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万見
- PDB-6fo1: Human R2TP subcomplex containing 1 RUVBL1-RUVBL2 hexamer bound to... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fo1
タイトルHuman R2TP subcomplex containing 1 RUVBL1-RUVBL2 hexamer bound to 1 RBD domain from RPAP3.
要素
  • RNA polymerase II-associated protein 3
  • RuvB-like 1
  • RuvB-like 2
キーワードCHAPERONE / R2TP / HSP90 co-chaperone / PIH1D1 / RPAP3 / RUVBL1-RUVBL2
機能・相同性
機能・相同性情報


promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Ino80 complex ...promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Ino80 complex / regulation of double-strand break repair / box C/D snoRNP assembly / protein folding chaperone complex / regulation of chromosome organization / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of DNA replication / TFIID-class transcription factor complex binding / MLL1 complex / regulation of embryonic development / Telomere Extension By Telomerase / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / regulation of DNA repair / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere maintenance / DNA helicase activity / positive regulation of DNA repair / TBP-class protein binding / DNA Damage Recognition in GG-NER / cellular response to estradiol stimulus / chromatin DNA binding / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / euchromatin / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / ADP binding / beta-catenin binding / nuclear matrix / UCH proteinases / cellular response to UV / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / transcription corepressor activity / unfolded protein binding / nucleosome / protein folding / HATs acetylate histones / ATPase binding / spermatogenesis / regulation of apoptotic process / DNA recombination / DNA helicase / transcription coactivator activity / Ub-specific processing proteases / regulation of cell cycle / protein stabilization / nuclear speck / ciliary basal body / cilium / chromatin remodeling / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / ribonucleoprotein complex / cell division / DNA repair / centrosome / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / RNA-polymerase II-associated protein 3-like, C-terminal domain / Potential Monad-binding region of RPAP3 / Tetratricopeptide repeat / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain ...: / RNA-polymerase II-associated protein 3-like, C-terminal domain / Potential Monad-binding region of RPAP3 / Tetratricopeptide repeat / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / RNA polymerase II-associated protein 3 / RuvB-like 2 / RuvB-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.57 Å
データ登録者Martino, F. / Munoz-Hernandez, H. / Rodriguez, C.F. / Pearl, L.H. / Llorca, O.
資金援助 スペイン, 3件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessSAF2014-52301-R スペイン
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessSAF2017-82632-P スペイン
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessSAF2014-59993-JIN スペイン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: RPAP3 provides a flexible scaffold for coupling HSP90 to the human R2TP co-chaperone complex.
著者: Fabrizio Martino / Mohinder Pal / Hugo Muñoz-Hernández / Carlos F Rodríguez / Rafael Núñez-Ramírez / David Gil-Carton / Gianluca Degliesposti / J Mark Skehel / S Mark Roe / Chrisostomos ...著者: Fabrizio Martino / Mohinder Pal / Hugo Muñoz-Hernández / Carlos F Rodríguez / Rafael Núñez-Ramírez / David Gil-Carton / Gianluca Degliesposti / J Mark Skehel / S Mark Roe / Chrisostomos Prodromou / Laurence H Pearl / Oscar Llorca /
要旨: The R2TP/Prefoldin-like co-chaperone, in concert with HSP90, facilitates assembly and cellular stability of RNA polymerase II, and complexes of PI3-kinase-like kinases such as mTOR. However, the ...The R2TP/Prefoldin-like co-chaperone, in concert with HSP90, facilitates assembly and cellular stability of RNA polymerase II, and complexes of PI3-kinase-like kinases such as mTOR. However, the mechanism by which this occurs is poorly understood. Here we use cryo-EM and biochemical studies on the human R2TP core (RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1) which reveal the distinctive role of RPAP3, distinguishing metazoan R2TP from the smaller yeast equivalent. RPAP3 spans both faces of a single RUVBL ring, providing an extended scaffold that recruits clients and provides a flexible tether for HSP90. A 3.6 Å cryo-EM structure reveals direct interaction of a C-terminal domain of RPAP3 and the ATPase domain of RUVBL2, necessary for human R2TP assembly but absent from yeast. The mobile TPR domains of RPAP3 map to the opposite face of the ring, associating with PIH1D1, which mediates client protein recruitment. Thus, RPAP3 provides a flexible platform for bringing HSP90 into proximity with diverse client proteins.
履歴
登録2018年2月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年4月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02018年4月4日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月11日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.name
改定 1.32018年5月30日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support
改定 1.42019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.52025年4月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update
改定 1.12025年4月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: database_2 / em_admin / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update
改定 1.62025年7月9日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update
改定 1.22025年7月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4287
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RuvB-like 1
B: RuvB-like 1
C: RuvB-like 1
D: RuvB-like 2
E: RuvB-like 2
F: RuvB-like 2
G: RNA polymerase II-associated protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)382,95213
ポリマ－380,3897
非ポリマー2,5636
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, mass spectrometry, native gel electrophoresis, microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area28400 Å2
ΔGint-168 kcal/mol
Surface area86390 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 RuvB-like 1 / 49 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 49 kDa TBP-interacting protein / 54 kDa ...49 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 49 kDa TBP-interacting protein / 54 kDa erythrocyte cytosolic protein / ECP-54 / INO80 complex subunit H / Nuclear matrix protein 238 / NMP 238 / Pontin 52 / TIP49a / TIP60-associated protein 54-alpha / TAP54-alpha


