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- PDB-6g5f: Crystal structure of an engineered Botulinum Neurotoxin type B mu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g5f
タイトルCrystal structure of an engineered Botulinum Neurotoxin type B mutant E1191M/S1199Y in complex with human synaptotagmin 1
要素
  • Botulinum neurotoxin type B
  • Synaptotagmin-1
キーワードTOXIN / botulinum toxin / neurotoxin / protein engineering / receptor binding
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin-sculpted acetylcholine transport vesicle membrane / Toxicity of botulinum toxin type G (botG) / clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane / synchronous neurotransmitter secretion / fast, calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / syntaxin-3 binding / regulation of regulated secretory pathway / spontaneous neurotransmitter secretion / Toxicity of botulinum toxin type B (botB) ...clathrin-sculpted acetylcholine transport vesicle membrane / Toxicity of botulinum toxin type G (botG) / clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane / synchronous neurotransmitter secretion / fast, calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / syntaxin-3 binding / regulation of regulated secretory pathway / spontaneous neurotransmitter secretion / Toxicity of botulinum toxin type B (botB) / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / calcium-dependent activation of synaptic vesicle fusion / chromaffin granule membrane / dense core granule / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / clathrin-sculpted monoamine transport vesicle membrane / regulation of calcium ion-dependent exocytosis / calcium ion sensor activity / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / vesicle docking / exocytic vesicle / regulation of exocytosis / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / vesicle organization / protein heterooligomerization / vesicle fusion / positive regulation of dopamine secretion / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / bontoxilysin / positive regulation of dendrite extension / neurotransmitter secretion / host cell presynaptic membrane / calcium-dependent phospholipid binding / host cell cytoplasmic vesicle / neuron projection terminus / membraneless organelle assembly / syntaxin-1 binding / Neurexins and neuroligins / host cell cytosol / clathrin binding / low-density lipoprotein particle receptor binding / regulation of synaptic vesicle exocytosis / phosphatidylserine binding / presynaptic active zone / postsynaptic cytosol / excitatory synapse / protein transmembrane transporter activity / detection of calcium ion / positive regulation of synaptic transmission / presynaptic cytosol / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / vesicle-mediated transport / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / cellular response to calcium ion / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / SNARE binding / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / molecular condensate scaffold activity / metalloendopeptidase activity / synaptic vesicle membrane / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / presynaptic membrane / toxin activity / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / cell differentiation / calmodulin binding / neuron projection / postsynaptic density / protein heterodimerization activity / axon / lipid binding / calcium ion binding / host cell plasma membrane / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular region / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Synaptotagmin / Zincin-like / Metalloproteases ("zincins"), catalytic domain like / Clostridium neurotoxin, translocation / Clostridium neurotoxin, Translocation domain / Clostridium neurotoxin, translocation domain / Clostridial neurotoxin zinc protease / Botulinum/Tetanus toxin, catalytic chain / Clostridium neurotoxin, receptor-binding C-terminal / Clostridium neurotoxin, receptor binding N-terminal ...Synaptotagmin / Zincin-like / Metalloproteases ("zincins"), catalytic domain like / Clostridium neurotoxin, translocation / Clostridium neurotoxin, Translocation domain / Clostridium neurotoxin, translocation domain / Clostridial neurotoxin zinc protease / Botulinum/Tetanus toxin, catalytic chain / Clostridium neurotoxin, receptor-binding C-terminal / Clostridium neurotoxin, receptor binding N-terminal / Clostridium neurotoxin, C-terminal receptor binding / Clostridium neurotoxin, N-terminal receptor binding / Kunitz inhibitor STI-like superfamily / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / Botulinum neurotoxin type B / Synaptotagmin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Masuyer, G. / Elliot, M. / Favre-Guilmard, C. / Liu, S.M. / Maignel, J. / Beard, M. / Carre, D. / Kalinichev, M. / Lezmi, S. / Mir, I. ...Masuyer, G. / Elliot, M. / Favre-Guilmard, C. / Liu, S.M. / Maignel, J. / Beard, M. / Carre, D. / Kalinichev, M. / Lezmi, S. / Mir, I. / Nicoleau, C. / Palan, S. / Perier, C. / Raban, E. / Dong, M. / Krupp, J. / Stenmark, P.
資金援助 スウェーデン, 1件
組織認可番号国
Swedish Research Council スウェーデン
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2019
タイトル: Engineered botulinum neurotoxin B with improved binding to human receptors has enhanced efficacy in preclinical models.
著者: Elliott, M. / Favre-Guilmard, C. / Liu, S.M. / Maignel, J. / Masuyer, G. / Beard, M. / Boone, C. / Carre, D. / Kalinichev, M. / Lezmi, S. / Mir, I. / Nicoleau, C. / Palan, S. / Perier, C. / ...著者: Elliott, M. / Favre-Guilmard, C. / Liu, S.M. / Maignel, J. / Masuyer, G. / Beard, M. / Boone, C. / Carre, D. / Kalinichev, M. / Lezmi, S. / Mir, I. / Nicoleau, C. / Palan, S. / Perier, C. / Raban, E. / Zhang, S. / Dong, M. / Stenmark, P. / Krupp, J.
履歴
登録2018年3月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 2.02022年9月7日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / database_2 / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conf / struct_ref_seq
Item: _atom_site.auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id ..._atom_site.auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end
改定 2.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Botulinum neurotoxin type B
B: Botulinum neurotoxin type B
P: Synaptotagmin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)304,9847
ポリマ－304,6053
非ポリマー3784
水4,828268
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13260 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area57530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)176.078, 356.419, 103.939
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Botulinum neurotoxin type B / BoNT/B / Bontoxilysin-B


