene expression / : / endoplasmic reticulum lumen / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain ...Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies)
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(II) chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1 Å
データ登録者Gebauer, J.M. / Koehler, A. / Dietmar, H. / Gompert, M. / Neundorf, I. / Zaucke, F. / Koch, M. / Baumann, U.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationSFB829/B11 ドイツ
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: COMP and TSP-4 interact specifically with the novel GXKGHR motif only found in fibrillar collagens.
著者: Gebauer, J.M. / Kohler, A. / Dietmar, H. / Gompert, M. / Neundorf, I. / Zaucke, F. / Koch, M. / Baumann, U.
履歴
登録2018年8月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02019年6月19日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_seq_map_depositor_info / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_gen_depositor_info / pdbx_struct_mod_residue / struct_asym / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.pdbx_auth_asym_id / _atom_site.pdbx_auth_atom_name / _atom_site.pdbx_auth_comp_id / _atom_site.pdbx_auth_seq_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_atom_name / _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_residue_name / _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_residue_no / _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_strand_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_gen_depositor_info.asym_id_list / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 2.12019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.pdbx_Rpim_I_all
改定 2.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagen alpha-1(II) chain
B: Collagen alpha-1(II) chain
C: Collagen alpha-1(II) chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,4034
ポリマ－10,3073
非ポリマー961
水2,954164
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, CD Spectroscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7650 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area6600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.970, 23.640, 107.939
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.702, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Space group name HallC2y(x,y,-x+z)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#4: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Collagen alpha-1(II) chain / Alpha-1 type II collagen


分子量: 3435.760 Da / 分子数: 3 / 断片: C-terminal PEDF/COMP binding region of collagen II / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02458
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal PEDF/COMP binding region of collagen II / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.73 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7
詳細: 1.5 M Ammonium sulphate and 0.1 M BIS-TRIS propane pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.8 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.98→31.02 Å / Num. obs: 47365 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 9.94 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rpim(I) all: 0.065 / Rrim(I) all: 0.065 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 0.98→0.99 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.812 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 12828 / CC1/2: 0.949 / Rpim(I) all: 0.541 / Rrim(I) all: 0.899 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4axy

4axy


解像度: 1→31.02 Å / SU ML: 0.0912 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.463 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1866 2211 5.05 %
Rwork0.1519 41566 -
obs0.1536 43777 99.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 15.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1→31.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数732 0 8 164 904
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0154805
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.53551104
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0677107
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063142
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.2554275
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1-1.020.26821480.23372537X-RAY DIFFRACTION99.11
1.02-1.050.2151580.19522520X-RAY DIFFRACTION99.3
1.05-1.070.23021230.1862608X-RAY DIFFRACTION99.02
1.07-1.10.19191340.17592584X-RAY DIFFRACTION99.89
1.1-1.130.1891530.15422581X-RAY DIFFRACTION99.89
1.13-1.170.1491400.13932573X-RAY DIFFRACTION99.93
1.17-1.210.18091310.13322601X-RAY DIFFRACTION99.82
1.21-1.260.14231410.13372580X-RAY DIFFRACTION99.52
1.26-1.320.18321520.13132592X-RAY DIFFRACTION99.6
1.32-1.390.15441310.12462595X-RAY DIFFRACTION99.53
1.39-1.470.1831310.12882584X-RAY DIFFRACTION98.91
1.47-1.590.17611270.13832629X-RAY DIFFRACTION99.6
1.59-1.750.15861440.13112573X-RAY DIFFRACTION99.6
1.75-20.17221310.14092652X-RAY DIFFRACTION99.68
2-2.520.17361240.14542636X-RAY DIFFRACTION99.46
2.52-31.040.21831430.17362721X-RAY DIFFRACTION99.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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