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- PDB-3spt: Crystal structure of GlmU from Mycobacterium tuberculosis in comp... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3spt | ||||||
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Title | Crystal structure of GlmU from Mycobacterium tuberculosis in complex with ACETYL COENZYME A and URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE | ||||||
![]() | Bifunctional protein glmU | ||||||
![]() | TRANSFERASE / ACETYLTRANSFERASE / BIFUNCTIONAL / PYROPHOSPHORYLASE / ROSSMANN-LIKE FOLD / LEFT-HANDED-BETA-HELIX / CELL SHAPE / CELL WALL BIOGENESIS/DEGRADATION / METAL-BINDING / MULTIFUNCTIONAL ENZYME / NUCLEOTIDYLTRANSFERASE / PEPTIDOGLYCAN SYNTHESIS / ACYLTRANSFERASE | ||||||
Function / homology | ![]() adhesion of symbiont to host cell / uridylyltransferase activity / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / entry of bacterium into host cell / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process ...adhesion of symbiont to host cell / uridylyltransferase activity / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / entry of bacterium into host cell / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape / magnesium ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Jagtap, P.A. / Prakash, B. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structure of Mycobacterium tuberculosis GlmU in complex with Acetyl CoA Authors: Jagtap, P.A. / Verma, S.K. / Prakash, B. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 111.6 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 81.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 3st8C ![]() 3dj4S ![]() 3spm ![]() 3spn ![]() 3spo ![]() 3spp ![]() 3spq S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 52466.602 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P96382, UniProt: P9WMN3*PLUS, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase, glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase | ||||||
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#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-ACO / | #4: Chemical | ChemComp-UD1 / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.02 Å3/Da / Density % sol: 69.43 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: sitting drop / pH: 8.5 Details: 0.1M Tris-Cl, pH-8.5, 2% Tacsimate, 18% PEG 3350, sitting drop, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARCCD 225 / Detector: CCD / Date: Jan 29, 2011 / Details: mirrors | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97625 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Number: 268386 / Rmerge(I) obs: 0.054 / D res high: 2.33 Å / Num. obs: 36542 / % possible obs: 99.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 2.33→19.808 Å / Num. obs: 36542 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 42.057 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 24.88 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3DJ4 Resolution: 2.33→19.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / WRfactor Rfree: 0.2134 / WRfactor Rwork: 0.1879 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / FOM work R set: 0.8552 / SU B: 4.712 / SU ML: 0.115 / SU R Cruickshank DPI: 0.1942 / SU Rfree: 0.1718 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.195 / ESU R Free: 0.172 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 81.66 Å2 / Biso mean: 31.524 Å2 / Biso min: 2 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.33→19.68 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.331→2.391 Å / Total num. of bins used: 20
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