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- PDB-6ghd: Structural analysis of the ternary complex between lamin A/C, BAF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ghd
タイトルStructural analysis of the ternary complex between lamin A/C, BAF and emerin identifies an interface disrupted in autosomal recessive progeroid diseases
要素
  • Barrier-to-autointegration factor
  • Emerin
  • Prelamin-A/C
キーワードPROTEIN BINDING / nuclear envelope / gene expression / ternary complex
機能・相同性
機能・相同性情報


TMEM240-body / nuclear membrane organization / negative regulation of mesenchymal cell proliferation / structural constituent of nuclear lamina / negative regulation of protein ADP-ribosylation / ventricular cardiac muscle cell development / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / Breakdown of the nuclear lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / Depolymerization of the Nuclear Lamina ...TMEM240-body / nuclear membrane organization / negative regulation of mesenchymal cell proliferation / structural constituent of nuclear lamina / negative regulation of protein ADP-ribosylation / ventricular cardiac muscle cell development / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / Breakdown of the nuclear lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / Depolymerization of the Nuclear Lamina / nuclear envelope organization / nuclear pore localization / Nuclear Envelope Breakdown / lamin filament / protein localization to nuclear envelope / mitotic nuclear membrane reassembly / XBP1(S) activates chaperone genes / nuclear lamina / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / regulation of protein localization to nucleus / nuclear outer membrane / RHOD GTPase cycle / nuclear inner membrane / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of telomere maintenance / intermediate filament / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / nuclear migration / negative regulation of type I interferon production / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of viral genome replication / muscle organ development / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / 2-LTR circle formation / Vpr-mediated nuclear import of PICs / beta-tubulin binding / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / Integration of provirus / skeletal muscle cell differentiation / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / RHOG GTPase cycle / protein localization to nucleus / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / chromosome organization / negative regulation of fibroblast proliferation / condensed chromosome / muscle contraction / RAC1 GTPase cycle / Meiotic synapsis / negative regulation of innate immune response / regulation of cell migration / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of protein stability / cellular response to growth factor stimulus / response to virus / DNA integration / structural constituent of cytoskeleton / spindle / nuclear matrix / protein import into nucleus / cellular senescence / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / intracellular protein localization / nuclear envelope / heterochromatin formation / chromatin organization / site of double-strand break / actin binding / double-stranded DNA binding / cellular response to hypoxia / nuclear membrane / response to oxidative stress / microtubule / amyloid fibril formation / nuclear speck / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Emerin, LEM domain / Emerin / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 - #40 / Barrier-to-autointegration factor, BAF / Lamin Tail domain / Barrier- to-autointegration factor, BAF / Barrier-to-autointegration factor, BAF superfamily / : / Barrier to autointegration factor / Barrier to autointegration factor ...Emerin, LEM domain / Emerin / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 - #40 / Barrier-to-autointegration factor, BAF / Lamin Tail domain / Barrier- to-autointegration factor, BAF / Barrier-to-autointegration factor, BAF superfamily / : / Barrier to autointegration factor / Barrier to autointegration factor / LEM domain / LEM domain / LEM domain profile. / in nuclear membrane-associated proteins / Lamin tail domain superfamily / Lamin tail domain / Lamin Tail Domain / Lamin-tail (LTD) domain profile. / LEM/LEM-like domain superfamily / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein / DNA polymerase; domain 1 / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Barrier-to-autointegration factor / Prelamin-A/C / Emerin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Samson, C. / Petitalot, A. / Celli, F. / Herrada, I. / Ropars, V. / Ledu, M.H. / Nhiri, N. / Arteni, A.A. / Buendia, B. / ZinnJustin, S.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2018
タイトル: Structural analysis of the ternary complex between lamin A/C, BAF and emerin identifies an interface disrupted in autosomal recessive progeroid diseases.
著者: Samson, C. / Petitalot, A. / Celli, F. / Herrada, I. / Ropars, V. / Le Du, M.H. / Nhiri, N. / Jacquet, E. / Arteni, A.A. / Buendia, B. / Zinn-Justin, S.
履歴
登録2018年5月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_DOI
改定 1.22018年11月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: Emerin
D: Barrier-to-autointegration factor
B: Prelamin-A/C
E: Barrier-to-autointegration factor
A: Barrier-to-autointegration factor
C: Barrier-to-autointegration factor
F: Prelamin-A/C
H: Emerin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,15017
ポリマ－76,3208
非ポリマー8319
水5,044280
1
G: Emerin
D: Barrier-to-autointegration factor
B: Prelamin-A/C
E: Barrier-to-autointegration factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6409
ポリマ－38,1604
非ポリマー4805
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Barrier-to-autointegration factor
C: Barrier-to-autointegration factor
F: Prelamin-A/C
H: Emerin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5108
ポリマ－38,1604
非ポリマー3504
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.770, 62.750, 64.340
Angle α, β, γ (deg.)66.440, 66.550, 88.050
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain G and (resid 2 through 10 or (resid 11...
21chain H
12(chain B and (resid 429 through 452 or resid 454 through 546))
22(chain F and (resid 429 through 452 or resid 454 through 546))
13(chain A and resid 3 through 89)
23chain C
33chain D
43(chain E and resid 3 through 89)

