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- PDB-6hba: Crystal Structure of the small subunit-like domain 1 of CcmM from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hba
タイトルCrystal Structure of the small subunit-like domain 1 of CcmM from Synechococcus elongatus (strain PCC 7942), thiol-oxidized form
要素Carbon dioxide concentrating mechanism protein CcmM
キーワードPROTEIN BINDING / alpha-beta structure / Rubisco / Carboxysome
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of carboxysome shell / carboxysome / carbon fixation / photosynthesis
類似検索 - 分子機能
Carboxysome assembly protein CcmM / : / : / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Trimeric LpxA-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Carboxysome assembly protein CcmM
類似検索 - 構成要素
生物種Synechococcus elongatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Wang, H. / Yan, X. / Aigner, H. / Bracher, A. / Nguyen, N.D. / Hee, W.Y. / Long, B.M. / Price, G.D. / Hartl, F.U. / Hayer-Hartl, M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Rubisco condensate formation by CcmM in β-carboxysome biogenesis.
著者: H Wang / X Yan / H Aigner / A Bracher / N D Nguyen / W Y Hee / B M Long / G D Price / F U Hartl / M Hayer-Hartl /
要旨: Cells use compartmentalization of enzymes as a strategy to regulate metabolic pathways and increase their efficiency. The α- and β-carboxysomes of cyanobacteria contain ribulose-1,5-bisphosphate ...Cells use compartmentalization of enzymes as a strategy to regulate metabolic pathways and increase their efficiency. The α- and β-carboxysomes of cyanobacteria contain ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco)-a complex of eight large (RbcL) and eight small (RbcS) subunits-and carbonic anhydrase. As HCO can diffuse through the proteinaceous carboxysome shell but CO cannot, carbonic anhydrase generates high concentrations of CO for carbon fixation by Rubisco. The shell also prevents access to reducing agents, generating an oxidizing environment. The formation of β-carboxysomes involves the aggregation of Rubisco by the protein CcmM, which exists in two forms: full-length CcmM (M58 in Synechococcus elongatus PCC7942), which contains a carbonic anhydrase-like domain followed by three Rubisco small subunit-like (SSUL) modules connected by flexible linkers; and M35, which lacks the carbonic anhydrase-like domain. It has long been speculated that the SSUL modules interact with Rubisco by replacing RbcS. Here we have reconstituted the Rubisco-CcmM complex and solved its structure. Contrary to expectation, the SSUL modules do not replace RbcS, but bind close to the equatorial region of Rubisco between RbcL dimers, linking Rubisco molecules and inducing phase separation into a liquid-like matrix. Disulfide bond formation in SSUL increases the network flexibility and is required for carboxysome function in vivo. Notably, the formation of the liquid-like condensate of Rubisco is mediated by dynamic interactions with the SSUL domains, rather than by low-complexity sequences, which typically mediate liquid-liquid phase separation in eukaryotes. Indeed, within the pyrenoids of eukaryotic algae, the functional homologues of carboxysomes, Rubisco adopts a liquid-like state by interacting with the intrinsically disordered protein EPYC1. Understanding carboxysome biogenesis will be important for efforts to engineer CO-concentrating mechanisms in plants.
履歴
登録2018年8月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_DOI
改定 1.22019年2月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32019年2月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42019年2月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc / Item: _citation.journal_id_ISSN
改定 1.52024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carbon dioxide concentrating mechanism protein CcmM
B: Carbon dioxide concentrating mechanism protein CcmM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1012
ポリマ－21,1012
非ポリマー00
水1,74797
1
A: Carbon dioxide concentrating mechanism protein CcmM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5511
ポリマ－10,5511
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Carbon dioxide concentrating mechanism protein CcmM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5511
ポリマ－10,5511
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)26.896, 89.185, 36.290
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.700, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PHE / Beg label comp-ID: PHE / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: _ / Auth seq-ID: 224 - 309 / Label seq-ID: 3 - 88

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Carbon dioxide concentrating mechanism protein CcmM


分子量: 10550.686 Da / 分子数: 2 / 断片: SSUL domain 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechococcus elongatus (strain PCC 7942) (バクテリア)
株: PCC 7942 / 遺伝子: ccmM, Synpcc7942_1423 / プラスミド: pHue / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q03513
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.4 % / Mosaicity: 0.36 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.5 / 詳細: 25.5% PEG-3350 and 0.1 M Na-acetate pH 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年1月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→44.59 Å / Num. obs: 19621 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.2 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.099 / Net I/σ(I): 9.4 / Num. measured all: 83107
反射 シェル解像度: 1.65→1.67 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.833 / Num. unique obs: 866 / CC1/2: 0.548 / Rpim(I) all: 0.473 / Rrim(I) all: 0.963 / % possible all: 88.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation44.59 Å2.9 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSVERSION November 3, 2014データ削減
Aimless0.1.27データスケーリング
MOLREP11.0.05位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6HAS

6has


解像度: 1.65→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 2.617 / SU ML: 0.089 / SU R Cruickshank DPI: 0.1152 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.115 / ESU R Free: 0.115
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2413 974 5 %RANDOM
Rwork0.1985 ---
obs0.2006 18569 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 103.47 Å2 / Biso mean: 27.824 Å2 / Biso min: 10.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.35 Å20 Å2-0.06 Å2
2---0.15 Å2-0 Å2
3---0.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.65→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1403 0 0 97 1500
Biso mean---33.96 -
残基数----176
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0191427
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.021333
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8321.9491932
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3123.0033042
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9085174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.85923.15876
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.04315246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.3581518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2217
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.021638
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02352
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 4706 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.14 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 73 -
Rwork0.283 1358 -
all-1431 -
obs--99.58 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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