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- PDB-6g6k: The crystal structures of Human MYC:MAX bHLHZip complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g6k
タイトルThe crystal structures of Human MYC:MAX bHLHZip complex
要素
  • Myc proto-oncogene protein
  • Protein max
キーワードAPOPTOSIS / Myc/Max
機能・相同性
機能・相同性情報


Mad-Max complex / SCF ubiquitin ligase complex binding / positive regulation of metanephric cap mesenchymal cell proliferation / negative regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / Myc-Max complex / RNA polymerase II transcription repressor complex / regulation of cell cycle process / regulation of somatic stem cell population maintenance / Binding of TCF/LEF:CTNNB1 to target gene promoters / RUNX3 regulates WNT signaling ...Mad-Max complex / SCF ubiquitin ligase complex binding / positive regulation of metanephric cap mesenchymal cell proliferation / negative regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / Myc-Max complex / RNA polymerase II transcription repressor complex / regulation of cell cycle process / regulation of somatic stem cell population maintenance / Binding of TCF/LEF:CTNNB1 to target gene promoters / RUNX3 regulates WNT signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / negative regulation of cell division / negative regulation of monocyte differentiation / transcription regulator activator activity / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / response to growth factor / regulation of telomere maintenance / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / fibroblast apoptotic process / Regulation of NFE2L2 gene expression / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / protein-DNA complex disassembly / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / branching involved in ureteric bud morphogenesis / Signaling by ALK / Transcriptional Regulation by E2F6 / E-box binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / MLL1 complex / chromosome organization / Cyclin E associated events during G1/S transition / core promoter sequence-specific DNA binding / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / negative regulation of fibroblast proliferation / : / ERK1 and ERK2 cascade / transcription coregulator binding / positive regulation of epithelial cell proliferation / response to gamma radiation / protein-DNA complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / MAPK6/MAPK4 signaling / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of miRNA transcription / G1/S transition of mitotic cell cycle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / RNA polymerase II transcription regulator complex / cellular response to UV / MAPK cascade / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of fibroblast proliferation / cellular response to xenobiotic stimulus / cellular response to hypoxia / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / DNA-binding transcription factor binding / intracellular iron ion homeostasis / Estrogen-dependent gene expression / protein dimerization activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / Ub-specific processing proteases / chromatin remodeling / response to xenobiotic stimulus / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / DNA damage response / dendrite / positive regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / chromatin / nucleolus / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leucine zipper, Myc / Myc leucine zipper domain / Transcription regulator Myc / Transcription regulator Myc, N-terminal / Myc amino-terminal region / Helix-loop-helix DNA-binding domain / MYOD Basic-Helix-Loop-Helix Domain, subunit B / Helix-loop-helix DNA-binding domain / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / helix loop helix domain ...Leucine zipper, Myc / Myc leucine zipper domain / Transcription regulator Myc / Transcription regulator Myc, N-terminal / Myc amino-terminal region / Helix-loop-helix DNA-binding domain / MYOD Basic-Helix-Loop-Helix Domain, subunit B / Helix-loop-helix DNA-binding domain / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Myc proto-oncogene protein / Protein max
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Allen, M.D. / Zinzalla, G.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2019
タイトル: Crystal Structures and Nuclear Magnetic Resonance Studies of the Apo Form of the c-MYC:MAX bHLHZip Complex Reveal a Helical Basic Region in the Absence of DNA.
著者: Sammak, S. / Hamdani, N. / Gorrec, F. / Allen, M.D. / Freund, S.M.V. / Bycroft, M. / Zinzalla, G.
履歴
登録2018年4月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年7月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年4月5日Group: Database references / Experimental preparation / カテゴリ: database_2 / exptl_crystal_grow
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myc proto-oncogene protein
B: Protein max
C: Myc proto-oncogene protein
D: Protein max
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8926
ポリマ－42,8214
非ポリマー712
水6,467359
1
A: Myc proto-oncogene protein
B: Protein max
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4463
ポリマ－21,4102
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3330 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area11600 Å2
手法PISA
2
C: Myc proto-oncogene protein
D: Protein max
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4463
ポリマ－21,4102
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3320 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area11830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.399, 52.310, 73.089
Angle α, β, γ (deg.)93.89, 101.92, 106.79
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Myc proto-oncogene protein / Class E basic helix-loop-helix protein 39 / bHLHe39 / Proto-oncogene c-Myc / Transcription factor p64


