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万見
- PDB-6f5e: Crystal structure of DARPin-DARPin rigid fusion, variant DD_D12_1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f5e
タイトルCrystal structure of DARPin-DARPin rigid fusion, variant DD_D12_10_47 in complex JNK1a1 and JIP1 peptide
要素
  • C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1
  • DD_D12_10_47
  • Mitogen-activated protein kinase 8
キーワードDE NOVO PROTEIN / X-ray crystallography / designed ankyrin repeat proteins / protein design / protein engineering / rigid domain fusions / transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


dentate gyrus mossy fiber / regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / JUN phosphorylation / positive regulation of cell killing / basal dendrite / Activation of BMF and translocation to mitochondria / Interleukin-38 signaling / negative regulation of JUN kinase activity / positive regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / JUN kinase activity ...dentate gyrus mossy fiber / regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / JUN phosphorylation / positive regulation of cell killing / basal dendrite / Activation of BMF and translocation to mitochondria / Interleukin-38 signaling / negative regulation of JUN kinase activity / positive regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / JUN kinase activity / Activation of BIM and translocation to mitochondria / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / MAP-kinase scaffold activity / JUN kinase binding / positive regulation of cyclase activity / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of JNK cascade / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / histone deacetylase regulator activity / NRAGE signals death through JNK / Activation of the AP-1 family of transcription factors / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Fc-epsilon receptor signaling pathway / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / dendritic growth cone / positive regulation of protein metabolic process / energy homeostasis / kinesin binding / peptidyl-threonine phosphorylation / mitogen-activated protein kinase / regulation of macroautophagy / response to mechanical stimulus / axonal growth cone / negative regulation of protein binding / response to UV / stress-activated MAPK cascade / NRIF signals cell death from the nucleus / vesicle-mediated transport / JNK cascade / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / protein serine/threonine kinase binding / cellular response to amino acid starvation / cellular response to reactive oxygen species / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / cellular response to mechanical stimulus / regulation of circadian rhythm / mitochondrial membrane / peptidyl-serine phosphorylation / histone deacetylase binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / cellular senescence / rhythmic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / MAPK cascade / regulation of protein localization / cellular response to lipopolysaccharide / cellular response to oxidative stress / response to oxidative stress / Oxidative Stress Induced Senescence / protein phosphatase binding / neuron projection / protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / axon / protein serine kinase activity / neuronal cell body / protein serine/threonine kinase activity / dendrite / synapse / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
JIP1, SH3 domain / : / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Variant SH3 domain / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. ...JIP1, SH3 domain / : / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Variant SH3 domain / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitogen-activated protein kinase 8 / C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Wu, Y. / Mittl, P.R. / Honegger, A. / Batyuk, A. / Plueckthun, A.
資金援助 スイス, 2件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation310030B_166676 スイス
European Research CouncilNEXTBINDERS
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of DARPin-DARPin rigid fusion, variant DD_D12_10_47 in complex JNK1a1 and JIP1 peptide
著者: Wu, Y. / Mittl, P.R. / Honegger, A. / Batyuk, A. / Plueckthun, A.
履歴
登録2017年12月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2017年12月13日ID: 5LEN
改定 1.02017年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DD_D12_10_47
B: Mitogen-activated protein kinase 8
C: C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,6133
ポリマ－79,6133
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3510 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area30460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.995, 76.995, 330.725
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 DD_D12_10_47


分子量: 35112.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Variant (発現宿主): XL1-Blue
#2: タンパク質 Mitogen-activated protein kinase 8 / MAPK 8 / JNK-46 / Stress-activated protein kinase 1c / SAPK1c / Stress-activated protein kinase ...MAPK 8 / JNK-46 / Stress-activated protein kinase 1c / SAPK1c / Stress-activated protein kinase JNK1 / c-Jun N-terminal kinase 1


分子量: 43154.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPK8, JNK1, PRKM8, SAPK1, SAPK1C / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Variant (発現宿主): XL1-Blue / 参照: UniProt: P45983, mitogen-activated protein kinase
#3: タンパク質・ペプチド C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1 / JNK-interacting protein 1 / Islet-brain-1 / IB-1 / JNK MAP kinase scaffold protein 1 / Mitogen- ...JNK-interacting protein 1 / Islet-brain-1 / IB-1 / JNK MAP kinase scaffold protein 1 / Mitogen-activated protein kinase 8-interacting protein 1


分子量: 1345.612 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9WVI9

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: PEG 10000 3% w/v Hepes 0.1 M, pH 6.8 Additives (0.033% w/v) 1,5-Naphthalene- disulfonic acid disodium salt 2,5-Pyridinedicarboxylic acid 3,5-Dinitrosalicylic acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年9月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→46.959 Å / Num. obs: 30294 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 41.1 % / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.14 / Net I/σ(I): 22.99
反射 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 2261 / CC1/2: 0.635 / Rrim(I) all: 7.681 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→46.959 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2261 1528 5.06 %
Rwork0.2005 --
obs0.2018 30221 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→46.959 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5283 0 0 0 5283
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025385
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4637298
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9733252
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037831
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002940
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7001-2.78720.41161420.37472607X-RAY DIFFRACTION99
2.7872-2.88680.40861250.35252599X-RAY DIFFRACTION100
2.8868-3.00240.34961230.34392624X-RAY DIFFRACTION99
3.0024-3.1390.38981500.29762579X-RAY DIFFRACTION99
3.139-3.30440.26721330.25872601X-RAY DIFFRACTION99
3.3044-3.51140.31921600.24362635X-RAY DIFFRACTION100
3.5114-3.78240.2591280.23042569X-RAY DIFFRACTION100
3.7824-4.16290.24341450.19682620X-RAY DIFFRACTION100
4.1629-4.76470.20561360.1752629X-RAY DIFFRACTION100
4.7647-6.00110.21141290.19172622X-RAY DIFFRACTION100
6.0011-46.96650.17281570.16022608X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.29561.0924-1.08472.5084-0.80695.4356-0.2432-0.5249-0.15320.10410.12420.46730.0421-0.90250.06440.880.3135-0.06461.69650.08091.262390.824954.827566.1711
23.51760.5532.56152.78251.37586.9245-0.39931.4144-0.0976-0.24290.4756-0.04350.16230.2082-0.06520.7129-0.16090.00171.89930.02441.122192.62453.894927.386
31.4789-0.30312.06932.29370.70345.2998-0.13130.66420.3635-0.8010.13810.0517-0.76281.0748-0.04390.9015-0.4961-0.0431.31940.17451.117156.284765.63479.1709
44.994-1.17440.92441.3733-0.88613.0546-0.3383-0.28890.28540.16550.2024-0.1538-0.26910.41630.13090.8486-0.3802-0.02211.1844-0.00210.950565.254565.3333.7727
59.4131-2.4928-3.96483.68222.55036.6848-0.44191.0992-0.7465-0.766-0.1353-0.31771.30750.25950.33151.1652-0.2663-0.06621.4724-0.09151.374262.205147.21643.8551
61.3973-1.9193-1.21969.6878-6.2579.98170.30180.18730.7039-0.03930.11080.8142-0.79910.8124-0.42711.0936-0.0627-0.20391.4169-0.04771.459646.401378.659724.6974
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 11 through 180 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 181 through 325 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 7 through 164 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 165 through 335 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 336 through 362 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 154 through 163 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る