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万見
- PDB-6hdr: Human DYRK2 bound to Curcumin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hdr
タイトルHuman DYRK2 bound to Curcumin
要素Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2
キーワードTRANSFERASE / Kinase / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


dual-specificity kinase / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / smoothened signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / ubiquitin ligase complex / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / manganese ion binding / protein tyrosine kinase activity ...dual-specificity kinase / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / smoothened signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / ubiquitin ligase complex / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / manganese ion binding / protein tyrosine kinase activity / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / cytoskeleton / ribonucleoprotein complex / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / magnesium ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
DYRK / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase / Trypsin Inhibitor V; Chain A / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...DYRK / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase / Trypsin Inhibitor V; Chain A / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
curcumin / DITHIANE DIOL / PHOSPHATE ION / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Elkins, J.M. / Soundararajan, M. / Vollmar, M. / Krojer, T. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C. / Knapp, S.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: DYRK2 bound to Curcumin
著者: Elkins, J.M. / Knapp, S.
履歴
登録2018年8月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2164
ポリマ－49,6011
非ポリマー6163
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area570 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area19580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.642, 83.642, 148.916
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-691-

HOH

21A-694-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2


分子量: 49600.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYRK2 / 詳細 (発現宿主): pNIC28-Bsa4 / 細胞株 (発現宿主): BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92630, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-CC9 / curcumin / (1E,6E)-1,7-bis(4-hydroxy-3-methoxyphenyl)hepta-1,6-diene-3,5-dione / クルクミン


分子量: 368.380 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H20O6
#3: 化合物 ChemComp-DTD / DITHIANE DIOL / 1,2-ジチアン-4α,5β-ジオ-ル


分子量: 152.235 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2S2
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.15 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M sodium potassium phosphate, 20% PEG 3350 and 10% ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40.26 Å / Num. obs: 27566 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.836 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 3930 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4AZF

4azf


解像度: 2.2→40.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 12.228 / SU ML: 0.158 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.221 / ESU R Free: 0.196 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24263 1411 5.1 %RANDOM
Rwork0.18974 ---
obs0.19248 26114 99.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 72.456 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.11 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.11 Å2-0 Å2
3----2.22 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.2→40.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3219 0 40 128 3387
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0143344
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172924
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2721.6694522
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8271.6436842
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.245405
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.72521.732179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.91415559
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7421521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2411
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023760
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02632
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.2255.4441626
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.2235.4431625
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.4568.1642029
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.4558.1652030
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8455.821718
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.8215.8061713
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.5868.5762488
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.2263.4573697
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.22863.2983683
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 102 -
Rwork0.285 1863 -
obs--99.34 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.1727-1.05491.20731.0276-0.49418.157-0.1065-0.7283-0.26420.07980.10310.0042-0.2189-0.18780.00340.14550.0681-0.06750.40730.10170.080357.1426.16537.056
26.47390.3838-0.53080.83910.15161.4172-0.05840.12360.0438-0.17-0.0260.0161-0.02790.0020.08440.18430.0058-0.04770.10240.0240.024444.97927.50921.354
32.6036-0.51070.74121.6367-0.06553.3249-0.0579-0.03480.2806-0.0063-0.12250.17320.0055-0.55750.18040.02540.04270.00050.2126-0.01880.070312.91228.6311.839
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A55 - 91
2X-RAY DIFFRACTION2A92 - 231
3X-RAY DIFFRACTION3A232 - 463

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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