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASPASPTHRTHR(chain G and (resid 2 through 10 or (resid 11...GA2 - 102 - 10
121GLUGLUGLUGLU(chain G and (resid 2 through 10 or (resid 11...GA1111
131GLYGLYARGARG(chain G and (resid 2 through 10 or (resid 11...GA1 - 451 - 45
141GLYGLYARGARG(chain G and (resid 2 through 10 or (resid 11...GA1 - 451 - 45
151GLYGLYARGARG(chain G and (resid 2 through 10 or (resid 11...GA1 - 451 - 45
161GLYGLYARGARG(chain G and (resid 2 through 10 or (resid 11...GA1 - 451 - 45
211ASPASPGLNGLNchain HHH2 - 442 - 44
112SERSERVALVAL(chain B and (resid 429 through 452 or resid 454 through 546))BC429 - 4522 - 25
122LEULEUSERSER(chain B and (resid 429 through 452 or resid 454 through 546))BC454 - 54627 - 119
212SERSERVALVAL(chain F and (resid 429 through 452 or resid 454 through 546))FG429 - 4522 - 25
222LEULEUSERSER(chain F and (resid 429 through 452 or resid 454 through 546))FG454 - 54627 - 119
113THRTHRLEULEU(chain A and resid 3 through 89)AE3 - 892 - 88
213THRTHRLEULEUchain CCF3 - 892 - 88
313THRTHRLEULEUchain DDB3 - 892 - 88
413THRTHRLEULEU(chain E and resid 3 through 89)ED3 - 892 - 88

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 GH

#1: タンパク質・ペプチド Emerin


分子量: 5324.915 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EMD, EDMD, STA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P50402

-
タンパク質 , 2種, 6分子 DEACBF

#2: タンパク質
Barrier-to-autointegration factor / Breakpoint cluster region protein 1


分子量: 9814.131 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BANF1, BAF, BCRG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75531
#3: タンパク質 Prelamin-A/C


分子量: 13206.776 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LMNA, LMN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02545

-
非ポリマー , 3種, 289分子

#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.6 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 25% PEG3.350, 20mM Tris-BispH5.5, 30mM NaCl, 0.2M NH4SO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.9725 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9725 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→49.152 Å / Num. obs: 83934 / % possible obs: 95.67 % / 冗長度: 3.52 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.1173 / Rpim(I) all: 0.07375 / Rrim(I) all: 0.139 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 2.1→6.52 Å / Rmerge(I) obs: 0.7955 / CC1/2: 0.667 / Rpim(I) all: 0.5256 / Rrim(I) all: 0.9582

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
Cootモデル構築
MOLREP位相決定
APEXデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BZF, 1IFR, 2ODC

