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- PDB-6gyz: Crystal structure of GlmM from Staphylococcus aureus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gyz
タイトルCrystal structure of GlmM from Staphylococcus aureus
要素Phosphoglucosamine mutase
キーワードISOMERASE / cell wall / phosphoglucosamine mutase / peptidoglycan
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoglucosamine mutase / phosphoglucosamine mutase activity / carbohydrate metabolic process / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucosamine mutase, bacterial type / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 3 / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate, subunit A, domain 3 / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II ...Phosphoglucosamine mutase, bacterial type / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 3 / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate, subunit A, domain 3 / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III / Alpha-D-phosphohexomutase, conserved site / Phosphoglucomutase and phosphomannomutase phosphoserine signature. / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain I / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha I/II/III / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain superfamily / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain I / TATA-Binding Protein / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoglucosamine mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Tosi, T. / Freemont, P.S. / Grundling, A.
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2019
タイトル: Inhibition of the Staphylococcus aureus c-di-AMP cyclase DacA by direct interaction with the phosphoglucosamine mutase GlmM.
著者: Tommaso Tosi / Fumiya Hoshiga / Charlotte Millership / Rahul Singh / Charles Eldrid / Delphine Patin / Dominique Mengin-Lecreulx / Konstantinos Thalassinos / Paul Freemont / Angelika Gründling /
要旨: c-di-AMP is an important second messenger molecule that plays a pivotal role in regulating fundamental cellular processes, including osmotic and cell wall homeostasis in many Gram-positive organisms. ...c-di-AMP is an important second messenger molecule that plays a pivotal role in regulating fundamental cellular processes, including osmotic and cell wall homeostasis in many Gram-positive organisms. In the opportunistic human pathogen Staphylococcus aureus, c-di-AMP is produced by the membrane-anchored DacA enzyme. Inactivation of this enzyme leads to a growth arrest under standard laboratory growth conditions and a re-sensitization of methicillin-resistant S. aureus (MRSA) strains to ß-lactam antibiotics. The gene coding for DacA is part of the conserved three-gene dacA/ybbR/glmM operon that also encodes the proposed DacA regulator YbbR and the essential phosphoglucosamine mutase GlmM, which is required for the production of glucosamine-1-phosphate, an early intermediate of peptidoglycan synthesis. These three proteins are thought to form a complex in vivo and, in this manner, help to fine-tune the cellular c-di-AMP levels. To further characterize this important regulatory complex, we conducted a comprehensive structural and functional analysis of the S. aureus DacA and GlmM enzymes by determining the structures of the S. aureus GlmM enzyme and the catalytic domain of DacA. Both proteins were found to be dimers in solution as well as in the crystal structures. Further site-directed mutagenesis, structural and enzymatic studies showed that multiple DacA dimers need to interact for enzymatic activity. We also show that DacA and GlmM form a stable complex in vitro and that S. aureus GlmM, but not Escherichia coli or Pseudomonas aeruginosa GlmM, acts as a strong inhibitor of DacA function without the requirement of any additional cellular factor. Based on Small Angle X-ray Scattering (SAXS) data, a model of the complex revealed that GlmM likely inhibits DacA by masking the active site of the cyclase and preventing higher oligomer formation. Together these results provide an important mechanistic insight into how c-di-AMP production can be regulated in the cell.
履歴
登録2018年7月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年2月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_data_processing_status ...diffrn_source / pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32019年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoglucosamine mutase
B: Phosphoglucosamine mutase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,5662
ポリマ－99,5662
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2750 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area36240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.653, 93.884, 156.308
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resseq 3:4 or (resid 5 and (name...
21(chain B and (resseq 3:4 or (resid 5 and (name...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSTYRTYR(chain A and (resseq 3:4 or (resid 5 and (name...AA3 - 43 - 4
12PHEPHEPHEPHE(chain A and (resseq 3:4 or (resid 5 and (name...AA55
13LYSLYSLYSLYS(chain A and (resseq 3:4 or (resid 5 and (name...AA3 - 4513 - 451
14LYSLYSLYSLYS(chain A and (resseq 3:4 or (resid 5 and (name...AA3 - 4513 - 451
15LYSLYSLYSLYS(chain A and (resseq 3:4 or (resid 5 and (name...AA3 - 4513 - 451
16LYSLYSLYSLYS(chain A and (resseq 3:4 or (resid 5 and (name...AA3 - 4513 - 451
17LYSLYSLYSLYS(chain A and (resseq 3:4 or (resid 5 and (name...AA3 - 4513 - 451
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21LYSLYSTYRTYR(chain B and (resseq 3:4 or (resid 5 and (name...BB3 - 43 - 4
22PHEPHEPHEPHE(chain B and (resseq 3:4 or (resid 5 and (name...BB55
23LYSLYSASPASP(chain B and (resseq 3:4 or (resid 5 and (name...BB3 - 4503 - 450
24LYSLYSASPASP(chain B and (resseq 3:4 or (resid 5 and (name...BB3 - 4503 - 450
25LYSLYSASPASP(chain B and (resseq 3:4 or (resid 5 and (name...BB3 - 4503 - 450
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27LYSLYSASPASP(chain B and (resseq 3:4 or (resid 5 and (name...BB3 - 4503 - 450
28LYSLYSASPASP(chain B and (resseq 3:4 or (resid 5 and (name...BB3 - 4503 - 450
29LYSLYSASPASP(chain B and (resseq 3:4 or (resid 5 and (name...BB3 - 4503 - 450
210LYSLYSASPASP(chain B and (resseq 3:4 or (resid 5 and (name...BB3 - 4503 - 450

