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万見
- PDB-6f0y: Rtt109 peptide bound to Asf1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f0y
タイトルRtt109 peptide bound to Asf1
要素
  • Histone chaperone ASF1
  • histone acetyltransferase Rtt109 C-terminus
キーワードTRANSFERASE / histone chaperone / acetyl transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / H3 histone acetyltransferase complex / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / maintenance of rDNA / acetyltransferase activator activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / transposable element silencing / histone H3 acetyltransferase activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly ...Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / H3 histone acetyltransferase complex / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / maintenance of rDNA / acetyltransferase activator activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / transposable element silencing / histone H3 acetyltransferase activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / silent mating-type cassette heterochromatin formation / protein-lysine-acetyltransferase activity / cellular response to stress / negative regulation of DNA damage checkpoint / subtelomeric heterochromatin formation / regulation of DNA repair / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein modification process / nucleosome assembly / chromatin organization / regulation of gene expression / histone binding / chromosome, telomeric region / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone acetyltransferase Rtt109 / : / Rtt109-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone chaperone ASF1-like / Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein ...Histone acetyltransferase Rtt109 / : / Rtt109-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone chaperone ASF1-like / Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone chaperone ASF1 / Histone acetyltransferase RTT109
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing / torsion angle dynamics / molecular dynamics
データ登録者Lercher, L. / Kirkpatrick, J.P. / Carlomagno, T.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
European Molecular Biology OrganizationALTF 1474-2014, Marie Curie Actions, LTFCOFUND2013, GA-2103-609409 ドイツ
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2018
タイトル: Structural characterization of the Asf1-Rtt109 interaction and its role in histone acetylation.
著者: Lercher, L. / Danilenko, N. / Kirkpatrick, J. / Carlomagno, T.
履歴
登録2017年11月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.name
改定 1.22018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.32018年1月31日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42018年4月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.52019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.62024年5月15日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone chaperone ASF1
B: histone acetyltransferase Rtt109 C-terminus


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0152
ポリマ－21,0152
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1130 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area10740 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1medoid

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要素

#1: タンパク質 Histone chaperone ASF1 / Anti-silencing function protein 1 / yASF1


分子量: 19327.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ASF1, CIA1, YJL115W, J0755 / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P32447
#2: タンパク質・ペプチド histone acetyltransferase Rtt109 C-terminus


分子量: 1687.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
参照: UniProt: Q07794*PLUS, histone acetyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D HNCO
121isotropic13D (H)CCH-TOCSY
131isotropic1(HB)CB(CGCD)HD
141isotropic13D 1H-15N NOESY
151isotropic13D 1H-13C NOESY
161isotropic13D 13C,15N filtered 1H-13C NOESY
172isotropic12D 1H-15N HSQC
281anisotropic22D 1H-15N HSQC
191isotropic22D 1H-15N HSQC
2101anisotropic22D 1H-15N TROSY-HSQC
1111isotropic22D 1H-15N TROSY-HSQC
1123isotropic12D 1H-1H TOCSY
1133isotropic12D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系詳細
solution10.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Histone chaperone Asf1, 3 mM histone acetyltransferase Rtt109 C-terminus, 90% H2O/10% D2OCNAsf1_Rtt10990% H2O/10% D2O
solution30.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N; U-99% 2D] Histone chaperone ASF1, 0.15 mM histone acetyltransferase Rtt109 C-terminus, 90% H2O/10% D2ODCNasf1_rttC90% H2O/10% D2O
solution20.15 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Histone chaperone Asf1, 0.5 mM histone acetyltransferase Rtt109 C-terminus, 100% D2Oh_exchange100% D2Oquickly buffer exchanged into 100% D2O buffer
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMHistone chaperone Asf1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
3 mMhistone acetyltransferase Rtt109 C-terminusnatural abundance1
0.5 mMHistone chaperone ASF1[U-99% 13C; U-99% 15N; U-99% 2D]3
0.15 mMhistone acetyltransferase Rtt109 C-terminusnatural abundance3
0.15 mMHistone chaperone Asf1[U-99% 13C; U-99% 15N]2
0.5 mMhistone acetyltransferase Rtt109 C-terminusnatural abundance2
試料状態
Conditions-IDイオン強度LabelpH圧 (kPa)温度 (K)詳細
1150 mMconditions_16.2ambient Pa298 K
2150 mMphage6.2ambient Pa298 Kincluding Pf1 bacteriophage at 8.7 mg/mL, giving a residual 2H quadrupolar splitting of the HOD signal of 7.3 Hz

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD8501
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3.2Bruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CcpNmr Analysis2.4.2CCPNpeak picking
CcpNmr Analysis2.4.2CCPNchemical shift assignment
CNS1.21Brunger, Adams, Clore, Delano, Gros, Grosse-Kunstleve, Jiang, Kuszewski, Nilges, Pannu, Read, Rice, Simonson, Warrenstructure calculation
ARIA2.3W. Rieping, M. Habeck, B. Bardiaux, A. Bernard, T.E. Malliavin, M. Nilgesstructure calculation
PALESM. Zweckstetterデータ解析
TALOS-NY. Shen, A. Baxデータ解析
CNS1.21Brunger, Adams, Clore, Delano, Gros, Grosse-Kunstleve, Jiang, Kuszewski, Nilges, Pannu, Read, Rice, Simonson, Warrenstructure calculation
CNS1.21Brunger, Adams, Clore, Delano, Gros, Grosse-Kunstleve, Jiang, Kuszewski, Nilges, Pannu, Read, Rice, Simonson, Warrenstructure calculation
精密化
手法ソフトェア番号
simulated annealing3
torsion angle dynamics9
molecular dynamics10
代表構造選択基準: medoid
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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