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- PDB-6fl5: Structure of human SHMT1-H135N-R137A-E168N mutant at 3.6 Ang. res... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fl5
タイトルStructure of human SHMT1-H135N-R137A-E168N mutant at 3.6 Ang. resolution
要素Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
キーワードTRANSFERASE / serine hydroxymethyltransferase / Interface / Tetramer / OCM / serine / THF / glicine / TCA
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to tetrahydrofolate / Carnitine synthesis / purine nucleobase biosynthetic process / L-serine metabolic process / glycine metabolic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / serine binding / Metabolism of folate and pterines ...cellular response to tetrahydrofolate / Carnitine synthesis / purine nucleobase biosynthetic process / L-serine metabolic process / glycine metabolic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / serine binding / Metabolism of folate and pterines / L-serine catabolic process / tetrahydrofolate metabolic process / tetrahydrofolate interconversion / dTMP biosynthetic process / cobalt ion binding / folic acid metabolic process / small molecule binding / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / cellular response to leukemia inhibitory factor / mRNA 5'-UTR binding / pyridoxal phosphate binding / protein homotetramerization / negative regulation of translation / protein homodimerization activity / mitochondrion / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Giardina, G. / Cutruzzola, F. / Lucchi, R.
資金援助 イタリア, 4件
組織認可番号国
Associazione Italiana Ricerca sul CancroAIRC-IG2015 n. 16720 to FC イタリア
Regione LazioFILAS-RU- 2014-1020 イタリア
Fondazione Italiana Ricerca sul CancroTriennal FIRC Fellowship Rif. 14843 イタリア
Sapienza - University of RomeC26A149EC4 イタリア
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2018
タイトル: The catalytic activity of serine hydroxymethyltransferase is essential for de novo nuclear dTMP synthesis in lung cancer cells.
著者: Giardina, G. / Paone, A. / Tramonti, A. / Lucchi, R. / Marani, M. / Magnifico, M.C. / Bouzidi, A. / Pontecorvi, V. / Guiducci, G. / Zamparelli, C. / Rinaldo, S. / Paiardini, A. / Contestabile, R. / Cutruzzola, F.
履歴
登録2018年1月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
D: Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
G: Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
J: Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,91412
ポリマ－206,7834
非ポリマー1,1308
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)139.719, 139.719, 267.377
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
12A
22G
13A
23J
14D
24G
15D
25J
16G
26J

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPGLYGLYAA11 - 4791 - 469
21ASPASPGLYGLYDB11 - 4791 - 469
12ASPASPLEULEUAA11 - 4801 - 470
22ASPASPLEULEUGC11 - 4801 - 470
13SERSERLEULEUAA16 - 4806 - 470
23SERSERLEULEUJD16 - 4806 - 470
14ASPASPLEULEUDB11 - 4801 - 470
24ASPASPLEULEUGC11 - 4801 - 470
15SERSERLEULEUDB16 - 4806 - 470
25SERSERLEULEUJD16 - 4806 - 470
16SERSERGLYGLYGC16 - 4796 - 469
26SERSERGLYGLYJD16 - 4796 - 469

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.735789, 0.677211, 0.000372), (0.677206, 0.735782, 0.004096), (0.0025, 0.003266, -0.999992)48.106812, -18.83696, 44.940491
3given(1), (1), (1)
4given(-0.84212, -0.037923, -0.537955), (-0.078302, -0.978356, 0.191544), (-0.533575, 0.203426, 0.820923)0.63884, -169.508179, 18.8668
5given(1), (1), (1)
6given(0.576164, -0.619238, 0.533459), (-0.606374, -0.761487, -0.229016), (0.548037, -0.191525, -0.814232)-65.089684, -144.370071, 27.79842
7given(1), (1), (1)
8given(0.565262, -0.634138, 0.527587), (-0.629651, -0.744873, -0.220692), (0.532935, -0.207447, -0.820333)-67.1744, -143.091995, 25.438511
9given(1), (1), (1)
10given(-0.833203, -0.060538, -0.549644), (-0.054184, -0.980267, 0.190104), (-0.550307, 0.188178, 0.813481)-1.76627, -169.078842, 16.585991
11given(1), (1), (1)
12given(-0.730138, 0.683293, 0.00314), (0.682885, 0.729527, 0.038192), (0.023806, 0.03003, -0.999265)48.617661, -20.28437, 47.505409

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要素

#1: タンパク質
Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic / SHMT / Glycine hydroxymethyltransferase / Serine methylase


分子量: 51695.797 Da / 分子数: 4 / 変異: H135N, R137A, E168N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHMT1 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P34896, glycine hydroxymethyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.24 % / 解説: rod like crystals
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2 microL of 80microM protein solution in: 20 mM Hepes pH7.2, 250 mM NaCl 5% glycerol + 2 microL of reservoir:0.1 M Na Cacodilate pH6.5 - 1M Na citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER R 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月10日 / 詳細: CRL
放射モノクロメーター: C(110) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→56.61 Å / Num. obs: 30938 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 6.3 % / CC1/2: 0.973 / Rmerge(I) obs: 0.312 / Rpim(I) all: 0.131 / Rrim(I) all: 0.34 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
3.6-3.796.51.01944710.570.4251.10799.2
11.38-56.615.60.07511390.9960.0330.08298.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.57
最高解像度最低解像度
Rotation123.83 Å3.65 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BJ4

1bj4


解像度: 3.6→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.865 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.83 / SU B: 44.648 / SU ML: 0.62 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.716
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2771 1545 5 %RANDOM
Rwork0.2622 ---
obs0.263 29318 98.02 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 160.73 Å2 / Biso mean: 74.364 Å2 / Biso min: 19.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.93 Å20 Å20 Å2
2--2.93 Å20 Å2
3----5.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.6→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14328 0 64 0 14392
Biso mean--64.37 --
残基数----1866
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.01914677
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.0213592
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.6381.97119862
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.508331547
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.55351860
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg25.06824.1639
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.18152477
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.6581587
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0350.22207
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.02116430
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.022913
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: TIGHT THERMAL / Weight position: 0.87

Ens-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
1A35954.14
2A35906.03
3A351812.96
4D35886.11
5D351612.66
6G351011.32
LS精密化 シェル解像度: 3.6→3.693 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 114 -
Rwork0.364 2151 -
all-2265 -
obs--99.43 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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