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- PDB-6fwt: Crystal structure of human wild type beta-1,4-galactosyltransfera... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fwt
タイトルCrystal structure of human wild type beta-1,4-galactosyltransferase-1 (B4GalT1) in apo-open monomeric form
要素Beta-1,4-galactosyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / Galactosyltransferase / beta-1 / 4-galactosyltransferase I / B4GalT1 / GalT1 / glycosyltransferase / N-linked glycosylation / apo / monomer / monomeric / open conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective B4GALT1 causes CDG-2d / galactosyltransferase activity / Defective B4GALT1 causes B4GALT1-CDG (CDG-2d) / Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / penetration of zona pellucida / Lactose synthesis / regulation of acrosome reaction / Keratan sulfate biosynthesis / lactose synthase / neolactotriaosylceramide beta-1,4-galactosyltransferase ...Defective B4GALT1 causes CDG-2d / galactosyltransferase activity / Defective B4GALT1 causes B4GALT1-CDG (CDG-2d) / Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / penetration of zona pellucida / Lactose synthesis / regulation of acrosome reaction / Keratan sulfate biosynthesis / lactose synthase / neolactotriaosylceramide beta-1,4-galactosyltransferase / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase / N-acetyllactosamine synthase / N-acetyllactosamine synthase activity / positive regulation of circulating fibrinogen levels / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase activity / N-Glycan antennae elongation / UDP-galactosyltransferase activity / Golgi trans cisterna / macrophage migration / lactose synthase activity / development of secondary sexual characteristics / lactose biosynthetic process / oligosaccharide biosynthetic process / acute inflammatory response / galactose metabolic process / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing / Pre-NOTCH Processing in Golgi / desmosome / binding of sperm to zona pellucida / angiogenesis involved in wound healing / protein N-linked glycosylation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / azurophil granule membrane / Golgi cisterna membrane / epithelial cell development / beta-tubulin binding / alpha-tubulin binding / cytoskeletal protein binding / extracellular matrix organization / secretory granule membrane / epithelial cell proliferation / filopodium / brush border membrane / lipid metabolic process / negative regulation of epithelial cell proliferation / manganese ion binding / basolateral plasma membrane / cell adhesion / positive regulation of apoptotic process / Golgi membrane / external side of plasma membrane / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-1,4-galactosyltransferase / Galactosyltransferase, N-terminal / N-terminal region of glycosyl transferase group 7 / Galactosyltransferase, C-terminal / N-terminal domain of galactosyltransferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-1,4-galactosyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.845 Å
データ登録者Harrus, D. / Kellokumpu, S. / Glumoff, T.
資金援助 フィンランド, 1件
組織認可番号国
Academy of Finland285232 フィンランド
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2018
タイトル: The dimeric structure of wild-type human glycosyltransferase B4GalT1.
著者: Harrus, D. / Khoder-Agha, F. / Peltoniemi, M. / Hassinen, A. / Ruddock, L. / Kellokumpu, S. / Glumoff, T.
履歴
登録2018年3月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月7日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / entity
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _entity.formula_weight
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9812
ポリマ－31,8891
非ポリマー921
水3,441191
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The gel filtration profile revealed a major peak and a minor peak, corresponding to the size of monomers and dimers, respectively.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area280 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area12960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.278, 43.716, 144.348
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Beta-1,4-galactosyltransferase 1 / b4Gal-T1 / UDP-Gal:beta-GlcNAc beta-1 / 4-galactosyltransferase 1 / UDP-galactose:beta-N- ...b4Gal-T1 / UDP-Gal:beta-GlcNAc beta-1 / 4-galactosyltransferase 1 / UDP-galactose:beta-N-acetylglucosamine beta-1


分子量: 31889.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B4GALT1, GGTB2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P15291, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの, lactose synthase, N-acetyllactosamine synthase, beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta- ...参照: UniProt: P15291, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの, lactose synthase, N-acetyllactosamine synthase, beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.19 % / 解説: 50-200 um sticks
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M Potassium Nitrate, 20% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.845→42.28 Å / Num. obs: 23816 / % possible obs: 99.84 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.1101 / Rpim(I) all: 0.0483 / Rrim(I) all: 0.1205 / Net I/σ(I): 11.47
反射 シェル解像度: 1.845→1.911 Å / Rmerge(I) obs: 0.9667 / Rpim(I) all: 0.5683 / Rrim(I) all: 1.126

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4EE3

4ee3


解像度: 1.845→42.278 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.55
Rfactor反射数%反射
Rfree0.218 1191 5 %
Rwork0.1659 --
obs0.1685 23814 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 109.11 Å2 / Biso mean: 31.11 Å2 / Biso min: 14.29 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.845→42.278 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2246 0 14 195 2455
Biso mean--33.1 34.67 -
残基数----277
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012354
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0123206
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058339
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008423
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4391431
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8452-1.91910.32831280.26582446257499
1.9191-2.00640.30111310.22524772608100
2.0064-2.11220.28281300.193824742604100
2.1122-2.24460.26771300.176424652595100
2.2446-2.41780.21831310.158624912622100
2.4178-2.66110.22911320.160124992631100
2.6611-3.04610.21641330.164625292662100
3.0461-3.83740.20241340.137825572691100
3.8374-42.28910.17921420.162326852827100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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