2bzf

1ifr

2odc


解像度: 2.1→49.152 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.97 / 位相誤差: 29.81
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2468 4187 4.99 %
Rwork0.1917 --
obs0.1944 83934 95.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 114.07 Å2 / Biso mean: 43.7534 Å2 / Biso min: 17.71 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→49.152 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5339 0 44 280 5663
Biso mean--81.21 45.32 -
残基数----675
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085490
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9297397
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054779
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006962
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9693262
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11G432X-RAY DIFFRACTION6.961TORSIONAL
12H432X-RAY DIFFRACTION6.961TORSIONAL
21B1102X-RAY DIFFRACTION6.961TORSIONAL
22F1102X-RAY DIFFRACTION6.961TORSIONAL
31A1703X-RAY DIFFRACTION6.961TORSIONAL
32C1703X-RAY DIFFRACTION6.961TORSIONAL
33D1703X-RAY DIFFRACTION6.961TORSIONAL
34E1703X-RAY DIFFRACTION6.961TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.12390.49081370.38092623276095
2.1239-2.14890.3761390.36882684282395
2.1489-2.17510.37161410.34222660280194
2.1751-2.20260.39341320.32162494262695
2.2026-2.23160.3671400.31352766290695
2.2316-2.26210.31081370.31632589272695
2.2621-2.29450.31251360.29822587272395
2.2945-2.32870.3361390.30642644278393
2.3287-2.36510.35891340.29682586272095
2.3651-2.40390.37021410.2952711285295
2.4039-2.44530.30861360.27312597273396
2.4453-2.48980.32411410.25832722286395
2.4898-2.53770.27561350.25792584271996
2.5377-2.58950.31221430.24712732287596
2.5895-2.64580.29741380.24982604274296
2.6458-2.70730.30231380.23012678281696
2.7073-2.7750.33531430.23022694283796
2.775-2.850.28451400.21042650279097
2.85-2.93390.26741430.18842687283096
2.9339-3.02860.23351420.17862698284097
3.0286-3.13680.25711460.18852695284197
3.1368-3.26240.23141390.18382658279797
3.2624-3.41080.20731440.16912711285597
3.4108-3.59060.21841390.15982631277096
3.5906-3.81550.2271430.1492673281696
3.8155-4.10990.2091370.13912631276894
4.1099-4.52330.15371380.12682651278996
4.5233-5.17720.19771420.12922689283196
5.1772-6.52030.20781410.15882721286299
6.5203-49.16540.16991430.14112697284097
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.33281.9550.15156.0372-0.84476.32380.3161-0.2213-0.63170.3268-0.1591-0.01050.9096-0.4144-0.11570.3432-0.0454-0.00820.20970.0030.2946-43.0664-54.3347-11.6602
25.23752.2401-0.86154.84510.68935.00680.1915-0.25980.16210.179-0.1480.1379-0.0814-0.1383-0.04140.2130.01550.02480.22920.01410.2015-36.0457-33.2013-3.0591
33.3483-0.02560.65922.63470.13714.9294-0.08790.10220.2152-0.129-0.0089-0.0119-0.52240.10750.09390.32260.0010.00170.2559-0.01760.2363-17.0914-13.7589-17.4312
43.79040.0898-0.78376.43090.26693.80060.14480.1115-0.1827-0.0929-0.1329-0.25490.18030.3354-0.00310.20340.0792-0.02950.27860.00810.2198-19.3008-44.3476-13.1617
56.38750.47930.01243.0872-1.46165.15940.1163-0.0019-0.2972-0.1644-0.2107-0.28620.32950.46670.05940.23640.06010.02740.23110.01250.240410.1239-14.521714.6154
64.23761.93010.00265.9738-1.25486.3343-0.11440.15440.1489-0.07740.1910.2312-0.1245-0.1629-0.06110.19260.02390.00950.2240.02850.1988-2.15962.14365.6773
72.78170.212-0.63112.7750.18194.0341-0.05010.02640.0128-0.08710.01620.10810.1011-0.25360.03930.19960.0172-0.010.25520.01490.2247-19.9791-18.455120.1501
85.5393.63590.23337.9790.96036.1946-0.18850.20990.0742-0.3640.1523-0.6616-0.61880.79250.05280.2597-0.0620.01630.33420.03920.276318.69899.320613.7761
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'G' and resid 1 through 45)G1 - 45
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'D' and resid 3 through 89)D3 - 89
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'B' and resid 428 through 546)B428 - 546
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'E' and resid 2 through 89)E2 - 89
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'A' and resid 2 through 89)A2 - 89
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'C' and resid 3 through 89)C3 - 89
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'F' and resid 429 through 546)F429 - 546
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'H' and resid 2 through 44)H2 - 44

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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