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- PDB-6flm: Crystal structure of the human TRIM25 PRYSPRY domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6flm
タイトルCrystal structure of the human TRIM25 PRYSPRY domain
要素E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
キーワードPROTEIN BINDING / PRYSPRY domain / TRIM protein / E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


: / RIG-I binding / regulation of viral entry into host cell / suppression of viral release by host / host-mediated suppression of symbiont invasion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / response to vitamin D / TRAF6 mediated IRF7 activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway ...: / RIG-I binding / regulation of viral entry into host cell / suppression of viral release by host / host-mediated suppression of symbiont invasion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / response to vitamin D / TRAF6 mediated IRF7 activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / ligase activity / RSV-host interactions / TRAF6 mediated NF-kB activation / viral release from host cell / protein monoubiquitination / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / protein K48-linked ubiquitination / ERAD pathway / antiviral innate immune response / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / cellular response to leukemia inhibitory factor / Termination of translesion DNA synthesis / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Evasion by RSV of host interferon responses / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PKR-mediated signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / response to estrogen / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Ovarian tumor domain proteases / cytoplasmic stress granule / Interferon gamma signaling / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / regulation of protein localization / TRAF3-dependent IRF activation pathway / response to oxidative stress / ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / nuclear body / cadherin binding / innate immune response / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TRIM25, PRY/SPRY domain / : / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / SPRY domain / RING-type zinc-finger / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / SPRY domain ...TRIM25, PRY/SPRY domain / : / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / SPRY domain / RING-type zinc-finger / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.009 Å
データ登録者Cusack, S. / Kowalinski, E.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
ERC322586 フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Molecular mechanism of influenza A NS1-mediated TRIM25 recognition and inhibition.
著者: Koliopoulos, M.G. / Lethier, M. / van der Veen, A.G. / Haubrich, K. / Hennig, J. / Kowalinski, E. / Stevens, R.V. / Martin, S.R. / Reis E Sousa, C. / Cusack, S. / Rittinger, K.
履歴
登録2018年1月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
B: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
C: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,37017
ポリマ－68,0863
非ポリマー1,28414
水9,206511
1
A: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2727
ポリマ－22,6951
非ポリマー5766
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8873
ポリマ－22,6951
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2117
ポリマ－22,6951
非ポリマー5166
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)152.750, 152.750, 68.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25 / Estrogen-responsive finger protein / RING finger protein 147 / RING-type E3 ubiquitin transferase / ...Estrogen-responsive finger protein / RING finger protein 147 / RING-type E3 ubiquitin transferase / RING-type E3 ubiquitin transferase TRIM25 / Tripartite motif-containing protein 25 / Ubiquitin/ISG15-conjugating enzyme TRIM25 / Zinc finger protein 147


分子量: 22695.189 Da / 分子数: 3 / 断片: PRYSPRY domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM25, EFP, RNF147, ZNF147 / プラスミド: pFastBacHtb / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q14258, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 511 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 15 mg/ml protein mixed in 1:1 ratio with reservoir containing 0.1 M bis-TRIS pH 6.5 and 2M ammonium sulphate.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.009→47.735 Å / Num. obs: 52640 / % possible obs: 84.1 % / 冗長度: 5.34 % / Biso Wilson estimate: 24.7 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Rrim(I) all: 0.135 / Net I/σ(I): 11.42
反射 シェル解像度: 2.01→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.336 / Mean I/σ(I) obs: 2.36 / CC1/2: 0.837 / Rrim(I) all: 0.412

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.009→47.735 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.05
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2061 2659 5.05 %RANDOM
Rwork0.1649 ---
obs0.167 52636 85.21 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.009→47.735 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4766 0 66 511 5343
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055046
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7076872
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3052935
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053733
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004855
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0093-2.04580.2828970.2481559X-RAY DIFFRACTION51
2.0458-2.08520.2714910.20711895X-RAY DIFFRACTION62
2.0852-2.12770.2451070.20791852X-RAY DIFFRACTION61
2.1277-2.1740.2266920.19261913X-RAY DIFFRACTION62
2.174-2.22460.26821110.18851890X-RAY DIFFRACTION62
2.2246-2.28020.22151000.18151894X-RAY DIFFRACTION62
2.2802-2.34190.22041020.17341908X-RAY DIFFRACTION63
2.3419-2.41080.24121490.18352896X-RAY DIFFRACTION95
2.4108-2.48860.211750.18383057X-RAY DIFFRACTION100
2.4886-2.57750.22751590.17783101X-RAY DIFFRACTION100
2.5775-2.68070.20571440.17123077X-RAY DIFFRACTION100
2.6807-2.80270.22911530.1683078X-RAY DIFFRACTION100
2.8027-2.95040.21691620.16383112X-RAY DIFFRACTION100
2.9504-3.13530.19711700.16493083X-RAY DIFFRACTION100
3.1353-3.37730.2191730.15913071X-RAY DIFFRACTION100
3.3773-3.7170.19381780.14723096X-RAY DIFFRACTION100
3.717-4.25460.17281780.13263098X-RAY DIFFRACTION100
4.2546-5.35920.16841540.13193148X-RAY DIFFRACTION100
5.3592-47.74830.20821640.2013249X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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