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- PDB-6fzp: PPAR gamma complex. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fzp
タイトルPPAR gamma complex.
要素
  • Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
  • Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-alpha
キーワードTRANSCRIPTION / nuclear receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of MITF-M dependent genes involved in metabolism / positive regulation of fatty acid oxidation / prostaglandin receptor activity / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / negative regulation of extracellular matrix assembly / response to muscle activity / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation ...Regulation of MITF-M dependent genes involved in metabolism / positive regulation of fatty acid oxidation / prostaglandin receptor activity / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / negative regulation of extracellular matrix assembly / response to muscle activity / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of cholesterol transport / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity / arachidonate binding / cellular respiration / positive regulation of adiponectin secretion / lipoprotein transport / negative regulation of sequestering of triglyceride / lncRNA binding / DNA binding domain binding / macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / WW domain binding / temperature homeostasis / STAT family protein binding / positive regulation of fatty acid metabolic process / response to lipid / negative regulation of SMAD protein signal transduction / LBD domain binding / response to starvation / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of cholesterol storage / E-box binding / intracellular glucose homeostasis / alpha-actinin binding / lipid homeostasis / fatty acid oxidation / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / R-SMAD binding / monocyte differentiation / response to dietary excess / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / white fat cell differentiation / negative regulation of BMP signaling pathway / cell fate commitment / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of mitochondrial fission / positive regulation of fat cell differentiation / negative regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of MAPK cascade / BMP signaling pathway / adipose tissue development / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / retinoic acid receptor signaling pathway / long-chain fatty acid transport / nuclear retinoid X receptor binding / brown fat cell differentiation / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / energy homeostasis / cell maturation / epithelial cell differentiation / positive regulation of gluconeogenesis / negative regulation of signaling receptor activity / digestion / positive regulation of adipose tissue development / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / hormone-mediated signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / negative regulation of angiogenesis / RNA splicing / respiratory electron transport chain / response to nutrient / negative regulation of miRNA transcription / SUMOylation of transcription cofactors / nuclear receptor coactivator activity / Regulation of PTEN gene transcription / gluconeogenesis / transcription coregulator binding / fatty acid metabolic process / mitochondrion organization / nuclear receptor binding / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / transcription coregulator activity / positive regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / peptide binding / SUMOylation of intracellular receptors / Heme signaling / mRNA transcription by RNA polymerase II / regulation of circadian rhythm / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / placenta development / PPARA activates gene expression
類似検索 - 分子機能
PGC-1alpha, RNA recognition motif / PGC-1 / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / RNA recognition motif ...PGC-1alpha, RNA recognition motif / PGC-1 / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EDK / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Rochel, N. / Beji, S.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research Agency フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Recurrent activating mutations of PPAR gamma associated with luminal bladder tumors.
著者: Rochel, N. / Krucker, C. / Coutos-Thevenot, L. / Osz, J. / Zhang, R. / Guyon, E. / Zita, W. / Vanthong, S. / Hernandez, O.A. / Bourguet, M. / Badawy, K.A. / Dufour, F. / Peluso-Iltis, C. / ...著者: Rochel, N. / Krucker, C. / Coutos-Thevenot, L. / Osz, J. / Zhang, R. / Guyon, E. / Zita, W. / Vanthong, S. / Hernandez, O.A. / Bourguet, M. / Badawy, K.A. / Dufour, F. / Peluso-Iltis, C. / Heckler-Beji, S. / Dejaegere, A. / Kamoun, A. / de Reynies, A. / Neuzillet, Y. / Rebouissou, S. / Beraud, C. / Lang, H. / Massfelder, T. / Allory, Y. / Cianferani, S. / Stote, R.H. / Radvanyi, F. / Bernard-Pierrot, I.
履歴
登録2018年3月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02022年4月20日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_2 / diffrn / entity / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_contact_author / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / reflns_shell / software / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn.pdbx_serial_crystal_experiment / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_contact_author.id / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.selection_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _refine_hist.cycle_id / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_residues_total / _refine_ls_shell.R_factor_R_free_error / _refine_ls_shell.number_reflns_all / _refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns.pdbx_redundancy / _reflns.percent_possible_obs / _reflns_shell.d_res_low / _reflns_shell.number_unique_obs / _reflns_shell.pdbx_CC_half / _software.version
解説: Atoms with unrealistic or zero occupancies / 詳細: addition of water molecules removal of Na / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12022年5月4日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 2.22024年1月17日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
C: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4693
ポリマ－32,9732
非ポリマー4961
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area12960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.592, 86.268, 122.693
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / PPAR-gamma / Nuclear receptor subfamily 1 group C member 3


