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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6hb1 | ||||||
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Title | Structure of Hgh1, crystal form I | ||||||
![]() | Protein HGH1 | ||||||
![]() | CHAPERONE / solenoid protein / Armadillo repeat | ||||||
Function / homology | ![]() translation elongation factor binding / chaperone-mediated protein folding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Moenkemeyer, L. / Klaips, C.L. / Balchin, D. / Koerner, R. / Hartl, F.U. / Bracher, A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Chaperone Function of Hgh1 in the Biogenesis of Eukaryotic Elongation Factor 2. Authors: Monkemeyer, L. / Klaips, C.L. / Balchin, D. / Korner, R. / Hartl, F.U. / Bracher, A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 835.5 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 709.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 440.2 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 443 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 49.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 70.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6hb2SC ![]() 6hb3C S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 41891.430 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: HGH1, YGR187C, G7538 / Plasmid: pProEX-HtB / Production host: ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.91 Å3/Da / Density % sol: 57.67 % / Mosaicity: 0.12 ° |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 10% PEG-3350, 0.2 M MgCl2, 0.1 M Tris-HCl pH 8.5 and 20 mM DTT |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 14, 2014 | ||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97895 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.33→44.2 Å / Num. obs: 79967 / % possible obs: 98.8 % / Redundancy: 6.9 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.116 / Net I/σ(I): 11.5 / Num. measured all: 552895 / Scaling rejects: 4 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 6HB2 Resolution: 2.33→29.303 Å / SU ML: 0.34 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.13 / Phase error: 25.64
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 182.95 Å2 / Biso mean: 63.3313 Å2 / Biso min: 25.11 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.33→29.303 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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