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- PDB-1hm8: CRYSTAL STRUCTURE OF S.PNEUMONIAE N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hm8
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF S.PNEUMONIAE N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE, GLMU, BOUND TO ACETYL COENZYME A
要素UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / ACETYLTRANSFERASE / BIFUNCTIONAL / DRUG DESIGN / PYROPHOSPHORYLASE Rossmann-like fold / left-handed-beta-helix / trimer / domain-interchange
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / cell morphogenesis / regulation of cell shape ...glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / cell morphogenesis / regulation of cell shape / magnesium ion binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Hexapeptide repeat / Hexapeptide repeat proteins ...Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Hexapeptide repeat / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sulzenbacher, G. / Gal, L. / Peneff, C. / Fassy, F. / Bourne, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of Streptococcus pneumoniae N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase bound to acetyl-coenzyme A reveals a novel active site architecture.
著者: Sulzenbacher, G. / Gal, L. / Peneff, C. / Fassy, F. / Bourne, Y.
履歴
登録2000年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE
B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,8598
ポリマ－101,0792
非ポリマー1,7796
水4,864270
1
A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,28812
ポリマ－151,6193
非ポリマー2,6699
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area17320 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area51300 Å2
手法PISA
2
B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,28812
ポリマ－151,6193
非ポリマー2,6699
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area17270 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area51260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.459, 92.459, 279.562
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Cell settingtrigonal
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1902-

CA

21B-2902-

CA

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
55
66
77
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7

-
要素

#1: タンパク質 UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE / E.C.2.7.7.23 / GLMU


分子量: 50539.602 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
遺伝子: GLMU / プラスミド: PQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15
参照: UniProt: Q97R46, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A


分子量: 809.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 270 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 18 % PEG 400 (w/w) 300 mM CaCl2 50 mM NaCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
113 mg/mlprotein1drop
226 %(v/v)PEG4001reservoir
350 mM1reservoirNaCl
4300 mM1reservoirCaCl2pH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.9326 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9326 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→40 Å / Num. all: 31082 / Num. obs: 29218 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 42.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.025 / Net I/σ(I): 23.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Mean I/σ(I) obs: 10.8 / Num. unique all: 1618 / % possible all: 96.6
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Num. measured all: 73418 / Rmerge(I) obs: 0.024
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.6 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.5→39.63 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 3020775.27 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 2927 10 %RANDOM
Rwork0.184 ---
all0.184 29214 --
obs0.184 29214 94.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 27.7 Å2 / ksol: 0.329 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.47 Å26.66 Å20 Å2
2--5.47 Å20 Å2
3----10.94 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→39.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6928 0 106 270 7304
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.56
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.2711.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.1122
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.7252.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.883.5
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDNCS model detailsRms dev Biso (Å2)Rms dev position (Å)Weight Biso Weight position
11CONSTR0.0550.0450.25250
220.290.05650.75200
330.07530.04460.35200
440.14980.05880.5150
550.02520.02520.25150
660.10130.03530.5125
770.64810.0271200
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 409 10.5 %
Rwork0.245 3494 -
obs-3801 -
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 36.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.33 / % reflection Rfree: 10.5 % / Rfactor Rwork: 0.245

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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