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- PDB-6fq3: Crystal structure of Danio rerio Lin41 filamin-NHL domains in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fq3
タイトルCrystal structure of Danio rerio Lin41 filamin-NHL domains in complex with lin-29A 5'UTR 13mer RNA
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase TRIM71
  • RNA (5'-R(*GP*GP*AP*GP*UP*CP*CP*AP*AP*CP*UP*CP*C)-3')
キーワードRNA BINDING PROTEIN / post-transcriptional regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / regulation of neural precursor cell proliferation / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / neural tube development / miRNA binding / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / protein autoubiquitination / stem cell proliferation / P-body / RING-type E3 ubiquitin transferase ...Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / regulation of neural precursor cell proliferation / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / neural tube development / miRNA binding / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / protein autoubiquitination / stem cell proliferation / P-body / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / G1/S transition of mitotic cell cycle / ubiquitin protein ligase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
: / NHL repeat profile. / NHL repeat / NHL repeat / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / B-box zinc finger ...: / NHL repeat profile. / NHL repeat / NHL repeat / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Immunoglobulin E-set / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM71
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.901 Å
データ登録者Kumari, P. / Aeschimann, F. / Gaidatzis, D. / Keusch, J.J. / Ghosh, P. / Neagu, A. / Pachulska-Wieczorek, K. / Bujnicki, J.M. / Gut, H. / Grosshans, H. / Ciosk, R.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Evolutionary plasticity of the NHL domain underlies distinct solutions to RNA recognition.
著者: Kumari, P. / Aeschimann, F. / Gaidatzis, D. / Keusch, J.J. / Ghosh, P. / Neagu, A. / Pachulska-Wieczorek, K. / Bujnicki, J.M. / Gut, H. / Grosshans, H. / Ciosk, R.
履歴
登録2018年2月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM71
B: RNA (5'-R(*GP*GP*AP*GP*UP*CP*CP*AP*AP*CP*UP*CP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,02510
ポリマ－48,7412
非ポリマー2848
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1930 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area18610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.850, 101.850, 109.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase TRIM71 / Protein lin-41 homolog / RING-type E3 ubiquitin transferase TRIM71 / Tripartite motif-containing protein 71


分子量: 44624.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fragment of Lin41 encompassing filamin-NHL domains (residues 435-824)
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: trim71, lin41 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: E7FAM5, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(*GP*GP*AP*GP*UP*CP*CP*AP*AP*CP*UP*CP*C)-3')


分子量: 4116.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Fragment of lin-29a 5'UTR
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
発現宿主: synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 10% PEG 8000 20% ethylene glycol 0.1M carboxylic acids 0.1 M bicine/Trizma base pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 51941 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 56.1 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 7.7 % / Mean I/σ(I) obs: 0.81 / Num. unique obs: 3516 / CC1/2: 0.381 / Rsym value: 2.172 / % possible all: 92.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6FPT

6fpt


解像度: 1.901→46.637 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.04
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1804 2596 5 %
Rwork0.1581 --
obs0.1592 51933 99.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 61.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.901→46.637 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2994 272 8 237 3511
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073402
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7924658
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.6621959
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062494
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006584
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9013-1.93580.43711200.41982291X-RAY DIFFRACTION89
1.9358-1.97310.32991370.32052594X-RAY DIFFRACTION100
1.9731-2.01340.30041350.26972563X-RAY DIFFRACTION100
2.0134-2.05710.27971360.2442596X-RAY DIFFRACTION100
2.0571-2.1050.24311350.21612585X-RAY DIFFRACTION100
2.105-2.15760.23991360.20542574X-RAY DIFFRACTION100
2.1576-2.2160.2361360.19162592X-RAY DIFFRACTION100
2.216-2.28120.21811360.18792586X-RAY DIFFRACTION100
2.2812-2.35480.221370.17652598X-RAY DIFFRACTION100
2.3548-2.4390.21871370.17932590X-RAY DIFFRACTION100
2.439-2.53660.19191370.17532607X-RAY DIFFRACTION100
2.5366-2.6520.22981350.17772576X-RAY DIFFRACTION100
2.652-2.79180.20491380.18162617X-RAY DIFFRACTION100
2.7918-2.96670.20851380.17832624X-RAY DIFFRACTION100
2.9667-3.19570.2061390.17232636X-RAY DIFFRACTION100
3.1957-3.51730.1731380.16082624X-RAY DIFFRACTION100
3.5173-4.0260.16941390.15072637X-RAY DIFFRACTION100
4.026-5.07130.13131400.1122665X-RAY DIFFRACTION100
5.0713-46.65070.15661470.1442782X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.0373-0.81860.43524.9040.2864.6982-0.0245-0.28550.28330.15340.0773-0.5480.01580.4425-0.04580.2928-0.0154-0.05050.5176-0.07160.5657-116.618286.8013225.8476
22.21940.5313-0.18062.4824-0.46972.42280.00030.4290.047-0.72030.08450.27490.1012-0.0907-0.07860.52240.0581-0.07880.45010.0360.3911-82.0549272.3873233.0776
36.0858-1.0512.6153.0757-2.04936.61490.30150.4834-0.355-0.0959-0.2606-0.1633-0.10710.9225-0.00260.50810.08790.08970.55760.06540.5016-62.378263.3322244.6277
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 435 through 537 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 538 through 824 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 1 through 13 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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