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- PDB-6f7h: Crystal structure of human AQP10 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f7h
タイトルCrystal structure of human AQP10
要素Aquaporin-10
キーワードTRANSPORT PROTEIN / glycerol / Aquaporin
機能・相同性
機能・相同性情報


glycerol channel activity / urea transmembrane transporter activity / Passive transport by Aquaporins / glycerol transmembrane transport / water transport / water channel activity / cellular response to acidic pH / plasma membrane => GO:0005886 / lipid droplet / response to toxic substance ...glycerol channel activity / urea transmembrane transporter activity / Passive transport by Aquaporins / glycerol transmembrane transport / water transport / water channel activity / cellular response to acidic pH / plasma membrane => GO:0005886 / lipid droplet / response to toxic substance / protein homotetramerization / apical plasma membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Aquaporin 10 / Glycerol uptake facilitator protein / Glycerol uptake facilitator protein. / Major intrinsic protein, conserved site / MIP family signature. / Major intrinsic protein / Major intrinsic protein / Aquaporin-like / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.304 Å
データ登録者Gotfryd, K. / Wang, K. / Missel, J.W. / Pedersen, P.A. / Gourdon, P.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Human adipose glycerol flux is regulated by a pH gate in AQP10.
著者: Gotfryd, K. / Mosca, A.F. / Missel, J.W. / Truelsen, S.F. / Wang, K. / Spulber, M. / Krabbe, S. / Helix-Nielsen, C. / Laforenza, U. / Soveral, G. / Pedersen, P.A. / Gourdon, P.
履歴
登録2017年12月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aquaporin-10
B: Aquaporin-10
C: Aquaporin-10
D: Aquaporin-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,58726
ポリマ－127,1324
非ポリマー5,45522
水4,900272
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23400 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area33750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.071, 116.844, 138.549
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Aquaporin-10 / AQP-10 / Aquaglyceroporin-10 / Small intestine aquaporin


分子量: 31783.064 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AQP10 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q96PS8
#2: 糖
ChemComp-BNG / nonyl beta-D-glucopyranoside / Beta-NONYLGLUCOSIDE / nonyl beta-D-glucoside / nonyl D-glucoside / nonyl glucoside / ノニルβ-D-グルコピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 306.395 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C15H30O6 / コメント: 可溶化剤*YM
識別子タイププログラム
b-nonylglucosideIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 272 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.2 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 100 mM MES-monohydrate-NaOH pH 6.0 19% PEG 2k MME 5% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER R 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 69920 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.84 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Net I/av σ(I): 12.5 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / 冗長度: 7.62 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / CC1/2: 0.755 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12rc2_2821: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.304→48.535 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.74
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2125 3493 5 %
Rwork0.1892 --
obs0.1903 69920 99.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.304→48.535 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7498 0 372 272 8142
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0128061
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.45310987
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2882755
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.3181340
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0141319
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3042-2.33570.34031260.30722402X-RAY DIFFRACTION92
2.3357-2.36910.3091380.25632630X-RAY DIFFRACTION100
2.3691-2.40450.28571380.24042638X-RAY DIFFRACTION100
2.4045-2.4420.26531380.23042624X-RAY DIFFRACTION100
2.442-2.48210.27771400.21582651X-RAY DIFFRACTION100
2.4821-2.52490.2361370.21072616X-RAY DIFFRACTION100
2.5249-2.57080.23561390.21382640X-RAY DIFFRACTION100
2.5708-2.62020.25521390.20462643X-RAY DIFFRACTION100
2.6202-2.67370.25611390.19962635X-RAY DIFFRACTION100
2.6737-2.73180.21941390.18522640X-RAY DIFFRACTION100
2.7318-2.79540.23811390.17932631X-RAY DIFFRACTION100
2.7954-2.86530.231400.18542671X-RAY DIFFRACTION100
2.8653-2.94270.19631400.18152641X-RAY DIFFRACTION100
2.9427-3.02930.20481390.18462650X-RAY DIFFRACTION100
3.0293-3.12710.20721400.19382657X-RAY DIFFRACTION100
3.1271-3.23880.25751410.18832673X-RAY DIFFRACTION100
3.2388-3.36850.23041400.18182653X-RAY DIFFRACTION100
3.3685-3.52170.19791400.17822659X-RAY DIFFRACTION100
3.5217-3.70730.18431400.17612669X-RAY DIFFRACTION100
3.7073-3.93950.16711410.17412687X-RAY DIFFRACTION100
3.9395-4.24350.20341410.17442687X-RAY DIFFRACTION100
4.2435-4.67020.19411430.17052706X-RAY DIFFRACTION100
4.6702-5.34530.18241420.17832720X-RAY DIFFRACTION100
5.3453-6.73170.2331440.212743X-RAY DIFFRACTION100
6.7317-48.54620.20241500.19082861X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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