分子量: 31449.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPARG, NR1C3
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P37231
#2: タンパク質・ペプチド Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-alpha / PPARGC-1-alpha / Ligand effect modulator 6


分子量: 1523.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UBK2
#3: 化合物 ChemComp-EDK / (2~{S})-3-[4-[2-[methyl(pyridin-2-yl)amino]ethoxy]phenyl]-2-[[2-(phenylcarbonyl)phenyl]amino]propanoic acid / GW-1929


分子量: 495.569 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H29N3O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.8 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: NH4 acetate 0.3M, Hepes 0.1M pH 7.5, di-sodium tartrate 0.8 M

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.968 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.968 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→17.32 Å / Num. obs: 12556 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.016 / Net I/σ(I): 19.73
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Num. unique obs: 1238 / CC1/2: 0.914

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PRG

1prg


解像度: 2.3→17.32 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 33.09
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 1164 9.27 %random
Rwork0.219 11392 --
obs0.219 12556 96.9 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 165.18 Å2 / Biso mean: 83.201 Å2 / Biso min: 35.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→17.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2138 0 37 64 2239
Biso mean--73.55 72.21 -
残基数----267
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.40440.40561420.3291429157198
2.4044-2.53080.34661350.29541433156898
2.5308-2.68890.30951490.29321418156798
2.6889-2.89560.33541490.26621420156999
2.8956-3.18530.33361440.2751388153294
3.1853-3.64250.24731390.22551323146291
3.6425-4.57520.2131470.18241477162499
4.5752-17.31820.22361590.18631504166397
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.148-1.4259-2.92679.48826.70375.29010.75650.02520.9216-0.0945-0.1224-0.5095-0.8239-0.1805-0.87041.1793-0.22120.23940.81320.11280.8381-18.60958.080613.2102
25.80342.86551.14186.34854.89355.71230.00780.6764-0.3819-0.9469-0.00890.1563-0.2963-0.1978-0.00440.9088-0.0747-0.08151.0275-0.05840.5784-30.9867-15.6213-0.0369
34.0950.4124-0.71674.17471.55394.9905-0.1622-0.0567-0.37780.0410.4963-0.750.29391.1934-0.34870.53860.1225-0.02650.7307-0.12390.491-15.2455-11.469613.7678
46.0136-0.90781.28098.53472.16754.6284-0.23660.2667-0.76570.47030.17140.5331.3029-0.5840.09180.6741-0.18180.01620.4876-0.04810.4553-32.512-18.669512.1293
57.9818-1.45361.10466.7050.77488.05620.1022-0.10250.6409-0.14230.3318-0.3799-0.39671.0151-0.3610.5541-0.14110.04140.6115-0.13950.3798-20.66121.965823.1838
66.8477-5.4011-4.07754.99134.43673.6948-0.7244-0.7918-1.04121.52030.49890.82911.24410.51080.1140.9320.1221-0.05320.73050.0950.5362-24.1515-15.622524.1771
79.1105-4.2352-5.04868.44571.17715.8201-0.094-0.7969-0.27130.35550.644-0.65431.14170.8984-0.63650.90490.2316-0.12971.07550.13750.6963-12.7608-24.870216.6476
81.75142.59322.91173.79664.18434.81460.823-0.74431.97140.68880.5861-0.64441.34791.4927-0.85580.7244-0.01430.25421.1711-0.09211.0477-2.995-11.202812.4511
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 207 THROUGH 225 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 226 THROUGH 276 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 277 THROUGH 333 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESID 334 THROUGH 377 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'A' AND (RESID 378 THROUGH 430 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'A' AND (RESID 431 THROUGH 458 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'A' AND (RESID 459 THROUGH 477 )A0
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'C' AND (RESID 142 THROUGH 150 )C0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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