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万見
- PDB-6ejn: The KLC2 TPR domain bound to the JIP3 leucine zipper domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ejn
タイトルThe KLC2 TPR domain bound to the JIP3 leucine zipper domain
要素
  • C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 3
  • Kinesin light chain 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / kinesin JIP3 transport cargo molecular motor
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate KTN1 / Kinesins / anterograde axonal protein transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / positive regulation of neuron migration / respiratory gaseous exchange by respiratory system / MAP-kinase scaffold activity / lysosome localization / JUN kinase binding / MHC class II antigen presentation ...RHO GTPases activate KTN1 / Kinesins / anterograde axonal protein transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / positive regulation of neuron migration / respiratory gaseous exchange by respiratory system / MAP-kinase scaffold activity / lysosome localization / JUN kinase binding / MHC class II antigen presentation / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / axo-dendritic transport / regulation of JNK cascade / kinesin complex / axon regeneration / mitogen-activated protein kinase kinase binding / ciliary rootlet / microtubule-based movement / lung alveolus development / axon development / lung morphogenesis / kinesin binding / positive regulation of JUN kinase activity / axolemma / smooth endoplasmic reticulum / forebrain development / vesicle-mediated transport / JNK cascade / axon cytoplasm / positive regulation of neuron differentiation / axon guidance / post-embryonic development / positive regulation of JNK cascade / intracellular protein localization / signaling receptor complex adaptor activity / cell body / regulation of gene expression / growth cone / cytoplasmic vesicle / in utero embryonic development / microtubule / neuron projection / axon / Golgi membrane / lysosomal membrane / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / mitochondrion / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
JNK-interacting protein, leucine zipper II / JNK-interacting protein 3/4 / JNK-interacting protein leucine zipper II / WD40 repeated domain / Kinesin light chain / Kinesin light chain repeat / Kinesin light chain repeat. / RH1 domain / RH2 domain / RILP homology 1 domain ...JNK-interacting protein, leucine zipper II / JNK-interacting protein 3/4 / JNK-interacting protein leucine zipper II / WD40 repeated domain / Kinesin light chain / Kinesin light chain repeat / Kinesin light chain repeat. / RH1 domain / RH2 domain / RILP homology 1 domain / RH1 domain profile. / RH2 domain profile. / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin light chain 2 / Kinesin light chain / C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Cockburn, J. / Hesketh, S.J. / Way, M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Royal SocietyRG150205 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Insights into Kinesin-1 Activation from the Crystal Structure of KLC2 Bound to JIP3.
著者: Cockburn, J.J.B. / Hesketh, S.J. / Mulhair, P. / Thomsen, M. / O'Connell, M.J. / Way, M.
履歴
登録2017年9月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年11月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinesin light chain 2
B: Kinesin light chain 2
C: C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 3
D: C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,7204
ポリマ－82,7204
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5500 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area34710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)163.301, 163.301, 77.123
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Kinesin light chain 2 / Klc2 protein


分子量: 33051.512 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Klc2, mCG_8395 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q91YS4, UniProt: O88448*PLUS
#2: タンパク質 C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 3 / JNK-interacting protein 3 / JNK MAP kinase scaffold protein 3 / JNK/SAPK-associated protein 1 / ...JNK-interacting protein 3 / JNK MAP kinase scaffold protein 3 / JNK/SAPK-associated protein 1 / JSAP1 / Mitogen-activated protein kinase 8-interacting protein 3 / Sunday driver 2


分子量: 8308.538 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mapk8ip3, Jip3, Jsap1, Syd2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ESN9
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.43 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 20% PEG 3350 0.2 M NaCSN

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96861 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96861 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→77.123 Å / Num. all: 19393 / Num. obs: 19393 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 88.97 Å2 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.113 / Rsym value: 0.105 / Net I/av σ(I): 6.4 / Net I/σ(I): 13.8 / Num. measured all: 152770
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
3.2-3.3781.5910.52242728210.5791.6981.5911.699.8
3.37-3.587.90.9120.92119026690.3310.9730.9122.999.8
3.58-3.827.90.4791.61993125090.1740.5110.4795.299.4
3.82-4.137.90.2453.11820123150.090.2620.2458.999.3
4.13-4.537.70.145.51661721590.0520.150.141499.6
4.53-5.0680.1116.91559519430.040.1190.11117.199.3
5.06-5.847.90.1126.81371117350.040.1190.11216.599.6
5.84-7.167.90.06810.91163914690.0250.0730.0682599.5
7.16-10.127.70.03119.1880911420.0120.0330.03148.999.1
10.12-77.1237.40.0242246506310.0090.0260.02459.397.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.2 Å67.71 Å
Translation3.2 Å67.71 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CEQ

3ceq


解像度: 3.2→67.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.336
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 967 4.99 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.192 19373 99.1 %-
原子変位パラメータBiso max: 252.42 Å2 / Biso mean: 127.28 Å2 / Biso min: 72.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.469 Å20 Å20 Å2
2---3.469 Å20 Å2
3---6.938 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.43 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→67.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5207 0 0 0 5207
残基数----659
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1951SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes162HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes743HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5279HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion670SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6077SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5279HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7111HARMONIC21.12
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.67
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.91
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.37 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3119 140 4.97 %
Rwork0.2636 2676 -
all0.266 2816 -
obs--99.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5041-1.70320.14257.9932-0.23361.39050.03670.04660.2250.03460.1070.1027-0.11490.4032-0.1437-0.2615-0.03710.1797-0.2311-0.0073-0.045451.4104-25.5432-0.4907
21.20212.02780.89825.5821.67020.2808-0.13910.0492-0.05290.20970.14740.04770.0549-0.014-0.0083-0.0414-0.05960.0336-0.3102-0.0593-0.163460.028450.23534.4459
31.1261-0.87860.07252.7602-0.5071.5948-0.1499-0.1153-0.16540.4964-0.13330.07250.10010.50410.2832-0.2463-0.0260.0392-0.19710.1823-0.029754.535411.70353.0277
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|191 - A|477 }A191 - 477
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|193 - B|477 }B193 - 477
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|416 - C|475 }C416 - 475
4X-RAY DIFFRACTION3{ D|417 - D|477 }D417 - 477

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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