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万見
- PDB-6hg4: Crystal Structure of the human IL-17RC ECD in complex with human ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hg4
タイトルCrystal Structure of the human IL-17RC ECD in complex with human IL-17F
要素
  • Interleukin-17 receptor C
  • Interleukin-17F
キーワードIMMUNE SYSTEM / Cystine-knot / FnIII domains / receptor-cytokine complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / regulation of interleukin-2 production / interleukin-17 receptor activity / positive regulation of lymphotoxin A production / granulocyte chemotaxis / regulation of interleukin-8 production / positive regulation of antimicrobial peptide production / Interleukin-17 signaling / interleukin-17A-mediated signaling pathway / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway ...regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / regulation of interleukin-2 production / interleukin-17 receptor activity / positive regulation of lymphotoxin A production / granulocyte chemotaxis / regulation of interleukin-8 production / positive regulation of antimicrobial peptide production / Interleukin-17 signaling / interleukin-17A-mediated signaling pathway / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / interleukin-17-mediated signaling pathway / cytokine receptor binding / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / cartilage development / regulation of interleukin-6 production / cytokine binding / defense response to fungus / coreceptor activity / negative regulation of angiogenesis / positive regulation of cytokine production / cytokine activity / positive regulation of interleukin-6 production / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to Gram-negative bacterium / adaptive immune response / defense response to Gram-positive bacterium / inflammatory response / protein heterodimerization activity / signaling receptor binding / innate immune response / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / cell surface / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Interleukin-17 receptor C/E, N-terminal / Interleukin-17 receptor extracellular region / Interleukin-17 receptor-like / SEFIR domain / SEFIR domain / SEFIR domain profile. / Interleukin-17, chordata / Interleukin-17 family / Interleukin-17 / Cystine Knot Cytokines, subunit B ...Interleukin-17 receptor C/E, N-terminal / Interleukin-17 receptor extracellular region / Interleukin-17 receptor-like / SEFIR domain / SEFIR domain / SEFIR domain profile. / Interleukin-17, chordata / Interleukin-17 family / Interleukin-17 / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-17 receptor C / Interleukin-17F
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.32 Å
データ登録者Rondeau, J.M. / Goepfert, A.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2020
タイトル: Structural Analysis Reveals that the Cytokine IL-17F Forms a Homodimeric Complex with Receptor IL-17RC to Drive IL-17RA-Independent Signaling.
著者: Goepfert, A. / Lehmann, S. / Blank, J. / Kolbinger, F. / Rondeau, J.M.
履歴
登録2018年8月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-17F
B: Interleukin-17 receptor C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,1502
ポリマ－66,1502
非ポリマー00
水00
1
A: Interleukin-17F
B: Interleukin-17 receptor C

A: Interleukin-17F
B: Interleukin-17 receptor C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,3004
ポリマ－132,3004
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_676x-y+1,-y+2,-z+11
Buried area12470 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area52160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)154.322, 154.322, 78.792
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-17F / IL-17F / Cytokine ML-1


分子量: 15695.895 Da / 分子数: 1 / 断片: IL-17F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL17F / プラスミド: pCI-derived / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTi- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96PD4
#2: タンパク質 Interleukin-17 receptor C / IL-17RC / Interleukin-17 receptor homolog / IL17Rhom / Interleukin-17 receptor-like protein / IL- ...IL-17RC / Interleukin-17 receptor homolog / IL17Rhom / Interleukin-17 receptor-like protein / IL-17RL / ZcytoR14


分子量: 50454.312 Da / 分子数: 1 / Mutation: N186Q, N226Q, N253Q, N263Q, N349Q, N372Q, N406Q / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Q307R variant with the following N-glycosylation site mutations: ,N186Q, N226Q, N253Q, N263Q, N349Q, N372Q, N406Q
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL17RC, UNQ6118/PRO20040/PRO38901 / プラスミド: pCI-derived / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTi- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8NAC3
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.96 % / Mosaicity: 0.21 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 200mM ammonium citrate tribasic, 20.0% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99994 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月12日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99994 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.32→133.66 Å / Num. obs: 16301 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 23.5 % / Biso Wilson estimate: 125.14 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.181 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.185 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
3.32-3.518.23.75723480.4540.8993.865100
10.49-133.6621.50.0515710.9990.0120.05399.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.1データスケーリング
BUSTER精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSAutoprocデータ削減
BUSTER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1jpy

1jpy


解像度: 3.32→78.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.853 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.391
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 815 5 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.2 16293 99.9 %-
原子変位パラメータBiso max: 273.63 Å2 / Biso mean: 164.64 Å2 / Biso min: 78.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-20.8557 Å20 Å20 Å2
2--20.8557 Å20 Å2
3----41.7114 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.44 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.32→78.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4176 0 0 0 4176
残基数----531
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1444SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes720HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4294HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion545SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4498SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4294HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5881HARMONIC21.26
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.94
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion22.49
LS精密化 シェル解像度: 3.32→3.55 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3039 146 5.01 %
Rwork0.2429 2767 -
all0.2459 2913 -
obs--99.69 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.62740.64510.94133.25040.94994.2405-0.07040.3684-0.1411-0.28960.2387-1.18510.13250.8974-0.1683-0.25640.00260.1060.1190.0299-0.4616-32.0443129.350536.7455
27.21732.38221.32785.3442-0.05254.3237-0.10850.1510.708-0.77960.0011-0.4841-0.51940.49110.10730.00820.04620.1941-0.00480.0555-0.5519-45.5992134.83614.8126
32.69381.22820.01566.5483-0.987811.4292-0.24640.44640.7157-0.3741-0.0541-0.1758-0.73660.16580.3004-0.7769-0.17260.2270.2580.55240.6963-6.3266154.230724.7676
423.7908-11.1412-1.62038.5783-3.00240-0.0007-0.10951.10980.27060.79221.14660.2877-0.9466-0.7915-0.6243-0.04010.14390.13040.00930.351523.7437142.553423.9632
58.8282-1.55310.411511.30495.33857.9938-0.0012-0.62440.98420.3248-0.03440.1151-0.26140.11880.0356-0.29610.080.0562-0.0937-0.0631-0.264546.8678136.162522.3616
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A54 - 161
2X-RAY DIFFRACTION2B21 - 207
3X-RAY DIFFRACTION3B208 - 292
4X-RAY DIFFRACTION4B293 - 387
5X-RAY DIFFRACTION5B388 - 465

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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