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- PDB-6gf7: Molecular basis of egg coat filament cross-linking: Zn-SAD struct... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gf7
タイトルMolecular basis of egg coat filament cross-linking: Zn-SAD structure of the partially deglycosylated ZP1 ZP-N1 domain homodimer
要素Zona pellucida sperm-binding protein 1,Zona pellucida sperm-binding protein 1
キーワードCELL ADHESION / Zona pellucida / ZP1 / ZP-N domain / ZP module / ZP domain / egg coat filament cross-linking / egg coat penetration by sperm
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of egg coat / egg coat / acrosin binding / prevention of polyspermy / binding of sperm to zona pellucida / collagen-containing extracellular matrix / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Zona pellucida sperm-binding proteins 1/4, Ig-like domain / : / Trefoil (P-type) domain / P-type trefoil domain / P-type trefoil domain superfamily / P-type 'Trefoil' domain profile. / P or trefoil or TFF domain / Zona pellucida domain, conserved site / ZP domain signature. / Zona pellucida, ZP-C domain ...Zona pellucida sperm-binding proteins 1/4, Ig-like domain / : / Trefoil (P-type) domain / P-type trefoil domain / P-type trefoil domain superfamily / P-type 'Trefoil' domain profile. / P or trefoil or TFF domain / Zona pellucida domain, conserved site / ZP domain signature. / Zona pellucida, ZP-C domain / Zona pellucida-like domain / Zona pellucida (ZP) domain / ZP domain profile. / Zona pellucida domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Zona pellucida sperm-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Nishimura, K. / Jovine, L.
資金援助 スウェーデン, 4件
組織認可番号国
Swedish Research Council2012-5093 スウェーデン
Swedish Research Council2016-03999 スウェーデン
European Molecular Biology OrganizationEMBO Young Investigator Programme
European Research CouncilERC 260759
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Molecular basis of egg coat cross-linking sheds light on ZP1-associated female infertility.
著者: Nishimura, K. / Dioguardi, E. / Nishio, S. / Villa, A. / Han, L. / Matsuda, T. / Jovine, L.
#1: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 1985
タイトル: Mouse egg extracellular coat is a matrix of interconnected filaments possessing a structural repeat.
著者: Greve, J.M. / Wassarman, P.M.
#2: ジャーナル: Development / 年: 1999
タイトル: Abnormal zonae pellucidae in mice lacking ZP1 result in early embryonic loss.
著者: Rankin, T. / Talbot, P. / Lee, E. / Dean, J.
#3: ジャーナル: Biol. Reprod. / 年: 2001
タイトル: Morphological and biochemical changes of isolated chicken egg-envelope during sperm penetration: degradation of the 97-kilodalton glycoprotein is involved in sperm-driven hole formation on the egg-envelope.
著者: Takeuchi, Y. / Cho, R. / Iwata, Y. / Nishimura, K. / Kato, T. / Aoki, N. / Kitajima, K. / Matsuda, T.
#4: ジャーナル: Biochem. J. / 年: 2004
タイトル: A newly identified zona pellucida glycoprotein, ZPD, and dimeric ZP1 of chicken egg envelope are involved in sperm activation on sperm-egg interaction.
著者: Okumura, H. / Kohno, Y. / Iwata, Y. / Mori, H. / Aoki, N. / Sato, C. / Kitajima, K. / Nadano, D. / Matsuda, T.
#5: ジャーナル: N. Engl. J. Med. / 年: 2014
タイトル: Mutant ZP1 in familial infertility.
著者: Huang, H.L. / Lv, C. / Zhao, Y.C. / Li, W. / He, X.M. / Li, P. / Sha, A.G. / Tian, X. / Papasian, C.J. / Deng, H.W. / Lu, G.X. / Xiao, H.M.
#6: ジャーナル: FEBS Open Bio / 年: 2015
タイトル: Identification of distinctive interdomain interactions among ZP-N, ZP-C and other domains of zona pellucida glycoproteins underlying association of chicken egg-coat matrix.
著者: Okumura, H. / Sato, T. / Sakuma, R. / Fukushima, H. / Matsuda, T. / Ujita, M.
履歴
登録2018年4月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / diffrn_source
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / refine / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine.pdbx_diffrn_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zona pellucida sperm-binding protein 1,Zona pellucida sperm-binding protein 1
B: Zona pellucida sperm-binding protein 1,Zona pellucida sperm-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,00213
ポリマ－30,9712
非ポリマー1,03111
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: cross-linking, Dimer in non-reducing SDS-PAGE, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2470 Å2
ΔGint-249 kcal/mol
Surface area12210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.410, 75.410, 100.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Zona pellucida sperm-binding protein 1,Zona pellucida sperm-binding protein 1


分子量: 15485.485 Da / 分子数: 2 / 変異: N121Q, G140H(6), G149S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: ZP1 / プラスミド: pJ609 / 詳細 (発現宿主): ATUM/DNA2.0 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A140JXP0
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.18 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.6 M LiCl, 0.1 M tri-sodium citrate pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 1.2825 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2825 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→53.323 Å / Num. obs: 15254 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 70.95 Å2 / CC1/2: 1 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.103 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.82 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 1896 / CC1/2: 0.51 / Rpim(I) all: 0.852 / Rrim(I) all: 1.627 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_3409: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
AutoSol位相決定
PHENIXモデル構築
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.7→53.323 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.97 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2718 1528 10.02 %
Rwork0.2218 --
obs0.227 15247 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→53.323 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1638 0 37 24 1699
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041730
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7232349
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.9291015
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049257
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004302
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7001-2.8230.43091880.36961703X-RAY DIFFRACTION99
2.823-2.97180.35091940.32731720X-RAY DIFFRACTION100
2.9718-3.1580.35691870.26541727X-RAY DIFFRACTION100
3.158-3.40180.28741910.2531718X-RAY DIFFRACTION100
3.4018-3.74410.26881860.21511715X-RAY DIFFRACTION100
3.7441-4.28560.26721950.20171713X-RAY DIFFRACTION100
4.2856-5.39860.20971930.18151710X-RAY DIFFRACTION100
5.3986-53.33330.27451940.21411713X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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