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- PDB-6hb2: Structure of Hgh1, crystal form I, Selenomethionine derivative -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hb2
タイトルStructure of Hgh1, crystal form I, Selenomethionine derivative
要素Protein HGH1
キーワードCHAPERONE / solenoid protein / Armadillo repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


translation elongation factor binding / chaperone-mediated protein folding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein HGH1 N-terminal / Protein HGH1 C-terminal / Protein Hgh1 / Domain of unknown function (DUF383) / Domain of unknown function (DUF384) / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Moenkemeyer, L. / Klaips, C.L. / Balchin, D. / Koerner, R. / Hartl, F.U. / Bracher, A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2019
タイトル: Chaperone Function of Hgh1 in the Biogenesis of Eukaryotic Elongation Factor 2.
著者: Monkemeyer, L. / Klaips, C.L. / Balchin, D. / Korner, R. / Hartl, F.U. / Bracher, A.
履歴
登録2018年8月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22019年4月17日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein HGH1
B: Protein HGH1
C: Protein HGH1
D: Protein HGH1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,4775
ポリマ－169,4424
非ポリマー351
水1,29772
1
A: Protein HGH1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3601
ポリマ－42,3601
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein HGH1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3601
ポリマ－42,3601
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Protein HGH1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3601
ポリマ－42,3601
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Protein HGH1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3962
ポリマ－42,3601
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.415, 87.212, 88.682
Angle α, β, γ (deg.)118.070, 105.970, 99.540
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Protein HGH1 / HMG1/2 protein homolog


分子量: 42360.375 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: HGH1, YGR187C, G7538 / プラスミド: pProEX-HtB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) / 参照: UniProt: P48362
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.86 % / Mosaicity: 0.12 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 10% PEG-3350, 0.2 M MgCl2, 0.1 M Tris-HCl pH 8.5 and 20 mM DTT

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97895 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97895 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→44.75 Å / Num. obs: 52277 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 13.8 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.193 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.201 / Net I/σ(I): 13.3 / Num. measured all: 722320 / Scaling rejects: 6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.7-2.7811.61.52843310.7740.4391.59293.9
11.12-44.7513.70.1067350.9970.0290.1197.7

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSVERSION January 10, 2014データ削減
Aimless0.1.27データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.7→29.612 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.88 / 位相誤差: 25.74
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2142 5301 5.09 %
Rwork0.1902 --
obs0.1915 104053 98.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 171.98 Å2 / Biso mean: 68.6373 Å2 / Biso min: 24.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→29.612 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11447 0 1 72 11520
Biso mean--51.63 53.2 -
残基数----1428
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00411643
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.75915714
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0291808
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032015
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.734484
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6977-2.72830.40471410.34122724286581
2.7283-2.76040.32611830.31073289347299
2.7604-2.7940.33211540.30593317347199
2.794-2.82940.35911860.2873349353599
2.8294-2.86660.32361690.28843339350899
2.8666-2.90580.39281660.3043257342399
2.9058-2.94730.34091790.29023332351199
2.9473-2.99120.32011710.26673334350599
2.9912-3.03790.31891780.25843286346499
3.0379-3.08770.28191940.25953327352199
3.0877-3.14090.33841810.2483269345099
3.1409-3.19790.2721490.25253303345298
3.1979-3.25930.33171640.262133063470100
3.2593-3.32580.31231900.24932953485100
3.3258-3.3980.28261550.23293410356599
3.398-3.47690.23961710.21713280345199
3.4769-3.56370.26361780.20163241341999
3.5637-3.65990.2171660.19033399356599
3.6599-3.76740.22411460.184733773523100
3.7674-3.88880.212020.17673241344399
3.8888-4.02740.16872020.162433353537100
4.0274-4.18820.15892080.15743220342899
4.1882-4.37830.18792320.153332783510100
4.3783-4.60830.14331860.139133333519100
4.6083-4.89580.14381940.134333073501100
4.8958-5.27190.16061930.144133113504100
5.2719-5.79880.17691650.167933553520100
5.7988-6.62970.22171720.17233299347199
6.6297-8.32190.16961620.157733383500100
8.3219-29.61410.15491640.14523301346598

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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