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- PDB-6ge9: Structure of Mycobacterium tuberculosis GlmU bound to Glc-1P and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ge9
タイトルStructure of Mycobacterium tuberculosis GlmU bound to Glc-1P and Ac-CoA
要素Bifunctional protein GlmU
キーワードTRANSFERASE / GlmU / Glc-1P / Ac-CoA
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape ...glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Hexapeptide repeat / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid ...Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Hexapeptide repeat / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / 1-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Craggs, P.D. / Mouilleron, S. / Rejzek, M. / de Chiara, C. / Young, R.J. / Field, R.A. / Argyrou, A. / de Carvalho, L.P.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2018
タイトル: The Mechanism of Acetyl Transfer Catalyzed by Mycobacterium tuberculosis GlmU.
著者: Craggs, P.D. / Mouilleron, S. / Rejzek, M. / de Chiara, C. / Young, R.J. / Field, R.A. / Argyrou, A. / de Carvalho, L.P.S.
履歴
登録2018年4月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年6月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional protein GlmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1309
ポリマ－51,6381
非ポリマー1,4928
水1,67593
1
A: Bifunctional protein GlmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein GlmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein GlmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,39127
ポリマ－154,9133
非ポリマー4,47724
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area18370 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area54650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.753, 109.753, 364.894
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

MG

21A-653-

HOH

31A-677-

HOH

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Bifunctional protein GlmU


分子量: 51637.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25177 / H37Ra) (結核菌)
株: ATCC 25177 / H37Ra / 遺伝子: glmU, MRA_1026 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A5U161, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase, glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase
#3: 糖 ChemComp-G1P / 1-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / ALPHA-D-GLUCOSE-1-PHOSPHATE / 1-O-phosphono-alpha-D-glucose / 1-O-phosphono-D-glucose / 1-O-phosphono-glucose / グルコ-ス-1-りん酸


タイプ: D-saccharide / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H13O9P
識別子タイププログラム
a-D-Glcp1PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

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非ポリマー , 5種, 100分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.05 M ADA pH 6.8, 5.7% PEG 550 MME, 32.1% PEG 200

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→47.71 Å / Num. obs: 40178 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 49.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.26→2.34 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 1.07 / Num. unique obs: 3861 / Rpim(I) all: 0.46 / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4G87

4g87


解像度: 2.26→47.126 Å / SU ML: 0.53 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 40.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2765 1928 4.88 %
Rwork0.2434 --
obs0.245 39547 98.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26→47.126 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3453 0 94 93 3640
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023630
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5674962
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0162868
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045604
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003644
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2596-2.31610.53151660.50722560X-RAY DIFFRACTION96
2.3161-2.37870.47611330.47722639X-RAY DIFFRACTION97
2.3787-2.44870.46831380.45682603X-RAY DIFFRACTION98
2.4487-2.52770.44551330.44152625X-RAY DIFFRACTION98
2.5277-2.6180.41121270.41322636X-RAY DIFFRACTION97
2.618-2.72290.46531360.39242664X-RAY DIFFRACTION98
2.7229-2.84680.43841160.37052674X-RAY DIFFRACTION98
2.8468-2.99680.39231450.3212673X-RAY DIFFRACTION98
2.9968-3.18460.3561220.29932710X-RAY DIFFRACTION99
3.1846-3.43040.2661540.25392723X-RAY DIFFRACTION100
3.4304-3.77540.26341520.21672685X-RAY DIFFRACTION99
3.7754-4.32140.21951410.1762745X-RAY DIFFRACTION100
4.3214-5.44330.17341220.15952775X-RAY DIFFRACTION99
5.4433-47.13670.20261430.17622907X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.66760.4125-0.30220.1961-0.02360.28370.25650.4680.634-0.0535-0.15560.0602-0.0515-0.7064-0.01430.3676-0.07750.00860.8808-0.10360.564626.0209-37.078328.4039
20.0339-0.0367-0.00560.47390.27380.5956-0.30860.4968-0.03340.24650.12980.32230.4986-1.0361-0.04310.3874-0.1354-0.00931.2275-0.09180.603819.1156-37.173624.1008
30.5554-0.53840.03180.9707-0.05271.2416-0.0152-0.07090.10080.3717-0.0818-0.06990.0852-0.7292-0.13840.3298-0.16590.07120.8937-0.08410.359625.801-35.196145.2736
40.3961-0.44980.34730.0591-0.080.2933-0.0184-0.13480.09380.11840.0339-0.25750.3573-0.2956-0.00270.2815-0.09430.03830.408-0.02910.313541.541-39.922931.1004
50.30160.5051-0.19960.5272-0.33610.8268-0.13440.17710.0272-0.09110.055-0.07940.4642-0.281800.4423-0.04050.01750.3579-0.05120.389848.2696-43.9225-3.3829
60.1054-0.22240.00530.4925-0.4990.75170.16040.27540.2983-0.3791-0.0945-0.04670.0106-0.14150.00060.711-0.09120.13440.4829-0.03570.581160.5035-32.7564-24.6571
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 59 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 60 through 88 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 89 through 210 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 211 through 293 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 294 through 418 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 419 through 478 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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