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- PDB-6fyh: Disulfide between ubiquitin G76C and the E3 HECT ligase Huwe1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fyh
タイトルDisulfide between ubiquitin G76C and the E3 HECT ligase Huwe1
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1
  • Polyubiquitin-B
キーワードLIGASE / HUWE1 HECT / Ubiquitin transfer / thioester
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / histone ubiquitin ligase activity / negative regulation of mitochondrial fusion / protein branched polyubiquitination / positive regulation of type 2 mitophagy / HECT-type E3 ubiquitin transferase / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope ...negative regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / histone ubiquitin ligase activity / negative regulation of mitochondrial fusion / protein branched polyubiquitination / positive regulation of type 2 mitophagy / HECT-type E3 ubiquitin transferase / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / Golgi organization / protein monoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / positive regulation of protein ubiquitination / circadian regulation of gene expression / base-excision repair / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / secretory granule lumen / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / membrane fusion / cell differentiation / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Golgi membrane / Neutrophil degranulation / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HUWE1, UBA domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF908 / E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF913 / Domain of Unknown Function (DUF908) / Domain of Unknown Function (DUF913) / WWE domain / UBA-like domain / WWE domain superfamily ...HUWE1, UBA domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF908 / E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF913 / Domain of Unknown Function (DUF908) / Domain of Unknown Function (DUF913) / WWE domain / UBA-like domain / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Ubiquitin associated domain / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Ubiquitin family / Armadillo-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail fiber / E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.906 Å
データ登録者Jaeckl, M. / Hartmann, M.D. / Wiesner, S.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2018
タイトル: beta-Sheet Augmentation Is a Conserved Mechanism of Priming HECT E3 Ligases for Ubiquitin Ligation.
著者: Jackl, M. / Stollmaier, C. / Strohaker, T. / Hyz, K. / Maspero, E. / Polo, S. / Wiesner, S.
履歴
登録2018年3月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: audit_author
改定 1.22018年8月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen ...entity / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_common_name ..._entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,40610
ポリマ－22,8222
非ポリマー5858
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, NMR CSP's experiments non-reducing SDS-PAGE
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1920 Å2
ΔGint-167 kcal/mol
Surface area9910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.234, 82.234, 85.852
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-401-

SO4

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1 / ARF-binding protein 1 / ARF-BP1 / HECT / UBA and WWE domain-containing protein 1 / HECT-type E3 ...ARF-binding protein 1 / ARF-BP1 / HECT / UBA and WWE domain-containing protein 1 / HECT-type E3 ubiquitin transferase HUWE1 / Homologous to E6AP carboxyl terminus homologous protein 9 / HectH9 / Large structure of UREB1 / LASU1 / Mcl-1 ubiquitin ligase E3 / Mule / Upstream regulatory element-binding protein 1 / URE-binding protein 1


分子量: 14198.938 Da / 分子数: 1 / 変異: N378C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HUWE1, KIAA0312, KIAA1578, UREB1, HSPC272 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7Z6Z7, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8622.922 Da / 分子数: 1 / 変異: G76C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.8M Zn SO4 0.1M Na Acetat pH 4.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.002 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.906→48.144 Å / Num. obs: 12356 / % possible obs: 99.64 % / 冗長度: 16.7 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 21.43
反射 シェル解像度: 2.91→3.08 Å / Rmerge(I) obs: 0.853

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3H1D, 4BBN

3h1d

4bbn


解像度: 2.906→48.144 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.01
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2656 598 4.84 %
Rwork0.2298 --
obs0.2316 12351 99.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.906→48.144 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1501 0 16 5 1522
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021534
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4552077
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.925927
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038234
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003270
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9063-3.19870.34981510.28882900X-RAY DIFFRACTION99
3.1987-3.66140.31581620.23772936X-RAY DIFFRACTION100
3.6614-4.61250.21821450.19922959X-RAY DIFFRACTION100
4.6125-48.15110.26121400.23572958X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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