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- PDB-6gvl: Second pair of Fibronectin type III domains of integrin beta4 bou... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gvl
タイトルSecond pair of Fibronectin type III domains of integrin beta4 bound to the bullous pemphigoid antigen BP230 (BPAG1e)
要素
  • Dystonin
  • Integrin beta-4
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CYTOSKELETON / PLAKIN / HEMIDESMOSOME
機能・相同性
機能・相同性情報


trophoblast cell migration / Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / nail development / hemidesmosome / peripheral nervous system myelin formation / H zone / intermediate filament cytoskeleton organization / microtubule plus-end / skin morphogenesis ...trophoblast cell migration / Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / nail development / hemidesmosome / peripheral nervous system myelin formation / H zone / intermediate filament cytoskeleton organization / microtubule plus-end / skin morphogenesis / Laminin interactions / maintenance of cell polarity / mesodermal cell differentiation / microtubule plus-end binding / filopodium assembly / retrograde axonal transport / Differentiation of keratinocytes in interfollicular epidermis in mammalian skin / integrin complex / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / intermediate filament cytoskeleton / intermediate filament / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / RHOV GTPase cycle / Syndecan interactions / cell leading edge / RHOU GTPase cycle / basement membrane / stress fiber / axon cytoplasm / cytoskeleton organization / cell-matrix adhesion / basal plasma membrane / integrin-mediated signaling pathway / cell motility / G protein-coupled receptor binding / wound healing / Z disc / cell-cell adhesion / response to wounding / autophagy / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / integrin binding / actin cytoskeleton / cell junction / nuclear envelope / actin binding / cell cortex / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / nuclear membrane / receptor complex / cell adhesion / axon / focal adhesion / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / nucleolus / structural molecule activity / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GAR domain / GAR domain superfamily / Growth-Arrest-Specific Protein 2 Domain / GAR domain profile. / Growth-Arrest-Specific Protein 2 Domain / Integrin beta-4 subunit / Spectrin repeat / : / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain ...GAR domain / GAR domain superfamily / Growth-Arrest-Specific Protein 2 Domain / GAR domain profile. / Growth-Arrest-Specific Protein 2 Domain / Integrin beta-4 subunit / Spectrin repeat / : / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3 domain / Spectrin-like repeat / Plectin repeat / Plakin / Na-Ca exchanger/integrin-beta4 / Calx-beta domain / Domains in Na-Ca exchangers and integrin-beta4 / CalX-like domain superfamily / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Integrin beta tail domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain cysteine-rich domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type III domain / EGF-like domain / Fibronectin type 3 domain / EF-hand domain pair / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Integrin beta-4 / Dystonin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Manso, J.A. / Gomez-Hernandez, M. / Alonso-Garcia, N. / de Pereda, J.M.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2009-08389 スペイン
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2015-69499-P スペイン
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Integrin alpha 6 beta 4 Recognition of a Linear Motif of Bullous Pemphigoid Antigen BP230 Controls Its Recruitment to Hemidesmosomes.
著者: Manso, J.A. / Gomez-Hernandez, M. / Carabias, A. / Alonso-Garcia, N. / Garcia-Rubio, I. / Kreft, M. / Sonnenberg, A. / de Pereda, J.M.
履歴
登録2018年6月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrin beta-4
B: Dystonin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5912
ポリマ－26,5912
非ポリマー00
水82946
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, This fragment of beta4 is a monomer (by SAXS, gel-filtration, and EPR). When BP230 binds to beta4, the latter remains monomeric (as judged by EPR)
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2850 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area11230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.520, 60.730, 40.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.71, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Integrin beta-4 / GP150


分子量: 23382.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITGB4 / プラスミド: Modified pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P16144
#2: タンパク質・ペプチド Dystonin / 230 kDa bullous pemphigoid antigen / 230/240 kDa bullous pemphigoid antigen / Bullous pemphigoid ...230 kDa bullous pemphigoid antigen / 230/240 kDa bullous pemphigoid antigen / Bullous pemphigoid antigen 1 / Bullous pemphigoid antigen / Dystonia musculorum protein / Hemidesmosomal plaque protein


分子量: 3208.494 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q03001
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.1 phosphate-citrate pH 4.2, 20% PEG 8000, 0.2 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 14766 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 45.8 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.01 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / 冗長度: 6.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.28 / Num. unique obs: 1091 / CC1/2: 0.694 / Rrim(I) all: 1.95 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2499: ???)精密化
XDSMay 1, 2016データ削減
XSCALEMay 1, 2016データスケーリング
PHENIXdev_2499位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: D_1200010415

解像度: 2.05→47.85 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.03
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2363 703 4.78 %0
Rwork0.2243 ---
obs0.225 14722 99.59 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→47.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1671 0 0 46 1717
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021716
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4962345
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5251028
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045266
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003313
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0501-2.20830.33941460.34062761X-RAY DIFFRACTION99
2.2083-2.43060.34261190.30342811X-RAY DIFFRACTION99
2.4306-2.78220.29441740.28052750X-RAY DIFFRACTION100
2.7822-3.50520.23681180.2222845X-RAY DIFFRACTION100
3.5052-47.8630.20261460.19182852X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4001-0.41620.00461.01340.02451.94340.02240.0143-0.3249-0.13590.03230.13580.5017-0.0739-00.50920.0206-0.04080.50810.00910.52596.35581.812333.1052
20.3440.15220.62580.5314-0.13372.62950.0466-0.0379-0.0116-0.2156-0.00330.02330.2408-0.047800.4097-0.0040.00950.38490.00110.43425.243821.548518.293
30.1887-0.1251-0.01280.0836-0.00110.1035-0.0424-0.82740.65940.3310.1520.0215-0.83030.04020.00050.6254-0.0436-0.05330.7130.06260.693710.842830.783228.1819
40.0252-0.0155-0.0670.12210.16450.30560.0320.09350.06950.0491-0.0072-0.45220.19560.47770.0010.6248-0.02080.02990.6095-0.00110.47269.818519.046724.2516
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 1457:1551)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 1561:1666)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 27:35)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 36:49)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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