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- PDB-6gl4: Structure of GluA2o ligand-binding domain (S1S2J) in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gl4
タイトルStructure of GluA2o ligand-binding domain (S1S2J) in complex with glutamate and sodium bromide at 1.95 A resolution
要素Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Ionotropic glutamate receptor / GluA2o ligand-binding domain / agonist
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / kainate selective glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / ionotropic glutamate receptor complex / immunoglobulin binding / asymmetric synapse / conditioned place preference / regulation of receptor recycling / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / cytoskeletal protein binding / regulation of long-term synaptic depression / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / synaptic membrane / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / establishment of protein localization / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / cerebral cortex development / receptor internalization / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / synaptic vesicle / synaptic vesicle membrane / presynapse / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / growth cone / presynaptic membrane / scaffold protein binding / perikaryon / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / axon / external side of plasma membrane / neuronal cell body / dendrite / synapse / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / BROMIDE ION / GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.948 Å
データ登録者Venskutonyte, R. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2019
タイトル: Nanoscale Mobility of the Apo State and TARP Stoichiometry Dictate the Gating Behavior of Alternatively Spliced AMPA Receptors.
著者: Dawe, G.B. / Kadir, M.F. / Venskutonyte, R. / Perozzo, A.M. / Yan, Y. / Alexander, R.P.D. / Navarrete, C. / Santander, E.A. / Arsenault, M. / Fuentes, C. / Aurousseau, M.R.P. / Frydenvang, K. ...著者: Dawe, G.B. / Kadir, M.F. / Venskutonyte, R. / Perozzo, A.M. / Yan, Y. / Alexander, R.P.D. / Navarrete, C. / Santander, E.A. / Arsenault, M. / Fuentes, C. / Aurousseau, M.R.P. / Frydenvang, K. / Barrera, N.P. / Kastrup, J.S. / Edwardson, J.M. / Bowie, D.
履歴
登録2018年5月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,52814
ポリマ－58,5572
非ポリマー97112
水7,584421
1
A: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,51512
ポリマ－58,5572
非ポリマー95810
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,y,-z1
Buried area3490 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area23590 Å2
手法PISA
2
B: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

B: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,54116
ポリマ－58,5572
非ポリマー98414
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_856-x+3,y,-z+11
Buried area3920 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area23770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.717, 47.715, 116.713
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.790, 90.000
Int Tables number3
Space group name H-MP121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 1 through 24 or resid 26...
21(chain B and (resid 1 through 24 or resid 26...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYGLUGLU(chain A and (resid 1 through 24 or resid 26...AA1 - 241 - 24
12LEULEUGLUGLU(chain A and (resid 1 through 24 or resid 26...AA26 - 4226 - 42
13ALAALALEULEU(chain A and (resid 1 through 24 or resid 26...AA44 - 9444 - 94
14ARGARGILEILE(chain A and (resid 1 through 24 or resid 26...AA96 - 11596 - 115
15SERSERALAALA(chain A and (resid 1 through 24 or resid 26...AA142 - 165142 - 165
16ASNASNGLYGLY(chain A and (resid 1 through 24 or resid 26...AA197 - 231197 - 231
17ALAALASERSER(chain A and (resid 1 through 24 or resid 26...AA233 - 263233 - 263
21GLYGLYGLUGLU(chain B and (resid 1 through 24 or resid 26...BB1 - 241 - 24
22LEULEUGLUGLU(chain B and (resid 1 through 24 or resid 26...BB26 - 4226 - 42
23ALAALALEULEU(chain B and (resid 1 through 24 or resid 26...BB44 - 9444 - 94
24ARGARGILEILE(chain B and (resid 1 through 24 or resid 26...BB96 - 11596 - 115
25SERSERALAALA(chain B and (resid 1 through 24 or resid 26...BB142 - 165142 - 165
26ASNASNGLYGLY(chain B and (resid 1 through 24 or resid 26...BB197 - 231197 - 231
27ALAALASERSER(chain B and (resid 1 through 24 or resid 26...BB233 - 263233 - 263

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 29278.732 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The protein crystallized is the extracellular ligand-binding domain of GluA2o. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr linker (residue 118-119). The ...詳細: The protein crystallized is the extracellular ligand-binding domain of GluA2o. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr linker (residue 118-119). The sequence matches discontinously with the reference database (UNP residues 413-527 and 653-797, numbering with signal peptide of 21 amino acids). The two first residues (GLY, ALA) are cloning remnants.,The protein crystallized is the extracellular ligand-binding domain of GluA2o. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr linker (residue 118-119). The sequence matches discontinously with the reference database (UNP residues 413-527 and 653-797, numbering with signal peptide of 21 amino acids). The two first residues (GLY, ALA) are cloning remnants.,The protein crystallized is the extracellular ligand-binding domain of GluA2o. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr linker (residue 118-119). The sequence matches discontinously with the reference database (UNP residues 413-527 and 653-797, numbering with signal peptide of 21 amino acids). The two first residues (GLY, ALA) are cloning remnants.,The protein crystallized is the extracellular ligand-binding domain of GluA2o. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr linker (residue 118-119). The sequence matches discontinously with the reference database (UNP residues 413-527 and 653-797, numbering with signal peptide of 21 amino acids). The two first residues (GLY, ALA) are cloning remnants.
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: pET-22B(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Origami B (DE3) / 参照: UniProt: P19491

