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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6f9n | ||||||
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Title | CRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN CPSF160-WDR33 COMPLEX | ||||||
![]() |
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![]() | RNA BINDING PROTEIN / Polyadenylation / mRNA / beta propeller / cpsf / 3' end processing | ||||||
Function / homology | ![]() co-transcriptional RNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / Processing of Intronless Pre-mRNAs / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / collagen trimer / mRNA 3'-end processing / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / postreplication repair / tRNA processing in the nucleus / RNA Polymerase II Transcription Termination ...co-transcriptional RNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / Processing of Intronless Pre-mRNAs / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / collagen trimer / mRNA 3'-end processing / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / postreplication repair / tRNA processing in the nucleus / RNA Polymerase II Transcription Termination / : / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / fibrillar center / spermatogenesis / enzyme binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Clerici, M. / Jinek, M. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural insights into the assembly and polyA signal recognition mechanism of the human CPSF complex. Authors: Clerici, M. / Faini, M. / Aebersold, R. / Jinek, M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 634.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 520.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 441.4 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 460.7 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 53.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 71.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3ei1S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 161074.234 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Production host: ![]() References: UniProt: Q10570 |
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#2: Protein | Mass: 43326.184 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Production host: ![]() References: UniProt: Q9C0J8 |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.39 Å3/Da / Density % sol: 48.53 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 11% w/v PEG3400 37.5 mM Ammonium Formate 112.5 mM Magnesium Formate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Feb 5, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→47.312 Å / Num. obs: 65410 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 18.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.59 Å / Redundancy: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.773 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 6519 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3EI1 Resolution: 2.5→47.312 Å / SU ML: 0.42 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0.88 / Phase error: 32.41 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→47.312 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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