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万見
- PDB-6eyw: Structure of Yeast Myosin 5 Cargo Binding Domain in Trigonal Spac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eyw
タイトルStructure of Yeast Myosin 5 Cargo Binding Domain in Trigonal Space Group
要素Myosin-2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Myosin V Globular Tail Domain Rab GTPases vesicle trafficking yeast myosin
機能・相同性
機能・相同性情報


peroxisome inheritance / RHOT1 GTPase cycle / Myo2p-Vac17p-Vac8p transport complex / RHOT2 GTPase cycle / membrane addition at site of cytokinesis / mitochondrion inheritance / RHOU GTPase cycle / meiotic nuclear membrane microtubule tethering complex / myosin V complex / vacuole inheritance ...peroxisome inheritance / RHOT1 GTPase cycle / Myo2p-Vac17p-Vac8p transport complex / RHOT2 GTPase cycle / membrane addition at site of cytokinesis / mitochondrion inheritance / RHOU GTPase cycle / meiotic nuclear membrane microtubule tethering complex / myosin V complex / vacuole inheritance / vesicle transport along actin filament / incipient cellular bud site / cellular bud tip / Golgi inheritance / cellular bud neck / mating projection tip / fungal-type vacuole membrane / vesicle docking involved in exocytosis / microfilament motor activity / actin filament bundle / filamentous actin / intracellular distribution of mitochondria / establishment of mitotic spindle orientation / transport vesicle / vesicle-mediated transport / actin filament organization / small GTPase binding / actin filament binding / protein transport / actin cytoskeleton / vesicle / calmodulin binding / ATP binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site ...: / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.88 Å
データ登録者Tan, J. / Khan, A.R.
資金援助 アイルランド, 1件
組織認可番号国
Science Foundation Ireland12/1A/1239 アイルランド
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of yeast myosin V cargo binding domain in a new trigonal space group
著者: Tan, J. / Khan, A.R.
履歴
登録2017年11月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月23日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_symm_contact ...pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn / struct_conn_type
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Myosin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8021
ポリマ－48,8021
非ポリマー00
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area19580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.830, 63.830, 227.691
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Myosin-2 / Cell division control protein 66 / Class V unconventional myosin MYO2 / Type V myosin heavy chain ...Cell division control protein 66 / Class V unconventional myosin MYO2 / Type V myosin heavy chain MYO2 / Myosin V MYO2


分子量: 48801.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: MYO2, CDC66, YOR326W, O6167 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19524
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.17 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% PEG3000 0.1M Tris-Cl, pH 8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.88→49.7 Å / Num. obs: 12921 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.6 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rrim(I) all: 0.119 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.88→3.04 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.905 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / CC1/2: 0.638 / Rrim(I) all: 0.992 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2f6h

2f6h


解像度: 2.88→49.726 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2689 1271 10.03 %
Rwork0.2193 --
obs0.2244 12671 98.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.88→49.726 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3105 0 0 4 3109
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083164
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2544295
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8521165
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.264508
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004533
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8801-2.99540.44851410.34591262X-RAY DIFFRACTION100
2.9954-3.13170.34531420.28271231X-RAY DIFFRACTION99
3.1317-3.29670.32341410.26161247X-RAY DIFFRACTION99
3.2967-3.50320.34451340.24681255X-RAY DIFFRACTION98
3.5032-3.77370.31191390.27061263X-RAY DIFFRACTION98
3.7737-4.15320.25431380.19811239X-RAY DIFFRACTION98
4.1532-4.75380.22651400.17571270X-RAY DIFFRACTION98
4.7538-5.98770.25531440.1851260X-RAY DIFFRACTION96
5.9877-49.73380.19931520.1961373X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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