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要素

#1: タンパク質 Phosphoglucosamine mutase


分子量: 49782.922 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: glmM, BTN44_13160, EP54_06960, EQ90_12990, HMPREF3211_00023, RK64_11470, RK68_01815, RK73_08340
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0D6H967, phosphoglucosamine mutase

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 2.2M Na-Malonate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→93.88 Å / Num. obs: 26871 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.5 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.158 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 3→3.18 Å / 冗長度: 12.5 % / Rmerge(I) obs: 1.868 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 4266 / CC1/2: 0.842 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PDK

3pdk


解像度: 3→80.482 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.79
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2727 1339 5.01 %
Rwork0.2219 --
obs0.2244 26709 99.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 208.9 Å2 / Biso mean: 109.014 Å2 / Biso min: 53.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→80.482 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6831 0 0 0 6831
残基数----893
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046925
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7569337
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051041
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051247
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9834197
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3456X-RAY DIFFRACTION11.556TORSIONAL
12B3456X-RAY DIFFRACTION11.556TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3-3.10730.45491150.36522491260699
3.1073-3.23170.33891230.31422505262899
3.2317-3.37870.35911250.28672501262699
3.3787-3.55690.3421140.27242506262099
3.5569-3.77970.33361290.237425012630100
3.7797-4.07160.25331200.213825572677100
4.0716-4.48130.25891800.208724922672100
4.4813-5.12960.22221530.189825182671100
5.1296-6.46240.2961370.23325922729100
6.4624-80.51110.24521430.193527072850100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1278-2.01811.08273.342-0.42193.98920.20020.48060.0619-0.435-0.3927-0.60640.64041.1020.16970.75060.02570.15760.82650.00490.941419.1362-27.514544.4383
22.6462-1.21961.18582.477-0.71742.99650.23430.02840.1538-0.1378-0.3043-0.33630.11730.3710.26850.7406-0.01670.16530.7103-0.02510.74116.2985-22.924742.3479
34.6023-0.56072.89581.1188-0.41483.3003-0.017-0.77760.16030.4145-0.1097-0.4292-0.0545-0.1936-0.23210.9871-0.02460.09340.96680.01170.944716.2307-16.526649.2448
43.5166-0.8049-0.28043.04910.73714.58230.41040.00750.0839-0.1769-0.09750.06390.1426-0.1261-0.150.9002-0.01340.06590.53450.02240.6466-5.772-19.544528.7227
53.72481.17010.6477.59111.94323.65460.19330.2279-0.22950.14140.2551-0.70510.44991.159-0.17171.22290.14150.30821.03540.01670.82368.8196-16.841711.3962
61.16190.1322-0.10572.96060.96471.93630.06010.46670.0146-0.7174-0.0068-0.28930.27630.5347-0.18491.03430.10230.24540.7780.06150.70856.9666-18.545819.4026
