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- PDB-6f9i: Crystal structure of KLC2 bound to the second tryptophan-acidic m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f9i
タイトルCrystal structure of KLC2 bound to the second tryptophan-acidic motif peptide from calsyntenin-1
要素
  • Calsyntenin-1
  • Kinesin light chain 2
キーワードMOTOR PROTEIN / kinesin / cargo / activation / transport
機能・相同性
機能・相同性情報


X11-like protein binding / spine apparatus membrane / neurotransmitter receptor transport to postsynaptic membrane / postsynaptic endosome / vesicle-mediated transport in synapse / lysosome localization / regulation of synapse maturation / positive regulation of synapse assembly / kinesin complex / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules ...X11-like protein binding / spine apparatus membrane / neurotransmitter receptor transport to postsynaptic membrane / postsynaptic endosome / vesicle-mediated transport in synapse / lysosome localization / regulation of synapse maturation / positive regulation of synapse assembly / kinesin complex / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / kinesin binding / positive regulation of synaptic transmission / GABA-ergic synapse / regulation of cell growth / postsynaptic density membrane / intracellular calcium ion homeostasis / amyloid-beta binding / chemical synaptic transmission / microtubule / postsynaptic membrane / postsynaptic density / Golgi membrane / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / glutamatergic synapse / cell surface / mitochondrion / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Calsyntenin, C-terminal / Calsyntenin C-terminal / Kinesin light chain / Kinesin light chain repeat / Kinesin light chain repeat. / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like ...Calsyntenin, C-terminal / Calsyntenin C-terminal / Kinesin light chain / Kinesin light chain repeat / Kinesin light chain repeat. / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin light chain / Calsyntenin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.993 Å
データ登録者Cockburn, J.J.B.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Royal SocietyRG150205 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Insights into Kinesin-1 Activation from the Crystal Structure of KLC2 Bound to JIP3.
著者: Cockburn, J.J.B. / Hesketh, S.J. / Mulhair, P. / Thomsen, M. / O'Connell, M.J. / Way, M.
履歴
登録2017年12月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年11月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinesin light chain 2
X: Calsyntenin-1
B: Kinesin light chain 2
C: Calsyntenin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,2764
ポリマ－70,2764
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3730 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area27570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.442, 75.442, 303.356
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Kinesin light chain 2 / Klc2 protein


分子量: 33337.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Klc2, mCG_8395 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q91YS4
#2: タンパク質・ペプチド Calsyntenin-1 / Alcadein-alpha / Alc-alpha


分子量: 1799.870 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9EPL2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.31 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.893 M sodium potassium tartrate, 0.2 M NaCl, 0.1 M imidazole pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.99→44.46 Å / Num. obs: 8641 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 2.8 % / Net I/σ(I): 6.28
反射 シェル解像度: 3.99→4.21 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3zfw

3zfw


解像度: 3.993→44.458 Å / SU ML: 0.52 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.33
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2734 410 4.75 %
Rwork0.2531 --
obs0.254 8630 94.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.993→44.458 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4328 0 0 0 4328
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054399
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9765937
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7881678
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039659
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004772
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.9931-4.57040.36621370.33732713X-RAY DIFFRACTION97
4.5704-5.75630.29771380.31512750X-RAY DIFFRACTION96
5.7563-44.46110.23521350.20782757X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.77070.50350.73250.3111-0.74582.6656-0.21450.26470.01210.0079-0.1641-0.12150.2591-0.0129-0.191.94170.4585-0.07821.873-0.08521.870951.703-32.184247.8914
20.8676-0.47170.3043-0.44420.91176.6440.1756-0.08120.08070.2558-0.1939-0.22860.3352-0.57390.18061.9199-0.1806-0.0441.69250.13631.815226.1327-37.9533-8.1001
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A or chain C
2X-RAY DIFFRACTION2Chain B or chain X

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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