分子量: 151066.797 Da / 分子数: 2 / 変異: E231Q, H234Y / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Catalytic domain of an engineered inactive (mutations E231Q/H234Y) botulinum toxin type B mutant E1191M/S1199Y. Please note the protein is expressed as a single polypeptide which is post- ...詳細: Catalytic domain of an engineered inactive (mutations E231Q/H234Y) botulinum toxin type B mutant E1191M/S1199Y. Please note the protein is expressed as a single polypeptide which is post-translationally cleaved into a di-chain molecule (light and heavy chains - chain A and B)
由来: (組換発現) Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
遺伝子: botB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P10844, bontoxilysin
#2: タンパク質・ペプチド Synaptotagmin-1 / Synaptotagmin I / SytI / p65


分子量: 2471.825 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide corresponding to human synaptotagmin 1 residues [33-53]
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P21579
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 268 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.4 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.1 M sodium malonate dibasic monohydrate, HEPES pH 7.0, 0.5% v/v Jeffamine ED-2003

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.928 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.928 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→98.5 Å / Num. obs: 113032 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.1 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.061 / Rrim(I) all: 0.117 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.947 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 5535 / CC1/2: 0.492 / Rpim(I) all: 0.598 / Rrim(I) all: 1.124 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EPW

1epw


解像度: 2.5→98.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 18.852 / SU ML: 0.186 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.214 / ESU R Free: 0.189 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23182 5577 4.9 %RANDOM
Rwork0.20173 ---
obs0.2032 107431 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 73.562 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.04 Å20 Å20 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3----1.92 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.5→98.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10683 0 25 268 10976
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0210960
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.029981
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1711.95614805
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.876323263
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.05351304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.73425.502558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.584151983
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3641535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.21602
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212107
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022220
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.495.3035227
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.495.3035226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6787.9486526
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.6787.9496527
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2155.4035733
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.2135.4025731
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.2088.0378279
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.38757.85911542
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.36757.79811520
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 396 -
Rwork0.366 7853 -
obs--99.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.28570.1119-0.04251.14360.21460.6043-0.04160.0159-0.0843-0.0423-0.00790.0977-0.0361-0.08050.04950.33770.03810.00310.0151-0.00830.040769.347829.3293-5.9533
20.5081-0.2729-0.13210.4558-0.00320.16220.0277-0.01660.1421-0.06120.0442-0.0926-0.1377-0.0584-0.07190.60.1160.02380.03810.00770.05762.794980.935-0.7479
33.48242.22144.94732.5921.30289.95230.27620.02460.06430.5934-0.12490.2022-0.22950.2451-0.15120.65680.12040.16090.1787-0.18790.429645.3146123.889831.2088
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 441
2X-RAY DIFFRACTION2B442 - 1291
3X-RAY DIFFRACTION3P43 - 60

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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