72.2729-0.3204-0.14463.1112-3.74885.49760.03680.6699-0.0758-0.9875-0.1779-0.46910.6448-0.88780.26361.35860.24210.23331.1899-0.0841.039119.0867-41.21944.5717
87.1424-0.3110.0416.9331-0.67160.6210.7926-0.2710.78870.579-0.8062-0.5405-0.2687-0.49390.20771.08210.18160.25750.8306-0.06241.282210.6868-35.89489.9765
91.131-0.57910.36584.935-3.82413.65561.6327-0.2907-0.8739-2.5226-1.0455-0.14870.5292-0.4239-0.12481.3320.17840.080.9566-0.00241.146310.087-45.93946.2384
104.2611.80670.33173.5677-1.3493.6547-0.4796-0.5305-0.0854-0.14610.0899-0.84670.36270.81360.15270.78380.237-0.11570.8905-0.02390.918820.2861-35.416965.7732
111.538-0.5048-0.81822.9450.39665.30020.1327-0.42320.26960.2803-0.0303-0.3351-0.3440.09120.00070.80290.0508-0.07430.6055-0.03110.74048.7874-29.674967.0613
123.54850.1379-1.41812.6848-0.24344.0308-0.3912-1.461-0.1628-0.15390.1679-0.45320.81431.04470.25520.99960.1868-0.0441.07670.03280.872915.3998-39.666772.2046
131.99060.53180.63323.5050.09464.3008-0.2278-0.51470.44420.0140.2424-0.2402-1.06810.07760.06831.04550.1397-0.13270.8148-0.16450.85897.8146-17.786776.881
143.39420.06840.99232.8388-1.28133.2568-0.1437-1.6212-0.00130.23070.0506-0.3397-0.4895-0.3688-0.12521.03370.164-0.12051.4042-0.10520.760710.8339-29.479294.3962
152.1167-0.6466-0.10561.0193-0.66971.4998-0.4243-1.15870.41920.41130.4115-0.4027-0.4354-0.85-0.2641.13420.2888-0.07591.4127-0.45060.959213.9514-20.271497.1102
160.88740.0474-0.47781.63312.228.8435-1.1519-1.92460.0584-0.23080.3624-0.22381.49610.0815-0.02291.6187-0.1648-0.13021.2669-0.09480.84939.2388-40.4563100.7214
173.8036-0.8939-0.2576.04881.04085.67840.228-1.21951.7093-0.55410.1783-0.0256-0.6976-0.6705-0.59340.995-0.0029-0.08881.0442-0.34721.108436.4851-31.413599.1283
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 52 )A3 - 52
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 53 through 134 )A53 - 134
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 135 through 168 )A135 - 168
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 169 through 274 )A169 - 274
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 275 through 299 )A275 - 299
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 300 through 378 )A300 - 378
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 379 through 402 )A379 - 402
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 403 through 428 )A403 - 428
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 429 through 451 )A429 - 451
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 3 through 35 )B3 - 35
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 36 through 107 )B36 - 107
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 108 through 134 )B108 - 134
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 135 through 241 )B135 - 241
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 242 through 342 )B242 - 342
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 343 through 379 )B343 - 379
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 380 through 402 )B380 - 402
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resid 403 through 450 )B403 - 450

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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