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- PDB-6fc1: Crystal structure of the eIF4E-Eap1p complex from Saccharomyces c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fc1
タイトルCrystal structure of the eIF4E-Eap1p complex from Saccharomyces cerevisiae in the cap-bound state
要素
  • Eukaryotic translation initiation factor 4E
  • Protein EAP1
キーワードTRANSLATION / Gene expression Translation Translation initiation Translational control
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / positive regulation of formation of translation preinitiation complex / Deadenylation of mRNA / eukaryotic initiation factor 4E binding / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / mRNA cap binding / RNA 7-methylguanosine cap binding / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / regulation of translational initiation ...Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / positive regulation of formation of translation preinitiation complex / Deadenylation of mRNA / eukaryotic initiation factor 4E binding / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / mRNA cap binding / RNA 7-methylguanosine cap binding / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / regulation of translational initiation / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / mRNA catabolic process / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / translation initiation factor activity / translational initiation / cytoplasmic stress granule / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / ribosome / mRNA binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
eIF4E-associated protein / eIF4E-associated protein / RNA Cap, Translation Initiation Factor Eif4e / RNA Cap, Translation Initiation Factor Eif4e / Eukaryotic translation initiation factor 4E (eIF-4E), conserved site / Eukaryotic initiation factor 4E signature. / Translation Initiation factor eIF- 4e / Eukaryotic initiation factor 4E / Translation Initiation factor eIF- 4e-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
7-METHYL-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Eukaryotic translation initiation factor 4E / Protein EAP1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Gruener, S. / Valkov, E.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2018
タイトル: Structural motifs in eIF4G and 4E-BPs modulate their binding to eIF4E to regulate translation initiation in yeast.
著者: Gruner, S. / Weber, R. / Peter, D. / Chung, M.Y. / Igreja, C. / Valkov, E. / Izaurralde, E.
履歴
登録2017年12月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic translation initiation factor 4E
B: Protein EAP1
C: Eukaryotic translation initiation factor 4E
D: Protein EAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,45512
ポリマ－58,8264
非ポリマー1,6298
水9,260514
1
A: Eukaryotic translation initiation factor 4E
B: Protein EAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1365
ポリマ－29,4132
非ポリマー7223
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5120 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area12680 Å2
手法PISA
2
C: Eukaryotic translation initiation factor 4E
D: Protein EAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3207
ポリマ－29,4132
非ポリマー9075
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5940 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area11850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.712, 121.726, 62.348
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 132.02, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 4E / eIF4E / eIF-4F 25 kDa subunit / mRNA cap-binding protein


分子量: 21822.393 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: CDC33, TIF45, YOL139C / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P07260
#2: タンパク質 Protein EAP1 / eIF4E-associated protein 1


分子量: 7590.755 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: EAP1, YKL204W / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P36041
#3: 化合物 ChemComp-MGP / 7-METHYL-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 7-メチル-7-アゾニアグアノシン5′-三りん酸


分子量: 538.215 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H19N5O14P3
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 514 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.03 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M MIB (sodium malonate:imidazole:boric acid in molar ratios of 2:3:3) buffer (pH 7.0) 21% (w/v) PEG 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99996 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99996 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→46.32 Å / Num. obs: 108809 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 6.7 % / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 1.35→1.37 Å / 冗長度: 6.6 % / Num. measured obs: 33379 / Num. unique obs: 5058 / CC1/2: 0.643 / Rsym value: 1.284 / % possible all: 92.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11_2567: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6FBZ, chain A

6fbz


解像度: 1.35→46.317 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.02 / 位相誤差: 17.84
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1683 5391 4.96 %
Rwork0.1377 --
obs0.1392 108796 98.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→46.317 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3904 0 102 514 4520
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0124196
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2795727
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.4721583
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.114607
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009744
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.35-1.36540.3611840.31863243X-RAY DIFFRACTION92
1.3654-1.38140.33031600.29873288X-RAY DIFFRACTION94
1.3814-1.39830.3771680.27773262X-RAY DIFFRACTION94
1.3983-1.4160.27221760.24693352X-RAY DIFFRACTION94
1.416-1.43460.27641860.22043314X-RAY DIFFRACTION95
1.4346-1.45430.24941620.20583384X-RAY DIFFRACTION96
1.4543-1.4750.24451900.17773360X-RAY DIFFRACTION97
1.475-1.49710.18941760.1563392X-RAY DIFFRACTION97
1.4971-1.52050.20071680.13633435X-RAY DIFFRACTION97
1.5205-1.54540.17891630.13373346X-RAY DIFFRACTION96
1.5454-1.5720.1711540.13163451X-RAY DIFFRACTION98
1.572-1.60060.19061750.13193472X-RAY DIFFRACTION98
1.6006-1.63140.17141810.12613451X-RAY DIFFRACTION98
1.6314-1.66470.16741660.12783498X-RAY DIFFRACTION99
1.6647-1.70090.18731810.12893479X-RAY DIFFRACTION99
1.7009-1.74050.17441870.12763480X-RAY DIFFRACTION99
1.7405-1.7840.16422040.1193468X-RAY DIFFRACTION99
1.784-1.83220.16491770.11733512X-RAY DIFFRACTION100
1.8322-1.88620.16192090.11573462X-RAY DIFFRACTION100
1.8862-1.9470.15171780.11773527X-RAY DIFFRACTION100
1.947-2.01660.16161910.12143496X-RAY DIFFRACTION100
2.0166-2.09740.14212030.11613476X-RAY DIFFRACTION100
2.0974-2.19280.1461940.11673506X-RAY DIFFRACTION100
2.1928-2.30840.14841710.12023543X-RAY DIFFRACTION100
2.3084-2.4530.18231770.12883517X-RAY DIFFRACTION100
2.453-2.64240.14692010.13143509X-RAY DIFFRACTION100
2.6424-2.90830.15941720.13243523X-RAY DIFFRACTION100
2.9083-3.32910.15491800.1343546X-RAY DIFFRACTION100
3.3291-4.19380.14791690.1273542X-RAY DIFFRACTION100
4.1938-46.34420.18231880.16583571X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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