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万見
- PDB-3gtv: Human-mouse SOD1 chimera -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gtv
タイトルHuman-mouse SOD1 chimera
要素Superoxide dismutase [Cu-Zn]
キーワードOXIDOREDUCTASE / human / MOUSE CU / ZN SUPEROXIDE DISMUTASE / ANTIOXIDANT / METAL-BINDING / AMYOTROPHIC LATERAL SCLEROSIS / Disease mutation / Disulfide bond / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


Detoxification of Reactive Oxygen Species / response to antipsychotic drug / response to carbon monoxide / dense core granule / action potential initiation / Platelet degranulation / cellular response to potassium ion / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / regulation of organ growth ...Detoxification of Reactive Oxygen Species / response to antipsychotic drug / response to carbon monoxide / dense core granule / action potential initiation / Platelet degranulation / cellular response to potassium ion / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / response to superoxide / regulation of T cell differentiation in thymus / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / response to copper ion / hydrogen peroxide biosynthetic process / auditory receptor cell stereocilium organization / retrograde axonal transport / superoxide anion generation / myeloid cell homeostasis / regulation of GTPase activity / cellular response to ATP / cellular response to cadmium ion / superoxide metabolic process / muscle cell cellular homeostasis / superoxide dismutase / heart contraction / Detoxification of Reactive Oxygen Species / superoxide dismutase activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / transmission of nerve impulse / regulation of multicellular organism growth / ectopic germ cell programmed cell death / response to axon injury / neuronal action potential / ovarian follicle development / positive regulation of phagocytosis / regulation of mitochondrial membrane potential / axon cytoplasm / glutathione metabolic process / embryo implantation / response to amphetamine / dendrite cytoplasm / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / removal of superoxide radicals / reactive oxygen species metabolic process / placenta development / thymus development / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of cytokine production / response to reactive oxygen species / determination of adult lifespan / response to nutrient levels / locomotory behavior / response to hydrogen peroxide / sensory perception of sound / regulation of blood pressure / mitochondrial intermembrane space / small GTPase binding / negative regulation of inflammatory response / peroxisome / Platelet degranulation / myelin sheath / protein-folding chaperone binding / response to heat / cytoplasmic vesicle / response to ethanol / spermatogenesis / response to oxidative stress / negative regulation of neuron apoptotic process / gene expression / intracellular iron ion homeostasis / lysosome / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of apoptotic process / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / copper ion binding / neuronal cell body / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Superoxide dismutase [Cu-Zn] / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Seetharaman, S.V. / Taylor, A.B. / Hart, P.J.
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2010
タイトル: Structures of mouse SOD1 and human/mouse SOD1 chimeras.
著者: Seetharaman, S.V. / Taylor, A.B. / Holloway, S. / Hart, P.J.
履歴
登録2009年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
C: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
D: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
E: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
F: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
G: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
H: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
I: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
J: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
K: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
L: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,72524
ポリマ－190,94112
非ポリマー78512
水32,5711808
1
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9544
ポリマ－31,8232
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area13950 Å2
手法PISA
2
C: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
D: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9544
ポリマ－31,8232
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area13890 Å2
手法PISA
3
E: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
F: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9544
ポリマ－31,8232
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area14010 Å2
手法PISA
4
G: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
H: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9544
ポリマ－31,8232
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area13910 Å2
手法PISA
5
I: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
J: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9544
ポリマ－31,8232
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area14030 Å2
手法PISA
6
K: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
L: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9544
ポリマ－31,8232
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area13960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.625, 144.007, 112.613
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.82, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Superoxide dismutase [Cu-Zn]


分子量: 15911.709 Da / 分子数: 12
断片: residues 2-81 from human protein, residues 82-154 from mouse protein
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: SOD1 / プラスミド: pKA8H / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P00441, UniProt: P08228, superoxide dismutase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1808 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.36 %
結晶化温度: 298 K / pH: 7.5
詳細: 0.1 m HEPES, 25% PEG 8000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年12月12日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: CONFOCAL OPTICS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: l,-k,h / Fraction: 0.124
反射解像度: 2.198→50 Å / Num. obs: 148445 / % possible obs: 94 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 30.7 Å2 / Rsym value: 0.111 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.476 / % possible all: 90

-
解析

ソフトウェア
名称分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VR7

2vr7


解像度: 2.2→40.35 Å / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 1.38
Rfactor反射数%反射
Rfree0.231 7885 5.31 %
Rwork0.184 --
obs0.186 148404 93.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.2 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.1982 Å20 Å21.072 Å2
2--9.9521 Å20 Å2
3----2.3296 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→40.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13392 0 12 1808 15212
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00813614
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.17118334
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.2154948
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0771993
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042486
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2106-2.24810.29424980.25516335X-RAY DIFFRACTION84
2.2481-2.28830.2952490.25086677X-RAY DIFFRACTION87
2.2883-2.33160.29664980.25346360X-RAY DIFFRACTION84
2.3316-2.37830.27152490.24316666X-RAY DIFFRACTION88
2.3783-2.42890.29572490.24126677X-RAY DIFFRACTION88
2.4289-2.48420.29454980.23586402X-RAY DIFFRACTION84
2.4842-2.54490.28732490.23456671X-RAY DIFFRACTION87
2.5449-2.6120.29514980.23596478X-RAY DIFFRACTION84
2.612-2.68680.26582490.22426710X-RAY DIFFRACTION88
2.6868-2.7710.29462490.21596792X-RAY DIFFRACTION89
2.771-2.86680.27134980.21186701X-RAY DIFFRACTION88
2.8668-2.97740.28492490.20297043X-RAY DIFFRACTION92
2.9774-3.10730.24274980.18286892X-RAY DIFFRACTION90
3.1073-3.26340.20622490.16777146X-RAY DIFFRACTION94
3.2634-3.45650.21064980.15646917X-RAY DIFFRACTION91
3.4565-3.70520.20422490.157195X-RAY DIFFRACTION94
3.7052-4.04560.18774980.14427053X-RAY DIFFRACTION91
4.0456-4.56010.19232490.12987260X-RAY DIFFRACTION95
4.5601-5.50650.18614980.14867077X-RAY DIFFRACTION92
5.5065-8.87090.19574980.19167190X-RAY DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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