分子量: 11501.192 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYC, BHLHE39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01106
#2: タンパク質 Protein max / Class D basic helix-loop-helix protein 4 / bHLHd4 / Myc-associated factor X


分子量: 9909.151 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAX, BHLHD4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61244
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.17 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% w/v PEG 8000, 20% v/v ethylene glycol, 0.075 %(w/v) of each Additive, 5 %(v/v) EtOH, 0.1 M MOPS/HEPES-Na, pH 7.5, Additive: 0.75 %(w/v) menthol, 0.75 %(w/v) caffeic acid, 0.75 %(w/v) D- ...詳細: 10% w/v PEG 8000, 20% v/v ethylene glycol, 0.075 %(w/v) of each Additive, 5 %(v/v) EtOH, 0.1 M MOPS/HEPES-Na, pH 7.5, Additive: 0.75 %(w/v) menthol, 0.75 %(w/v) caffeic acid, 0.75 %(w/v) D-quinic acid, 0.75 %(w/v) shikimic acid, 0.75 %(w/v) gallic acid monohydrate, 0.75 %(w/v) N-vanillylnonanamide.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 100
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→38.27 Å / Num. obs: 80704 / % possible obs: 87.9 % / 冗長度: 2.4 % / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.079 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 1.35→1.42 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.438 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / CC1/2: 0.748 / Rpim(I) all: 0.345 / Rrim(I) all: 0.559 / % possible all: 81.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KNP

1knp


解像度: 1.35→38.266 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.91 / 位相誤差: 19.99
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2026 7247 4.89 %
Rwork0.1728 --
obs0.1743 80678 80.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→38.266 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2784 0 2 359 3145
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052896
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7563884
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.0081953
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057415
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004521
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.35-1.36530.33431860.32663792X-RAY DIFFRACTION66
1.3653-1.38140.33362200.29843812X-RAY DIFFRACTION63
1.3814-1.39830.31181970.26654194X-RAY DIFFRACTION75
1.3983-1.4160.26052400.25644882X-RAY DIFFRACTION83
1.416-1.43460.28392430.22924887X-RAY DIFFRACTION84
1.4346-1.45420.25762480.21644997X-RAY DIFFRACTION84
1.4542-1.4750.21562280.19274834X-RAY DIFFRACTION85
1.475-1.4970.20051980.17254928X-RAY DIFFRACTION83
1.497-1.52040.16872250.15774783X-RAY DIFFRACTION82
1.5204-1.54540.2052590.16564904X-RAY DIFFRACTION85
1.5454-1.5720.20732500.15014747X-RAY DIFFRACTION82
1.572-1.60060.18792110.14784776X-RAY DIFFRACTION81
1.6006-1.63140.19392900.13874854X-RAY DIFFRACTION85
1.6314-1.66470.17322380.13464726X-RAY DIFFRACTION81
1.6647-1.70090.18132520.13554714X-RAY DIFFRACTION80
1.7009-1.74040.16862190.13234619X-RAY DIFFRACTION79
1.7404-1.7840.20582280.15714258X-RAY DIFFRACTION73
1.784-1.83220.22232280.15883724X-RAY DIFFRACTION66
1.8322-1.88610.19742240.15143942X-RAY DIFFRACTION67
1.8861-1.9470.20372690.15154885X-RAY DIFFRACTION86
1.947-2.01660.2252320.14265151X-RAY DIFFRACTION87
2.0166-2.09730.1642760.13475105X-RAY DIFFRACTION89
2.0973-2.19280.14552760.13715016X-RAY DIFFRACTION86
2.1928-2.30830.18893060.14895026X-RAY DIFFRACTION88
2.3083-2.45290.22212590.15774924X-RAY DIFFRACTION85
2.4529-2.64230.19942490.1624924X-RAY DIFFRACTION84
2.6423-2.90810.20892490.17644826X-RAY DIFFRACTION82
2.9081-3.32870.20151750.17864093X-RAY DIFFRACTION70
3.3287-4.1930.18143110.1724959X-RAY DIFFRACTION86
4.193-38.28110.242610.22075749X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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