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万見
- PDB-6fu7: ATP phosphoribosyltransferase (HisZG ATPPRT) from Psychrobacter a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fu7
タイトルATP phosphoribosyltransferase (HisZG ATPPRT) from Psychrobacter arcticus in complex with PRATP
要素
  • ATP phosphoribosyltransferase
  • ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit
キーワードTRANSFERASE / ATP phosphoribosyltransferase / HisZG / cold-adapted
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase activity / L-histidine biosynthetic process / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit / ATP phosphoribosyltransferase HisG, short form / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Histidine-tRNA ligase/ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase ...ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit / ATP phosphoribosyltransferase HisG, short form / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Histidine-tRNA ligase/ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHORIBOSYL ATP / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Psychrobacter arcticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Alphey, M.S. / Ge, Y. / Fisher, G. / Czekster, C.M. / Naismith, J.H. / da Silva, R.G.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/M010996/1 英国
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2018
タイトル: Catalytic and Anticatalytic Snapshots of a Short-Form ATP Phosphoribosyltransferase
著者: Alphey, M.S. / Fisher, G. / Hirschi, J.S. / Stroek, R. / Ge, Y. / Gould, E.R. / Czekster, C.M. / Liu, H. / Florence, G.J. / Vetticatt, M.J. / Naismith, J.H. / da Silva, R.G.
履歴
登録2018年2月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit
B: ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit
C: ATP phosphoribosyltransferase
D: ATP phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,43111
ポリマ－136,7404
非ポリマー1,6917
水2,684149
1
A: ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit
B: ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit
C: ATP phosphoribosyltransferase
D: ATP phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子

A: ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit
B: ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit
C: ATP phosphoribosyltransferase
D: ATP phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)276,86322
ポリマ－273,4808
非ポリマー3,38314
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_456-x-1,y,-z+11
Buried area29930 Å2
ΔGint-216 kcal/mol
Surface area100100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.820, 146.780, 94.460
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.770, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETVALVALAA1 - 3872 - 388
21METMETVALVALBB1 - 3872 - 388
12LEULEUSERSERCC22 - 22623 - 227
22LEULEUSERSERDD22 - 22623 - 227

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit


分子量: 43129.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Missing sections are due to flexible regions not visible in the electron density maps. N-terminal Gly remains after tag cleavage.
由来: (組換発現) Psychrobacter arcticus (strain DSM 17307 / 273-4) (バクテリア)
株: DSM 17307 / 273-4 / 遺伝子: hisZ, Psyc_0676 / プラスミド: pJexpress414 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q4FTX3
#2: タンパク質 ATP phosphoribosyltransferase / ATP-PRTase


分子量: 25240.965 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Missing sections are due to flexible regions not visible in the electron density maps. N-terminal Gly remains after tag cleavage.
由来: (組換発現) Psychrobacter arcticus (strain DSM 17307 / 273-4) (バクテリア)
株: DSM 17307 / 273-4 / 遺伝子: hisG, Psyc_1903 / プラスミド: pJexpress431 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C43(DE3) / 参照: UniProt: Q4FQF7, ATP phosphoribosyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 156分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-PRT / PHOSPHORIBOSYL ATP / [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-[6-azanylidene-1-[(2~{R},3~{R},4~{S},5~{R})-3,4-bis(oxidanyl)-5-(phosphonooxymethyl)oxolan-2-yl]purin-9-yl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] phosphono hydrogen phosphate


分子量: 719.276 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H25N5O20P4
#6: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.32 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 8mg mL-1 protein (in 20mM Tris pH7, 50mM KCl, 10mM MgCl2, 2mM DTT, 0.5mM histidine) mixed in 1:1 ratio with precipitant solution (11% PEG3350, 100mM bicine pH8.5, 150mM SrCl2, 150mM KBr, 2% 1,6-hexanediol)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.31→73.39 Å / Num. obs: 58950 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 54.3 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.086 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.31→2.37 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.835 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 4414 / CC1/2: 0.541 / Rpim(I) all: 0.494 / Rrim(I) all: 0.973 / % possible all: 99.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.5.31データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5M8H partial model

5m8h


解像度: 2.31→73.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 18.598 / SU ML: 0.212 / SU R Cruickshank DPI: 0.3526 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.353 / ESU R Free: 0.233
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2425 2916 4.9 %RANDOM
Rwork0.2118 ---
obs0.2134 56018 99.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso max: 212.99 Å2 / Biso mean: 78.717 Å2 / Biso min: 32.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.74 Å20 Å20.77 Å2
2--0.68 Å20 Å2
3----3.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.31→73.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9073 0 100 149 9322
Biso mean--90.78 57.77 -
残基数----1167
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0199339
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.028818
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2851.98512689
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9253.00220405
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.97751165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.23224.153419
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.705151603
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.931566
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.21496
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0210294
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021812
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A226320.08
12B226320.08
21C116440.1
22D116440.1
LS精密化 シェル解像度: 2.31→2.37 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 233 -
Rwork0.315 4180 -
all-4413 -
obs--99.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.98320.20750.03221.2943-0.11232.8412-0.1250.2074-0.2347-0.260.06130.050.8444-0.140.06370.3645-0.10840.03690.0768-0.0180.3405-73.267-10.96513.966
21.07380.50570.1991.08450.27331.5249-0.01740.0480.03930.0511-0.0209-0.0773-0.0820.26380.03830.0493-0.03260.01580.05740.02480.2751-59.76511.41427.027
31.9145-0.6619-1.52152.08390.27533.5221-0.0045-0.4601-0.15030.1048-0.1094-0.0170.55290.65810.11380.47550.2261-0.01740.46470.1090.3914-20.805-13.62821.985
41.5145-0.2085-1.41421.47450.48024.0755-0.0148-0.23160.14820.12450.0533-0.14730.03410.6615-0.03860.12010.0073-0.0270.4707-0.0460.4476-22.92411.29626.473
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 387
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 387
3X-RAY DIFFRACTION3C22 - 227
4X-RAY DIFFRACTION4D21 - 227

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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