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- PDB-6foc: F1-ATPase from Mycobacterium smegmatis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6foc
タイトルF1-ATPase from Mycobacterium smegmatis
要素(ATP synthase ...) x 4
キーワードHYDROLASE / Complex / Mycobacteria
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / : / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal ...ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit beta / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
Mycobacterium smegmatis str. MC2 155 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Zhang, T. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G.W. / Cook, G.M. / Walker, J.E.
資金援助 英国, 4件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_U105663150 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/M009858/1 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_U105184325 英国
European Union201924 EDICT 英国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: The structure of the catalytic domain of the ATP synthase fromMycobacterium smegmatisis a target for developing antitubercular drugs.
著者: Zhang, A.T. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G.W. / Cook, G.M. / Walker, J.E.
履歴
登録2018年2月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_database_proc / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit alpha,ATP synthase subunit alpha,ATP synthase subunit alpha
B: ATP synthase subunit alpha,ATP synthase subunit alpha,ATP synthase subunit alpha
C: ATP synthase subunit alpha,ATP synthase subunit alpha,ATP synthase subunit alpha
D: ATP synthase subunit beta
E: ATP synthase subunit beta
F: ATP synthase subunit beta
G: ATP synthase gamma chain
H: ATP synthase epsilon chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)380,69319
ポリマ－378,3418
非ポリマー2,35311
水36020
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, homology, mass spectrometry, native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area39190 Å2
ΔGint-227 kcal/mol
Surface area111500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.189, 105.189, 628.624
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13B
23C
14D
24E
15D
25F
16E
26F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ILEILEGLYGLYAA31 - 51031 - 510
21ILEILEGLYGLYBB31 - 51031 - 510
12ILEILEGLYGLYAA31 - 51031 - 510
22ILEILEGLYGLYCC31 - 51031 - 510
13GLUGLUPHEPHEBB30 - 51130 - 511
23GLUGLUPHEPHECC30 - 51130 - 511
14ALAALALEULEUDD9 - 4719 - 471
24ALAALALEULEUEE9 - 4719 - 471
15ALAALALEULEUDD9 - 4719 - 471
25ALAALALEULEUFF9 - 4719 - 471
16ALAALALEULEUEE9 - 4719 - 471
26ALAALALEULEUFF9 - 4719 - 471

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

-
ATP synthase ... , 4種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質 ATP synthase subunit alpha,ATP synthase subunit alpha,ATP synthase subunit alpha / ATP synthase F1 sector subunit alpha / F-ATPase subunit alpha


分子量: 58870.578 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: We are uncertain as to the register after residue 511 and so have built as UNK and numbered 1001-1011. These 11 residues are probably 512-522 but the resolution is not succinctly good to be ...詳細: We are uncertain as to the register after residue 511 and so have built as UNK and numbered 1001-1011. These 11 residues are probably 512-522 but the resolution is not succinctly good to be certain. The complete sequence is MAELTISAADIEGAIEDYVSSFSADTEREEIGTVIDAGDGIAHVEGLPSVMTQELLEFPG GVLGVALNLDEHSVGAVILGEFEKIEEGQQVKRTGEVLSVPVGDAFLGRVVNPLGQPIDG QGDIAAETRRALELQAPSVVQRQSVSEPLQTGIKAIDAMTPIGRGQRQLIIGDRKTGKTA VCVDTILNQREAWLTGDPKQQVRCVYVAIGQKGTTIASVKRALEEGGAMEYTTIVAAPAS DAAGFKWLAPYTGSAIGQHWMYNGKHVLIVFDDLSKQADAYRAISLLLRRPPGREAFPGD VFYLHSRLLERCAKLSDELGGGSMTGLPIIETKANDISAFIPTNVISITDGQCFLESDLF NQGVRPAINVGVSVSRVGGAAQIKAMKEVAGSLRLDLSQYRELEAFAAFASDLDAASKAQ LDRGARLVELLKQPQYSPLAVEEQVVAIFLGTQGHLDSVPVEDVQRFESELLEHVKASHS DIFDGIRETKKLSEEAEEKLVSVINEFKKGFQASDGSSVVVSENAEALDPEDLEKESVKV RKPAPKKA,We are uncertain as to the register after residue 511 and so have built as UNK and numbered 1001-1011. These 11 residues are probably 512-522 but the resolution is not succinctly good to be certain. The complete sequence is MAELTISAADIEGAIEDYVSSFSADTEREEIGTVIDAGDGIAHVEGLPSVMTQELLEFPG GVLGVALNLDEHSVGAVILGEFEKIEEGQQVKRTGEVLSVPVGDAFLGRVVNPLGQPIDG QGDIAAETRRALELQAPSVVQRQSVSEPLQTGIKAIDAMTPIGRGQRQLIIGDRKTGKTA VCVDTILNQREAWLTGDPKQQVRCVYVAIGQKGTTIASVKRALEEGGAMEYTTIVAAPAS DAAGFKWLAPYTGSAIGQHWMYNGKHVLIVFDDLSKQADAYRAISLLLRRPPGREAFPGD VFYLHSRLLERCAKLSDELGGGSMTGLPIIETKANDISAFIPTNVISITDGQCFLESDLF NQGVRPAINVGVSVSRVGGAAQIKAMKEVAGSLRLDLSQYRELEAFAAFASDLDAASKAQ LDRGARLVELLKQPQYSPLAVEEQVVAIFLGTQGHLDSVPVEDVQRFESELLEHVKASHS DIFDGIRETKKLSEEAEEKLVSVINEFKKGFQASDGSSVVVSENAEALDPEDLEKESVKV RKPAPKKA,We are uncertain as to the register after residue 511 and so have built as UNK and numbered 1001-1011. These 11 residues are probably 512-522 but the resolution is not succinctly good to be certain. The complete sequence is MAELTISAADIEGAIEDYVSSFSADTEREEIGTVIDAGDGIAHVEGLPSVMTQELLEFPG GVLGVALNLDEHSVGAVILGEFEKIEEGQQVKRTGEVLSVPVGDAFLGRVVNPLGQPIDG QGDIAAETRRALELQAPSVVQRQSVSEPLQTGIKAIDAMTPIGRGQRQLIIGDRKTGKTA VCVDTILNQREAWLTGDPKQQVRCVYVAIGQKGTTIASVKRALEEGGAMEYTTIVAAPAS DAAGFKWLAPYTGSAIGQHWMYNGKHVLIVFDDLSKQADAYRAISLLLRRPPGREAFPGD VFYLHSRLLERCAKLSDELGGGSMTGLPIIETKANDISAFIPTNVISITDGQCFLESDLF NQGVRPAINVGVSVSRVGGAAQIKAMKEVAGSLRLDLSQYRELEAFAAFASDLDAASKAQ LDRGARLVELLKQPQYSPLAVEEQVVAIFLGTQGHLDSVPVEDVQRFESELLEHVKASHS DIFDGIRETKKLSEEAEEKLVSVINEFKKGFQASDGSSVVVSENAEALDPEDLEKESVKV RKPAPKKA,We are uncertain as to the register after residue 511 and so have built as UNK and numbered 1512-1522. These 11 residues are probably 512-522 but the resolution is not succinctly good to be certain. The complete sequence is MAELTISAADIEGAIEDYVSSFSADTEREEIGTVIDAGDGIAHVEGLPSVMTQELLEFPG GVLGVALNLDEHSVGAVILGEFEKIEEGQQVKRTGEVLSVPVGDAFLGRVVNPLGQPIDG QGDIAAETRRALELQAPSVVQRQSVSEPLQTGIKAIDAMTPIGRGQRQLIIGDRKTGKTA VCVDTILNQREAWLTGDPKQQVRCVYVAIGQKGTTIASVKRALEEGGAMEYTTIVAAPAS DAAGFKWLAPYTGSAIGQHWMYNGKHVLIVFDDLSKQADAYRAISLLLRRPPGREAFPGD VFYLHSRLLERCAKLSDELGGGSMTGLPIIETKANDISAFIPTNVISITDGQCFLESDLF NQGVRPAINVGVSVSRVGGAAQIKAMKEVAGSLRLDLSQYRELEAFAAFASDLDAASKAQ LDRGARLVELLKQPQYSPLAVEEQVVAIFLGTQGHLDSVPVEDVQRFESELLEHVKASHS DIFDGIRETKKLSEEAEEKLVSVINEFKKGFQASDGSSVVVSENAEALDPEDLEKESVKV RKPAPKKA
由来: (組換発現) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア), (組換発現) Mycobacterium smegmatis str. MC2 155 (バクテリア)
遺伝子: atpA, MSMEG_4938, MSMEI_4811
発現宿主: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
Variant (発現宿主): 4517 / 参照: UniProt: A0R202, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質 ATP synthase subunit beta / ATP synthase F1 sector subunit beta / F-ATPase subunit beta


