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万見
- PDB-6f5x: Crystal structure of the SYCP1 N-terminal head-to-head assembly i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f5x
タイトルCrystal structure of the SYCP1 N-terminal head-to-head assembly in closed conformation
要素Synaptonemal complex protein 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Meiosis / Chromosome structure / Coiled-coil / Self-assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


transverse filament / lateral element assembly / meiotic DNA repair synthesis / chiasma assembly / autosome / central element / sperm DNA condensation / synaptonemal complex assembly / homologous chromosome pairing at meiosis / synaptonemal complex ...transverse filament / lateral element assembly / meiotic DNA repair synthesis / chiasma assembly / autosome / central element / sperm DNA condensation / synaptonemal complex assembly / homologous chromosome pairing at meiosis / synaptonemal complex / reciprocal meiotic recombination / chromosome, centromeric region / Meiotic synapsis / male germ cell nucleus / regulation of protein localization / chromosome / double-stranded DNA binding / spermatogenesis / protein homotetramerization / cell division / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Synaptonemal complex protein 1 / Synaptonemal complex protein 1 (SCP-1)
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / TRIETHYLENE GLYCOL / Synaptonemal complex protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Ratcliff, M. / Dunce, J.M. / Davies, O.R.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust and Royal Society104158/Z/14/Z 英国
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2018
タイトル: Structural basis of meiotic chromosome synapsis through SYCP1 self-assembly.
著者: Dunce, J.M. / Dunne, O.M. / Ratcliff, M. / Millan, C. / Madgwick, S. / Uson, I. / Davies, O.R.
履歴
登録2017年12月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年8月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Synaptonemal complex protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5734
ポリマ－9,1691
非ポリマー4043
水57632
1
A: Synaptonemal complex protein 1
ヘテロ分子

A: Synaptonemal complex protein 1
ヘテロ分子

A: Synaptonemal complex protein 1
ヘテロ分子

A: Synaptonemal complex protein 1
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, Head-to-head assembly occurs in the context of the wider molecule through cooperativity; confirmed through MALS and SAXS with point mutagenesis.
  • 38.3 kDa, 4 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,29016
ポリマ－36,6744
非ポリマー1,61612
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area9600 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area24010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.640, 39.380, 165.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-324-

HOH

21A-331-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Synaptonemal complex protein 1 / SCP-1 / Cancer/testis antigen 8 / CT8


分子量: 9168.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SYCP1, SCP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15431
#2: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 140 mM NaCl, 70 mM Na/K phosphate pH 6.2, 35% (v/v) PEG200; soaked in 40% (v/v) PEG200 and 100 mM NaI

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 1.7712 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.7712 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→41.44 Å / Num. obs: 7678 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 33.34 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.028 / Rpim(I) all: 0.017 / Rrim(I) all: 0.036 / Net I/σ(I): 27.9
反射 シェル解像度: 1.91→1.95 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.678 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 464 / CC1/2: 0.839 / Rpim(I) all: 0.541 / Rrim(I) all: 0.873 / % possible all: 92.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.91→41.44 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.02 / 位相誤差: 25.34
詳細: Refined against data corrected for anisotropy (FP_ISOB/SIGFP_ISOB) using the UCLA diffraction anisotropy server.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2392 324 4.8 %
Rwork0.2272 --
obs0.2278 6754 87.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso mean: 58.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.91→41.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数624 0 12 32 668
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009648
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.022857
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.579273
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05392
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004108
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9118-2.03160.3309280.3174437X-RAY DIFFRACTION38
2.0316-2.18840.2647610.27531078X-RAY DIFFRACTION91
2.1884-2.40860.2572560.22781188X-RAY DIFFRACTION100
2.4086-2.75710.225520.26131206X-RAY DIFFRACTION100
2.7571-3.47340.264640.24761232X-RAY DIFFRACTION100
3.4734-41.45220.2158630.19451289X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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