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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3qw4 | ||||||
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Title | Structure of Leishmania donovani UMP synthase | ||||||
![]() | UMP synthase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / LYASE / N-terminal orotidine monophosphate decarboxylase domain C-terminal orotate phosphoribosyltransferase domain | ||||||
Function / homology | ![]() orotate phosphoribosyltransferase / orotate phosphoribosyltransferase activity / nucleoside metabolic process / orotidine-5'-phosphate decarboxylase / orotidine-5'-phosphate decarboxylase activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | French, J.B. / Ealick, S.E. | ||||||
![]() | ![]() Title: The Leishmania donovani UMP synthase is essential for promastigote viability and has an unusual tetrameric structure that exhibits substrate-controlled oligomerization. Authors: French, J.B. / Yates, P.A. / Soysa, D.R. / Boitz, J.M. / Carter, N.S. / Chang, B. / Ullman, B. / Ealick, S.E. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 340.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 275.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.3 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.3 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 32.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 44.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 |
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
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Components
#1: Protein | Mass: 49289.629 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: unp residues 1-452 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: E9BCQ9, orotate phosphoribosyltransferase, orotidine-5'-phosphate decarboxylase #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-CL / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.54 Å3/Da / Density % sol: 51.51 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.6 Details: 32 % Peg400, 250 mM NaCl 0.1 M Hepes, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Mar 15, 2008 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Cryo-cooled si(111) double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.987 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.99→50 Å / Num. obs: 21844 / % possible obs: 87.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.131 / Net I/σ(I): 9.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 68.442 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3→46.96 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: B / Ens-ID: 1 / Number: 1785 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.995→3.073 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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