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- PDB-6ffk: Human apo-SOD1 bound to PtCl2(1R,2R-1,4-DACH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ffk
タイトルHuman apo-SOD1 bound to PtCl2(1R,2R-1,4-DACH
要素Superoxide dismutase [Cu-Zn]
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / regulation of organ growth / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / protein phosphatase 2B binding / retrograde axonal transport / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / anterograde axonal transport / peripheral nervous system myelin maintenance ...action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / regulation of organ growth / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / protein phosphatase 2B binding / retrograde axonal transport / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / anterograde axonal transport / peripheral nervous system myelin maintenance / regulation of T cell differentiation in thymus / retina homeostasis / superoxide anion generation / auditory receptor cell stereocilium organization / hydrogen peroxide biosynthetic process / myeloid cell homeostasis / regulation of GTPase activity / muscle cell cellular homeostasis / superoxide metabolic process / heart contraction / superoxide dismutase / Detoxification of Reactive Oxygen Species / transmission of nerve impulse / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / superoxide dismutase activity / ectopic germ cell programmed cell death / regulation of multicellular organism growth / neuronal action potential / response to axon injury / positive regulation of phagocytosis / ovarian follicle development / axon cytoplasm / glutathione metabolic process / embryo implantation / dendrite cytoplasm / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / removal of superoxide radicals / reactive oxygen species metabolic process / thymus development / positive regulation of superoxide anion generation / regulation of mitochondrial membrane potential / determination of adult lifespan / positive regulation of cytokine production / locomotory behavior / sensory perception of sound / placenta development / response to hydrogen peroxide / mitochondrial intermembrane space / negative regulation of inflammatory response / regulation of blood pressure / small GTPase binding / peroxisome / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / gene expression / response to heat / cytoplasmic vesicle / spermatogenesis / response to ethanol / intracellular iron ion homeostasis / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of MAPK cascade / mitochondrial matrix / positive regulation of apoptotic process / response to xenobiotic stimulus / copper ion binding / neuronal cell body / apoptotic process / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PtCl2(1(R),2(R)-DACH) / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Calderone, V. / Nativi, C. / Cantini, F. / Di Cesare Mannelli, L.
引用ジャーナル: ACS Med Chem Lett / 年: 2018
タイトル: Interaction of Half Oxa-/Halfcis-Platin Complex with Human Superoxide Dismutase and Induced Reduction of Neurotoxicity.
著者: Cantini, F. / Calderone, V. / Di Cesare Mannelli, L. / Korsak, M. / Gonnelli, L. / Francesconi, O. / Ghelardini, C. / Banci, L. / Nativi, C.
履歴
登録2018年1月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年12月27日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym
Item: _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] ..._atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list
改定 2.12024年1月17日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
D: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
F: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,8238
ポリマ－63,3104
非ポリマー1,5134
水1,13563
1
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4114
ポリマ－31,6552
非ポリマー7562
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area14180 Å2
手法PISA
2
D: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
F: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4114
ポリマ－31,6552
非ポリマー7562
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area11900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.850, 35.370, 114.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.26, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Superoxide dismutase [Cu-Zn] / Superoxide dismutase 1 / hSod1


分子量: 15827.561 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: In the second dimer residues 68 to 78 and residues 125 to 140 show no density at all and so they have non been modeled
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SOD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00441, superoxide dismutase
#2: 化合物
ChemComp-D7Z / PtCl2(1(R),2(R)-DACH)


分子量: 378.157 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12Cl2N2Pt
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M HEPES, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.972 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.972 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→40 Å / Num. obs: 82609 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 38.78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Num. unique obs: 12658 / % possible all: 92.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3RE0

3re0


解像度: 1.94→28.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU R Cruickshank DPI: 0.172 / Data cutoff high absF: 0 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.164 / SU Rfree Blow DPI: 0.148 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.153
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 2157 5 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.227 43129 98.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 63.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.0319 Å20 Å22.3356 Å2
2---11.6159 Å20 Å2
3---9.584 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.35 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.94→28.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4050 0 40 0 4090
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0084162HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.125622HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1440SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes726HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4162HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.92
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.93
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion534SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4289SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.94→2 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3226 140 5.01 %
Rwork0.2579 2653 -
all0.2612 2793 -
obs--87.72 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2267-0.2189-0.0451.207-0.37445.12710.0406-0.2955-0.22890.1169-0.12730.03330.27380.23160.08680.09190.0378-0.01210.6920.00120.0413.0627-17.818-20.7048
22.75250.18550.26171.11060.12283.98170.02160.65660.1347-0.05130.10.0233-0.0891-0.2653-0.12160.06270.0611-0.01210.8157-0.01760.02653.8276-11.8408-46.3592
34.0608-0.42191.19272.7983-0.60836.2547-0.0542-0.5658-0.21350.20020.0407-0.06820.2926-0.07820.01350.08220.0666-0.02360.63810.03830.0066-22.0225-12.1999-7.4932
43.5938-0.5294-0.30741.6898-0.5846.52460.11250.64950.3213-0.0592-0.0762-0.0709-0.4511-0.4979-0.03630.10130.1558-0.01030.77430.04150.0504-29.1056-0.8913-31.9538
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|153 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|1 - B|153 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ D|1 - D|153 }
4X-RAY DIFFRACTION4{ F|1 - F|153 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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