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- PDB-6gf6: Molecular basis of egg coat filament cross-linking: high-resoluti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gf6
タイトルMolecular basis of egg coat filament cross-linking: high-resolution structure of the partially deglycosylated ZP1 ZP-N1 domain homodimer
要素Zona pellucida sperm-binding protein 1,Zona pellucida sperm-binding protein 1
キーワードCELL ADHESION / Zona pellucida / ZP1 / ZP-N domain / ZP module / ZP domain / egg coat filament cross-linking / egg coat penetration by sperm
機能・相同性
機能・相同性情報


egg coat / single fertilization / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Zona pellucida sperm-binding proteins 1/4, Ig-like domain / : / Trefoil (P-type) domain / P-type trefoil domain / P-type trefoil domain superfamily / P-type 'Trefoil' domain profile. / P or trefoil or TFF domain / Zona pellucida domain, conserved site / ZP domain signature. ...: / Zona pellucida sperm-binding proteins 1/4, Ig-like domain / : / Trefoil (P-type) domain / P-type trefoil domain / P-type trefoil domain superfamily / P-type 'Trefoil' domain profile. / P or trefoil or TFF domain / Zona pellucida domain, conserved site / ZP domain signature. / : / : / ZP-N domain / Zona pellucida, ZP-C domain / ZP-C domain / Zona pellucida (ZP) domain / ZP domain profile. / Zona pellucida domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Zona pellucida sperm-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Nishimura, K. / Jovine, L.
資金援助 スウェーデン, 4件
組織認可番号国
Swedish Research Council2012-5093 スウェーデン
Swedish Research Council2016-03999 スウェーデン
European Molecular Biology OrganizationEMBO Young Investigator Programme
European Research CouncilERC 260759
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Molecular basis of egg coat cross-linking sheds light on ZP1-associated female infertility.
著者: Nishimura, K. / Dioguardi, E. / Nishio, S. / Villa, A. / Han, L. / Matsuda, T. / Jovine, L.
#1: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 1985
タイトル: Mouse egg extracellular coat is a matrix of interconnected filaments possessing a structural repeat.
著者: Greve, J.M. / Wassarman, P.M.
#2: ジャーナル: Development / 年: 1999
タイトル: Abnormal zonae pellucidae in mice lacking ZP1 result in early embryonic loss.
著者: Rankin, T. / Talbot, P. / Lee, E. / Dean, J.
#3: ジャーナル: Biol. Reprod. / 年: 2001
タイトル: Morphological and biochemical changes of isolated chicken egg-envelope during sperm penetration: degradation of the 97-kilodalton glycoprotein is involved in sperm-driven hole formation on the egg-envelope.
著者: Takeuchi, Y. / Cho, R. / Iwata, Y. / Nishimura, K. / Kato, T. / Aoki, N. / Kitajima, K. / Matsuda, T.
#4: ジャーナル: Biochem J / 年: 2004
タイトル: A newly identified zona pellucida glycoprotein, ZPD, and dimeric ZP1 of chicken egg envelope are involved in sperm activation on sperm-egg interaction.
著者: Hiroki Okumura / Yoshinori Kohno / Yuki Iwata / Hitoshi Mori / Naohito Aoki / Chihiro Sato / Ken Kitajima / Daita Nadano / Tsukasa Matsuda /
要旨: Fertilization begins with interaction between the sperm and the egg. The surface of the vertebrate oocyte is covered with the egg envelope, which is composed of ZP (zona pellucida) glycoproteins. We ...Fertilization begins with interaction between the sperm and the egg. The surface of the vertebrate oocyte is covered with the egg envelope, which is composed of ZP (zona pellucida) glycoproteins. We have identified two glycoproteins, ZP1/gp97 and ZPC/gp42, as the major components of the chicken egg envelope. In the present study, another 42 kDa protein, designated ZPD, has been found as a new major component of the chicken egg envelope. ZPD was specifically released from the egg envelope by ultrasonication treatment without urea. ZPD cDNA was cloned using a chicken granulosa cell cDNA pool. The deduced amino acid sequence showed that preproprotein of ZPD is composed of 418 amino acid residues with four potential N-glycosylation sites and includes a ZP domain, common in vertebrate ZP glycoproteins, and a transmembrane domain. ZPD belongs phylogenetically to a distinct group from known ZP glycoprotein subfamilies, ZPA, ZPB, and ZPC. In two-dimensional gel electrophoresis ZPD proteins were identified to be several isoforms with different pI values between 5 and 7. ZP1, ZPC and the newly identified ZPD were confirmed to be the major components of chicken egg envelope by MS of proteolytic digests of whole egg envelope. The in vitro incubation of chicken sperm with calcium ionophore A23187 induced sperm activation, resulting in the fragmentation and release of a 41 kDa PNA (peanut agglutinin)-positive glycoprotein and the decrease or loss of sperm PNA-stainability. The incubation with ZPD and dimeric ZP1, but not ZPC and monomeric ZP1, also induced the decrease or loss of sperm PNA-stainability, suggesting the in vitro sperm activation by these ZP components. Collectively, ZPD might bind loosely to egg envelope matrix and play a key role in the sperm activation on avian sperm-egg interaction.
#5: ジャーナル: N. Engl. J. Med. / 年: 2014
タイトル: Mutant ZP1 in familial infertility.
著者: Huang, H.L. / Lv, C. / Zhao, Y.C. / Li, W. / He, X.M. / Li, P. / Sha, A.G. / Tian, X. / Papasian, C.J. / Deng, H.W. / Lu, G.X. / Xiao, H.M.
#6: ジャーナル: FEBS Open Bio / 年: 2015
タイトル: Identification of distinctive interdomain interactions among ZP-N, ZP-C and other domains of zona pellucida glycoproteins underlying association of chicken egg-coat matrix.
著者: Okumura, H. / Sato, T. / Sakuma, R. / Fukushima, H. / Matsuda, T. / Ujita, M.
履歴
登録2018年4月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / refine / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _refine.pdbx_diffrn_id / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zona pellucida sperm-binding protein 1,Zona pellucida sperm-binding protein 1
B: Zona pellucida sperm-binding protein 1,Zona pellucida sperm-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5055
ポリマ－30,9712
非ポリマー5353
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: cross-linking, Dimer in non-reducing SDS-PAGE, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area12340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.980, 75.980, 101.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Zona pellucida sperm-binding protein 1,Zona pellucida sperm-binding protein 1


