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- PDB-6g5k: Crystal structure of the binding domain of Botulinum Neurotoxin t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g5k
タイトルCrystal structure of the binding domain of Botulinum Neurotoxin type B in complex with human synaptotagmin 1
要素
  • Botulinum neurotoxin type B
  • Synaptotagmin-1
キーワードTOXIN / botulinum toxin / neurotoxin / protein engineering / receptor binding
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin-sculpted acetylcholine transport vesicle membrane / Toxicity of botulinum toxin type G (botG) / clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane / synchronous neurotransmitter secretion / fast, calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / syntaxin-3 binding / regulation of regulated secretory pathway / spontaneous neurotransmitter secretion / Toxicity of botulinum toxin type B (botB) ...clathrin-sculpted acetylcholine transport vesicle membrane / Toxicity of botulinum toxin type G (botG) / clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane / synchronous neurotransmitter secretion / fast, calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / syntaxin-3 binding / regulation of regulated secretory pathway / spontaneous neurotransmitter secretion / Toxicity of botulinum toxin type B (botB) / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / calcium-dependent activation of synaptic vesicle fusion / chromaffin granule membrane / dense core granule / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / clathrin-sculpted monoamine transport vesicle membrane / regulation of calcium ion-dependent exocytosis / calcium ion sensor activity / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / vesicle docking / exocytic vesicle / regulation of exocytosis / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / vesicle organization / protein heterooligomerization / vesicle fusion / positive regulation of dopamine secretion / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / bontoxilysin / positive regulation of dendrite extension / neurotransmitter secretion / host cell presynaptic membrane / calcium-dependent phospholipid binding / host cell cytoplasmic vesicle / neuron projection terminus / membraneless organelle assembly / syntaxin-1 binding / Neurexins and neuroligins / host cell cytosol / clathrin binding / low-density lipoprotein particle receptor binding / regulation of synaptic vesicle exocytosis / phosphatidylserine binding / presynaptic active zone / postsynaptic cytosol / excitatory synapse / protein transmembrane transporter activity / detection of calcium ion / positive regulation of synaptic transmission / presynaptic cytosol / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / vesicle-mediated transport / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / cellular response to calcium ion / SNARE binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / molecular condensate scaffold activity / metalloendopeptidase activity / synaptic vesicle membrane / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / presynaptic membrane / toxin activity / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / cell differentiation / calmodulin binding / neuron projection / postsynaptic density / protein heterodimerization activity / axon / lipid binding / calcium ion binding / host cell plasma membrane / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular region / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Synaptotagmin / Clostridium neurotoxin, translocation / Clostridium neurotoxin, Translocation domain / Clostridium neurotoxin, translocation domain / Clostridial neurotoxin zinc protease / Botulinum/Tetanus toxin, catalytic chain / Clostridium neurotoxin, receptor-binding C-terminal / Clostridium neurotoxin, receptor binding N-terminal / Clostridium neurotoxin, C-terminal receptor binding / Clostridium neurotoxin, N-terminal receptor binding ...Synaptotagmin / Clostridium neurotoxin, translocation / Clostridium neurotoxin, Translocation domain / Clostridium neurotoxin, translocation domain / Clostridial neurotoxin zinc protease / Botulinum/Tetanus toxin, catalytic chain / Clostridium neurotoxin, receptor-binding C-terminal / Clostridium neurotoxin, receptor binding N-terminal / Clostridium neurotoxin, C-terminal receptor binding / Clostridium neurotoxin, N-terminal receptor binding / Kunitz inhibitor STI-like superfamily / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Botulinum neurotoxin type B / Synaptotagmin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Masuyer, G. / Elliot, M. / Favre-Guilmard, C. / Liu, S.M. / Maignel, J. / Beard, M. / Carre, D. / Kalinichev, M. / Lezmi, S. / Mir, I. ...Masuyer, G. / Elliot, M. / Favre-Guilmard, C. / Liu, S.M. / Maignel, J. / Beard, M. / Carre, D. / Kalinichev, M. / Lezmi, S. / Mir, I. / Nicoleau, C. / Palan, S. / Perier, C. / Raban, E. / Dong, M. / Krupp, J. / Stenmark, P.
資金援助 スウェーデン, 1件
組織認可番号
Swedish Research Council スウェーデン
引用ジャーナル: Sci Adv / : 2019
タイトル: Engineered botulinum neurotoxin B with improved binding to human receptors has enhanced efficacy in preclinical models.
著者: Elliott, M. / Favre-Guilmard, C. / Liu, S.M. / Maignel, J. / Masuyer, G. / Beard, M. / Boone, C. / Carre, D. / Kalinichev, M. / Lezmi, S. / Mir, I. / Nicoleau, C. / Palan, S. / Perier, C. / ...著者: Elliott, M. / Favre-Guilmard, C. / Liu, S.M. / Maignel, J. / Masuyer, G. / Beard, M. / Boone, C. / Carre, D. / Kalinichev, M. / Lezmi, S. / Mir, I. / Nicoleau, C. / Palan, S. / Perier, C. / Raban, E. / Zhang, S. / Dong, M. / Stenmark, P. / Krupp, J.
履歴
登録2018年3月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 2.02022年9月7日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Polymer sequence / Structure summary
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / entity_poly / pdbx_database_status / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_torsion / struct_conf / struct_ref_seq
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.pdbx_strand_id / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _struct_conf.beg_auth_asym_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.end_auth_asym_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_strand_id
改定 2.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Botulinum neurotoxin type B
C: Synaptotagmin-1
B: Botulinum neurotoxin type B
33: Synaptotagmin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,2584
ポリマ-115,2584
非ポリマー00
7,909439
1
A: Botulinum neurotoxin type B
C: Synaptotagmin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6292
ポリマ-57,6292
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area20440 Å2
手法PISA
2
B: Botulinum neurotoxin type B
33: Synaptotagmin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6292
ポリマ-57,6292
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area20330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.300, 212.790, 52.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.08, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Botulinum neurotoxin type B / BoNT/B / Bontoxilysin-B


分子量: 55157.051 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Binding domain of Botulinum Neurotoxin type B expressed with a N-terminal poly-His tag
由来: (組換発現) Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
遺伝子: botB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P10844, bontoxilysin
#2: タンパク質・ペプチド Synaptotagmin-1 / Synaptotagmin I / SytI / p65


分子量: 2471.825 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide corresponding to human synaptotagmin 1 residues [33-53]
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P21579
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 439 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.5 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Amino acids 0.1 M Buffer System 2 7.5 50 % v/v Precipitant Mix 1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→70.93 Å / Num. obs: 71658 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rpim(I) all: 0.065 / Rrim(I) all: 0.122 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 1.31 / Num. unique obs: 5300 / CC1/2: 0.681 / Rpim(I) all: 0.815 / Rrim(I) all: 1.546 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0222精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4KBB
解像度: 2→53.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 6.198 / SU ML: 0.156 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.184 / ESU R Free: 0.164 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23545 3555 5 %RANDOM
Rwork0.19361 ---
obs0.19568 68048 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.992 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.8 Å20 Å2-0.73 Å2
2---2.41 Å20 Å2
3---4.24 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2→53.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7455 0 0 439 7894
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0147659
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0176785
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0891.65110313
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7851.64215909
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2945874
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.14923.609460
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.509151435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2311537
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0550.2976
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.028485
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021563
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8254.3093511
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.8234.3083510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.5276.4414380
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.5286.4424381
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9794.6714148
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.9794.6734149
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.7996.8595934
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.26547.818595
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.25547.6588521
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 238 -
Rwork0.333 5058 -
obs--99.72 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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