分子量: 50296.914 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RUVBL1, INO80H, NMP238, TIP49, TIP49A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y265, DNA helicase
#2: タンパク質 RuvB-like 2 / 48 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 48 kDa TBP-interacting protein / 51 kDa ...48 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 48 kDa TBP-interacting protein / 51 kDa erythrocyte cytosolic protein / ECP-51 / INO80 complex subunit J / Repressing pontin 52 / Reptin 52 / TIP49b / TIP60-associated protein 54-beta / TAP54-beta


分子量: 51222.465 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RUVBL2, INO80J, TIP48, TIP49B, CGI-46 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y230, DNA helicase
#3: タンパク質 RNA polymerase II-associated protein 3


分子量: 75830.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: MTSANKAIELQLQVKQNAEELQDFMRDLENWEKDIKQKDMELRRQNGVPEENLPPIRNGN FRKKKKGKAKESSKKTREENTKNRIKSYDYEAWAKLDVDRILDELDKDDSTHESLSQESE SEEDGIHVDSQKALVLKEKGNKYFKQGKYDEAIDCYTKGMDADPYNPVLPTNRASAYFRL ...詳細: MTSANKAIELQLQVKQNAEELQDFMRDLENWEKDIKQKDMELRRQNGVPEENLPPIRNGN FRKKKKGKAKESSKKTREENTKNRIKSYDYEAWAKLDVDRILDELDKDDSTHESLSQESE SEEDGIHVDSQKALVLKEKGNKYFKQGKYDEAIDCYTKGMDADPYNPVLPTNRASAYFRL KKFAVAESDCNLAVALNRSYTKAYSRRGAARFALQKLEEAKKDYERVLELEPNNFEATNE LRKISQALASKENSYPKEADIVIKSTEGERKQIEAQQNKQQAISEKDRGNGFFKEGKYER AIECYTRGIAADGANALLPANRAMAYLKIQKYEEAEKDCTQAILLDGSYSKAFARRGTAR TFLGKLNEAKQDFETVLLLEPGNKQAVTELSKIKKELIEKGHWDDVFLDSTQRQNVVKPI DNPPHPGSTKPLKKVIIEETGNLIQTIDVPDSTTAAAPENNPINLANVIAATGTTSKKNS SQDDLFPTSDTPRAKVLKIEEVSDTSSLQPQASLKQDVCQSYSEKMPIEIEQKPAQFATT VLPPIPANSFQLESDFRQLKSSPDMLYQYLKQIEPSLYPKLFQKNLDPDVFNQIVKILHD FYIEKEKPLLIFEILQRLSELKRFDMAVMFMSETEKKIARALFNHIDKSGLKDSSVEELK KRYGG
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPAP3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H6T3
#4: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: a human R2TP subcomplex containing 1 RUVBL1-RUVBL2 hexamer bound to 1 RBD domain of RPAP3
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMHEPES1
2130 mMsodium chlorideNaCl1
310 mM2-Mercaptoethanol1
40.5 mMADP1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 52 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 32

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13-2998_final: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION2粒子像選択
4Gctf1.06CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9RELION2初期オイラー角割当
10RELION2最終オイラー角割当
11RELION2分類
12RELION2３次元再構成
13REFMACモデル精密化
14PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.57 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 101742 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00716868
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.85123740
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.5969936
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0442528
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042838

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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