分子量: 15485.485 Da / 分子数: 2 / 変異: N121Q, G140H(6), G149S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: ZP1 / プラスミド: pJ609 / 詳細 (発現宿主): ATUM/DNA2.0 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A140JXP0
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.6 M LiCl, 0.1 M tri-sodium citrate pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 1.771 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.771 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→37.99 Å / Num. obs: 13550 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 19.7 % / Biso Wilson estimate: 42.41 Å2 / CC1/2: 1 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.116 / Net I/σ(I): 22.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 8.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 1422 / CC1/2: 0.55 / Rpim(I) all: 0.495 / Rrim(I) all: 1.498 / % possible all: 84.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_3409: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Partially refined model derived from SAD phasing of a gold derivative

解像度: 2.3→36.966 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2292 1349 9.96 %
Rwork0.1922 --
obs0.1958 13546 97.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→36.966 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1704 0 34 88 1826
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051788
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7382421
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1751049
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049264
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005311
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3001-2.40470.31911370.29511282X-RAY DIFFRACTION84
2.4047-2.53150.27681900.24711480X-RAY DIFFRACTION99
2.5315-2.69010.27561690.23061536X-RAY DIFFRACTION100
2.6901-2.89770.23351680.21331522X-RAY DIFFRACTION100
2.8977-3.18910.25611580.20621556X-RAY DIFFRACTION100
3.1891-3.65030.21981710.18581552X-RAY DIFFRACTION100
3.6503-4.59760.19281720.1571583X-RAY DIFFRACTION100
4.5976-36.97050.21971840.17831686X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1942-0.5556-0.26342.80850.46391.5790.02970.0890.0250.0071-0.00960.2003-0.0749-0.22670.00050.39340.01150.01930.2350.02420.32-17.9024-26.669214.7079
23.97140.8263-1.15280.4476-1.04563.88710.0342-0.1750.09940.2373-0.12370.0724-0.13960.6130.00010.3727-0.02830.00460.46450.00480.3377.5554-32.643212.5431
30.01660.01890.00060.0275-0.0009-0.00070.14220.3482-0.5717-0.01050.19080.38390.2680.032301.2676-0.0160.10260.7493-0.17620.9009-1.6188-60.128526.5105
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resi 22:127 or resi 900)
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and (resi 25:127 or resi 900)
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and (resi 128:134)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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