分子量: 51670.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The N-terminus contains a hexaHis tag followed by a TEV site. Post-cleavage, GTATA would be the start of the mature protein.
由来: (組換発現) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
遺伝子: atpD, MSMEG_4936, MSMEI_4809
発現宿主: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
Variant (発現宿主): 4517 / 参照: UniProt: A0R200, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP synthase gamma chain / ATP synthase F1 sector gamma subunit / F-ATPase gamma subunit


分子量: 33439.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
遺伝子: atpG, MSMEG_4937, MSMEI_4810
発現宿主: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
Variant (発現宿主): 4517 / 参照: UniProt: A0R201
#4: タンパク質 ATP synthase epsilon chain / ATP synthase F1 sector epsilon subunit / F-ATPase epsilon subunit


分子量: 13277.741 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
遺伝子: atpC, MSMEG_4935, MSMEI_4808
発現宿主: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
Variant (発現宿主): 4517 / 参照: UniProt: A0R1Z9

-
非ポリマー , 4種, 31分子

#5: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.62 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 23% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 4000, 300 mM magnesium formate and 100 mM Tris-HCl, pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→47 Å / Num. obs: 35040 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.3 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.125 / Rpim(I) all: 0.067 / Rrim(I) all: 0.142 / Net I/σ(I): 7 / Num. measured all: 149931 / Scaling rejects: 68
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
4-4.240.5121857645900.7980.2850.5892.899
13.27-474.10.04411610150.9980.0230.04613.393.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0230精密化
MOSFLMデータ削減
Aimless0.5.28データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5HKK

5hkk


解像度: 4→45.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.86 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.841 / SU B: 103.841 / SU ML: 1.322 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 1.264 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3666 1666 4.8 %RANDOM
Rwork0.331 ---
obs0.3327 33246 97.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 287.97 Å2 / Biso mean: 161.472 Å2 / Biso min: 75.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.84 Å20.42 Å20 Å2
2--0.84 Å2-0 Å2
3----2.71 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 4→45.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23414 0 145 20 23579
Biso mean--146.82 137.62 -
残基数----3073
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.01423948
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01721920
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7331.66332449
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6391.63551315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.50853048
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg24.30521.9971252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.99154071
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.36715191
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0270.23186
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0227077
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.024150
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A134130.09
12B134130.09
21A136290.08
22C136290.08
31B136060.08
32C136060.08
41D126540.1
42E126540.1
51D132660.08
52F132660.08
61E125510.11
62F125510.11
LS精密化 シェル解像度: 4→4.104 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.415 129 -
Rwork0.406 2388 -
all-2517 -
obs--98.05 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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