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非ポリマー , 6種, 433分子

#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物
ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 421 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.51 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% PEG4000, 0.2M sodium sulfate, 0.1M sodium acetate pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 0.91949 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.948→116.457 Å / Num. all: 37848 / Num. obs: 37848 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 19.88 Å2 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.096 / Rsym value: 0.089 / Net I/av σ(I): 7.8 / Net I/σ(I): 16.2 / Num. measured all: 286755
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.95-2.067.60.4681.64132254500.1820.5020.4684.4100
2.06-2.187.60.2972.63948852050.1150.3190.2976.6100
2.18-2.337.60.213.63709248800.0810.2250.218.9100
2.33-2.527.60.1734.43473845600.0670.1860.17310.4100
2.52-2.767.60.1216.33192541940.0470.130.12114.1100
2.76-3.087.60.0858.62901238050.0330.0910.08519.5100
3.08-3.567.60.05712.32563533710.0220.0610.05728.9100
3.56-4.367.60.04415.32174028710.0170.0480.04437.6100
4.36-6.177.50.04215.61673622360.0160.0450.04236100
6.17-46.6157.10.0414.9906712760.0160.0440.0435.299.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.01 Å47.59 Å
Translation2.01 Å47.59 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TDJ

3tdj


解像度: 1.948→46.615 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.22 / 位相誤差: 20.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1985 1984 5.24 %
Rwork0.1628 35852 -
obs0.1648 37836 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 125.39 Å2 / Biso mean: 27.7342 Å2 / Biso min: 8.31 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.948→46.615 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4090 0 38 430 4558
Biso mean--29.67 31.51 -
残基数----526
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054271
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7365752
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048633
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004726
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.7172606
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2958X-RAY DIFFRACTION4.589TORSIONAL
12B2958X-RAY DIFFRACTION4.589TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9481-1.99690.2636850.19612509259499
1.9969-2.05080.23991100.182125952705100
2.0508-2.11120.23581200.180225582678100
2.1112-2.17930.21771860.165925192705100
2.1793-2.25720.2241810.167424962677100
2.2572-2.34760.23691570.171625282685100
2.3476-2.45440.21571070.170725962703100
2.4544-2.58380.19631170.174325842701100
2.5838-2.74570.25831450.171125532698100
2.7457-2.95770.26091340.171825492683100
2.9577-3.25520.21791800.168225212701100
3.2552-3.72610.15111570.149125892746100
3.7261-4.69380.15431670.128125842751100
4.6938-46.62850.171380.171426712809100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.93030.3801-0.89322.0053-0.10042.82390.1534-0.08330.13470.2635-0.06840.0791-0.1032-0.0621-0.06710.18040.01140.03540.11720.00650.131334.569518.58820.0532
20.48340.63930.27572.84460.63090.41940.02470.0054-0.04810.05420.0364-0.15150.00960.0417-0.03190.15430.03040.01180.16580.00460.102350.285818.649314.5385
32.9924-0.4144-0.08843.27790.30342.229-0.07590.0075-0.04740.14980.1966-0.30460.18710.5439-0.07530.19470.0936-0.0120.297-0.02440.135762.12432.289517.1811
40.93720.82240.42691.94210.79440.9578-0.00980.04750.10990.03720.00320.1293-0.0941-0.1270.01140.2380.04090.03190.19160.03050.126342.573928.274210.2381
52.6808-0.19020.35853.0408-0.24972.6497-0.05210.1567-0.0075-0.24450.0557-0.1920.10410.25430.00890.1173-0.00260.04290.1549-0.0130.171682.682540.960741.7558
60.6178-0.1735-0.06052.2737-0.21510.6129-0.00150.0968-0.0179-0.2497-0.00930.06750.0546-0.0160.01440.1293-0.0089-0.00170.16770.00010.11766.569740.840943.2409
74.4189-1.1763-0.3455.2651-1.00253.5355-0.23440.49170.1932-0.46650.40040.42910.0204-0.3146-0.09270.1649-0.0965-0.07690.32360.07820.251753.925453.507440.5945
80.8563-0.10240.18682.0432-1.08631.401-0.06490.0850.0741-0.22330.14120.06260.0146-0.11-0.0550.1649-0.03640.02030.1756-0.02220.127467.636652.611644.4527
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 47 )A1 - 47
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 48 through 123 )A48 - 123
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 124 through 187 )A124 - 187
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 188 through 263 )A188 - 263
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1 through 47 )B1 - 47
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 48 through 123 )B48 - 123
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 124 through 152 )B124 - 152
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 153 through 263 )B153 - 263

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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