+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6hb2 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of Hgh1, crystal form I, Selenomethionine derivative | ||||||
![]() | Protein HGH1 | ||||||
![]() | CHAPERONE / solenoid protein / Armadillo repeat | ||||||
Function / homology | ![]() translation elongation factor binding / chaperone-mediated protein folding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Moenkemeyer, L. / Klaips, C.L. / Balchin, D. / Koerner, R. / Hartl, F.U. / Bracher, A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Chaperone Function of Hgh1 in the Biogenesis of Eukaryotic Elongation Factor 2. Authors: Monkemeyer, L. / Klaips, C.L. / Balchin, D. / Korner, R. / Hartl, F.U. / Bracher, A. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 534.1 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 466.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 443.4 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 445.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 45.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 62.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||
2 | ![]()
| ||||||||
3 | ![]()
| ||||||||
4 | ![]()
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 42360.375 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: HGH1, YGR187C, G7538 / Plasmid: pProEX-HtB / Production host: ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-CL / | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.92 Å3/Da / Density % sol: 57.86 % / Mosaicity: 0.12 ° |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 10% PEG-3350, 0.2 M MgCl2, 0.1 M Tris-HCl pH 8.5 and 20 mM DTT |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 14, 2014 | ||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97895 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.7→44.75 Å / Num. obs: 52277 / % possible obs: 99.1 % / Redundancy: 13.8 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.193 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.201 / Net I/σ(I): 13.3 / Num. measured all: 722320 / Scaling rejects: 6 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
---|
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 171.98 Å2 / Biso mean: 68.6373 Å2 / Biso min: 24.22 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.7→29.612 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
|